Dizionario di Biochimica Metabolica e Funzionale

ITALIANA DI MEDICINA E CHIRURGIA ESTETICA:

La SIES promuove:

Manifestazioni scientifiche (congressi di chirurgia estetica

e medicina estetica ) e programmi didattici per scuole e

corsi accreditati dal ministero della salute con punteggio

ECM (educazione continua medica).La SIES inoltre svolge una

campagna di informazione continua presso il pubblico

sulle tariffe e sui costi medi nazionali su tutte le

metodiche che riguardano la chirurgia plastica, la chirurgia

estetica e la medicina estetica.

ALFA SINUCLEINA o ALFA-SINUCLEINA:

Proteina acida a basso peso molecolare (14 KDa) composta di

140 amminoacidi, localizzata a livello dei terminali nervosi

sinaptici e implicata nella trasmissione sinaptica. È

codificata da un gene localizzato sul cromosoma 4 (4q21). È

una proteina solubile nella sua struttura primaria a elica

che in condizioni native non presenta una struttura

terziaria. La sequenza dell’α-sinucleina consta di tre

domini. Il dominio N-terminale anfipatico, quello C-

terminale idrofilo e un dominio intermedio idrofobico (NAC)

conosciuto anche come ‘componente non-Aβ delle placche

amiloidee’. Il ruolo dell’α-sinucleina non è ancora

completamente conosciuto. Attualmente si ritiene che sia

implicata, attraverso il dominio N-terminale, nei processi

di regolazione del traffico delle vescicole sinaptiche a

livello delle membrane cellulari; mediante il dominio C-

terminale interagirebbe con altre proteine per la loro

stabilizzazione e raggiungimento di una corretta struttura

terziaria assumendo quindi un ruolo di chaperone(peine

deputate al corretto ripiegamento proteico). Un’aumentata

espressione dell’α-sinucleina nella sua forma nativa o

mutata oppure una non corretta degradazione ne

determinerebbe un’aggregazione anomala con conseguente

costituzione di elementi non solubili che tendono a

depositarsi nella costituzione di inclusioni, denominate

corpi di Lewy

PROTEINA CRISTALLINA,PROTEINE CRISTALLINE:

Mentre leggiamo queste righe, la luce proveniente dallo

schermo viene messa a fuoco nei nostri occhi da una lente

chiamata cristallino, che è costituito da una soluzione

concentrata di proteine cristalline. Il cristallino è fatto

di cellule allungate che, nelle fasi iniziali del loro

sviluppo, si sono riempite di proteine cristalline e poi si

sono lasciate morire espellendo il nucleo e i mitocondri e

lasciando solo una soluzione liscia e trasparente di

proteine. Da questo momento e per tutta la nostra vita

utilizziamo queste proteine per vedere.Le lenti dei nostri

occhi contengono principalmente tre tipi di proteine

cristalline (alfa, beta e gamma,delta,epsilon) che, insieme,

costituiscono circa il 90% della fase proteica.

CITOCROMO OSSIDASI o COMPLESSO IV:

La citocromo-c ossidasi (o complesso IV) è l'ultimo

complesso enzimatico coinvolto nella catena di trasporto

degli elettroni, di cui catalizza la seguente reazione.

Il complesso IV (citocromo c ossidasi) è costituto da

proteine rame-zolfo (CuA, CuB), citocromo a, citocromo a3.Il

complesso IV riceve gli elettroni dal citocromo c e li

trasferisce all’ossigeno che si riduce ad H O.

2

Il percorso degli elettroni è:

Cit c → CuA → cit a → cit a3 → CuB → O 2

Al trasferimento degli elettroni si associa la fuoriuscita

+

di protoni (H ) dalla matrice verso lo spazio intermembrana.

COMPLESSO III o COENZIMA Q CITOCROMO C OSSIDO REDUTTASI o COENZIMA

Q CITOCROMO C OSSIDO-REDUTTASI:

Il complesso III, detto Coenzima Q citocromo c ossido

reduttasi, è costituto da proteine FeS, citocromo b (cit bH,

cit bL), citocromo c1.

Il complesso III riceve gli elettroni dal coenzima Q e li

trasferisce al citocromo c.

Il percorso degli elettroni è:

coenzima Q → proteine FeS → cit c1 → cit c

Il citocromo c non fa parte del complesso III ma si muove

lungo la membrana mitocondriale interna verso il complesso

IV.

Il complesso III è un altro sito dove i protoni fuoriescono

dalla matrice.

COMPLESSO II o SUCCINATO-COENZIMA Q OSSIDO REDUTTASI:

Il complesso II (succinato-coenzima Q ossido reduttasi) è di

piccole dimensioni e non attraversa completamente la

membrana mitocondriale interna.

E’ costituto dall’enzima succinato deidrogenasi del ciclo

acido citrico (ossidazione del succinato a fumarato), il cui

coenzima è il FAD, da proteine FeS e da un citocromo di tipo

b.Il percorso degli elettroni è:

Succinato → FAD → proteine Fe-S → coenzima Q

Al coenzima Q, oltre che dai complessi I e II, arrivano

anche gli elettroni provenienti da altre deidrogenasi, come

la acil CoA deidrogenasi (FAD dipendente) della β-

ossidazione degli acidi grassi e la glicerolo-3-fosfato

deidrogenasi, enzima implicato nel sistema navetta

utilizzato per traslocare il NADH citosolico all’interno

della matrice mitocondriale.

Il coenzima Q ridotto risultante da tutte queste reazioni

diffonde nella membrana mitocondriale interna verso il

complesso III.

COMPLESSO I o NADH COENZIMA Q OSSIDO-REDUTTASI:

I trasportatori di elettroni sono organizzati in quattro

complessi multienzimatici posizionati in maniera ordinata

sulla membrana mitocondriale interna (Figura 4).

L’affinità per gli elettroni aumenta dal complesso I fino

all’ossigeno.

Ogni complesso è caratterizzato da una propria composizione

in proteine e dalla presenza di determinati gruppi

prostetici (Figura 5).Il complesso I (NADH-coenzima Q ossido

reduttasi) è costituito da diverse proteine Fe-S e da una

flavo proteina contenente FMN.

Questo complesso riceve gli elettroni dal NADH, prodotto

durante le reazioni cataboliche, e li cede al coenzima Q.Il

percorso degli elettroni è:

NADH → flavoproteina → proteine Fe-S → coenzima Q. +

Al coenzima Q arrivano anche i 2 protoni (del NADH e H ).

Il coenzima Q ridotto (QH ) diffonde nella membrana

2

mitocondriale interna verso il complesso III.Il

trasferimento di elettroni porta contemporaneamente

alla fuoriuscita dalla matrice verso lo spazio intermembrana

+

di protoni (H ).

CITOCROMO A:

Il citocromo a é una proteina contenente ferro.Si conoscono

due citocromi a e a3.I citocromi a e a3 che fa parte del

complesso della citocromo c ossidasi, formano un legame con

l’ossigeno. La citocromo ossidasi è un complesso dimerico di

13 catene polipeptidiche negli eucarioti contenente anche

tre atomi di rame complessati con gruppi OSH di residui di

cisteina. Il complesso fa parte della membrana mitocondriale

interna, dove catalizza la tappa conclusiva della catena di

trasporto degli elettroni

CITOCROMO B:

Il citocromo b è una proteina presente

nei mitocondri delle cellule eucariotiche . Funziona come

parte della catena di trasporto degli elettroni ed è la

citocromo bc1(o

principale subunità dei complessi complesso

III). Nel mitocondrio degli eucarioti e nei procarioti

aerobici, il citocromo b è un componente del complesso

EC 1.10.2.2

III della catena respiratoria ( ) - noto anche come

complesso bc1 o ubiquinolo-citocromo c reduttasi.

CITOCROMO C:

il citocromo c presente nello spazio intermembrana, un’altra

proteina contenente uno ione Fe che può ossidarsi e ridursi

reversibilmente, e con l’ossigeno molecolare dalla parte

della matrice mitocondriale. Il complesso risultante

trasferisce un elettrone dallo ione Fe2+ del citocromo c

(che così si ossida per venire nuovamente ridotto dalla

reazione a monte della catena respiratoria) a uno ione Fe3�

del complesso citocromo a,a3 della citocromo ossidasi e da

qui su un atomo della molecola di ossigeno. Questo

trasferimento avviene quattro volte per ogni molecola di

ossigeno presente nel complesso che, legando anche quattro

protoni presenti nella matrice, forma due molecole di acqua,

il prodotto finale della via metabolica.La reazione è

accoppiata al pompaggio di altri quattro protoni nello

spazio intermembrana, contribuendo così alla generazione del

gradiente elettrochimico utilizzato per produrre ATP.

CuA o CENTRO RAME A:

Contiene due gruppi eme A e tre ioni rame (Cu), disposti

come due centri di rame, designati A e B.Uno dei centri,

CuA/CuA contiene due ioni rame legati da due residui ponti

di cisteina. Questo centro accetta inizialmente elettroni

dal citocormo c ridotto.Il rimanente ione rame, CuB, è

coordinato da tre residui di istidina, uno deiquali è

modificato mediante legame covalente a un residuo di

tirosina.

CuB o CENTRO RAME B:

Contiene due gruppi eme A e tre ioni rame (Cu), disposti

come due centri di rame, designati A e B.Uno dei centri,

CuA/CuA contiene due ioni rame legati da due residui ponti

di cisteina. Questo centro accetta inizialmente elettroni

dal citocormo c ridotto.Il rimanente ione rame, CuB, è

coordinato da tre residui di istidina, uno deiquali è

modificato mediante legame covalente a un residuo di

tirosina.L’eme a porta elettroni dal CuA/CuA mentre l’eme a3

passa gli elettroni a CuB al quale è direttamente adiacente.

Complessivamente, l’eme a3 e CuB formano il centro attivo

dove l’O2 è ridotto ad H2O.

GUANINA:

Composto chimico organico eterociclico, base purinica; è una

delle basi azotate fondamentali degli acidi nucleici ed

entra nella costituzione di diversi altri composti che

svolgono un importante ruolo metabolico;

OSSIGUANINA o 8-OSSIGUANINA:

8-Oxoguanine ( 8-hydroxyguanine , 8-oxo-Gua , o OH 8 Gua ) è

una delle più comuni lesioni del DNA derivanti da specie

reattive dell'ossigeno e può risultare in un accoppiamento

non corrispondente con adenina risultante in G to T e

Sostituzioni da C a A nel genoma.

CTD o DOMINIO C TERMINALE o DOMINIO C-TERMINALE:

Il dominio C-terminale (abbreviato come CTD) di

una proteina o di un polipeptide è l'estremità di una catena

di amminoacidiche termina con un gruppo carbossilico.Ci si

riferisce spesso al CTD con le accezioni alternative

di estremità C-terminale, coda C-terminale o,

semplicemente, C-terminale.

METALLOTIONEINA,METALLOTIONEINE:

Le metallotioneine costituiscono una famiglia ubiquitaria

di proteine a basso peso molecolare(da 500 a 14.000 Da),

localizzate nell'apparato del Golgi, caratterizzate da un

ricco contenuto in cisteina e da un'alta affinità per

i metalli pesanti. Proteine citosoliche formate da circa 60

AA di cui 20 sono cisteine che con gruppo -SH legano / atomi

di Zn o altri metalli indotte rapidamente nell’enterocita,

fegato, rene, pancreas in risposta ad alti livelli di zinco

ma anche di rame, e metalli pesanti t