Cinetica Enzimatica, Mioglobina ed Emoglobina

CINETICA ENZIMATICA

La cinetica enzimatica è quella branca della biochimica che studia e caratterizza degli enzimi da un punto di vista cinetico.

• LA CONCENTRAZIONE DEL SUBSTRATO MODIFICA LA VELOCITA' DELLE REAZIONI CATALIZZATE DAGLI ENZIMI

La Relazione tra Concentrazione del Substrato e Velocità della Reazione Enzimatica

può essere espressa matematicamente

• La curva che esprime la relazione tra [S] e V₀ nella maggior parte degli enzimi è espressa graficamente dell' equazione di Michaelis-Menten.

(1)

_{V₀ = Vmax [S]Kₘ + [S]}

EQ. MICHAELIS-MENTEN

Ma come arriviamo a questa equazione?

1. Si inizia con le due reazioni di base di formazione e dissoluzione del complesso ES (enzima-substrato) messe insieme a rapporto:

(2)

_{E + S k₁ ES k₂ E + P}

Queste prime equazioni può essere scomposto in 2 Tappe:

1. 1) E + S _k₁ ES L'enzima si combina in modo veloce e reversibile con il substrato, formando il complesso enzima-substrato. TAPPA VELOCE

2. 2) ES _k₂ P Se complesso si desaccompia per produrre E (libero) e S, il tutto troppo lento, è limitante la velocità dell'intera reazione. TAPPA LENTA (o TAPPA LIMITANTE)

N.B.: Per semplicità dobbiamo ammettere che ES → P (perché la concentrazione di prodotto [P]) all'inizio è molto bassa e per assenso di massa è trascurabile la reazione opposta ES k_-1. Quindi ES è uguale a ES → P.

Cinetica Enzimatica

La cinetica enzimatica è quella branca della biochimica che studia + caratteristiche degli enzimi da un punto di vista cinetico.

• La concentrazione del substrato modifica la velocità delle reazioni catalizzate dagli enzimi.

La relazione tra concentrazione del substrato e velocità della reazione enzimatica

può essere espressa matematicamente:

• La curva che esprime la relazione tra [S] e V₀ nella maggior parte degli enzimi è espressa algebraicamente dall'equazione di Michaelis-Menten

(1)   V₀ = _{Vmax [S]}/^{Km + [S]}

EQ. Michaelis-Menten

Da cosa consegue la pretta equazione?

1. Si inizia con le due reazioni di base di formazione e dissociazione del complesso ES (enzima-substrato) messe insieme e rapposti:

(2)   E + S _k1 ↔ _k-1 ES → _k2 E + P

Queste prime equazioni possono essere scomposte in 2 tappe:

1.            E + S _k1 → _k-1 ESL'enzima si combina in modo veloce e reversibile con il substrato, formando il complesso enzima-substrato: TAPPA VELOCE

2.            ES _k2 → _k1 PIl complesso si decomprime per produrre E (libero) e S, il cui tasso limita la velocità dell’intera reazione TAPPA LENTA (o TAPPA LIMITANTE)

N.B: In condizioni ideali amplia che ES _k2 → P (perché la concentrazione di prodotto [P])… è molto bassa e, per cause di norma è trascurabile la reazione opposta ES _k-1 ↔ ES … e non ES _k2

1

poiché la seconda tappa è lenta è limitante la velocità di reazione/potremmo opporre

l'intero andamento della reazione (considerabile di dissociazione) di ES in E e P. (le prime

tappa è veloce). Quindi, trascurando la velocità della prima tappa:

ES_k2→P

(3) V_o = k₂[ES]

dove la velocità dell'intero reattivo è opporni.

cercando riguarda alla velocità di dissociazione

del complesso ES in E libero e P.

N.B. "V_o" ci indica la velocità a inizio della reazione (puntualizzo ciò perché mai usciva da le reazione produce [S]),quindi anche [IV]. Tuttavia noi facciamo fede alla velocità iniziali V_o.

Fin qui tutto bene se non fosse che [ES] è