Chimica degli alimenti

Acqua e i suoi effetti

L’acqua influenza: crescita dei microorganismi; reazioni enzimatiche; ossidazione lipidica; imbrunimento non enzimatico (reazione di Maillard). L’acqua negli alimenti può comportarsi come un solvente capace di mantenere in soluzione materiale solubile come sali, vitamine, zuccheri, gas, pigmenti. Può avere la capacità di ionizzazione (H₃O⁺, OH^-); quindi formare legami a idrogeno e proprio per questo agisce come solvente. Influenza la struttura e la consistenza. Influenza le reazioni chimiche (per es.: idrolisi). Stabilizza i colloidi per idratazione. Necessaria per lo sviluppo dei microorganismi.

La presenza dello ione idrogeno in soluzione acquosa esprime l’acidità o la basicità di un’acqua (acida <7 basica >7 neutra=7). Il legame idrogeno è di natura prettamente elettrostatica e si forma tra gli atomi di idrogeno elettropositivi e gli atomi di ossigeno elettronegativi. È l’interazione non covalente più stabile. L’energia di legame è circa il 10% di un legame covalente. Solo il 15% dei legami idrogeno si rompe durante la fusione del ghiaccio. Ogni molecola d’acqua può legare altre quattro molecole d’acqua via legame idrogeno. Il legame idrogeno conferisce al ghiaccio una struttura rigida con canali vuoti che rendono il ghiaccio meno denso dell’acqua stessa. Il legame a idrogeno può essere modificato termodinamicamente o meccanicamente coinvolgendo energia.

La conducibilità elettrica specifica definisce la capacità di una soluzione acquosa di condurre la corrente elettrica; è determinata dagli elettroliti disciolti dotati di carica elettrica sotto forma di ioni positivi e di ioni negativi. Con il termine torbidità si intende la diminuzione della limpidezza di acqua causata da sostanze solide o colloidali presenti in sospensione. La durezza rappresenta la quantità dei sali di calcio e magnesio disciolti in acqua.

Misurazione dell'acqua negli alimenti

Per calcolare quanta acqua c’è in un alimento bisogna disidratarlo. Poi si descrive così:

• Contenuto di acqua (tradizionale)
• Attività dell’acqua, a (1950’s) Descrive in modo più preciso gli effetti dei soluti e le differenze tra i vari alimenti. wAw=p/po= pressione parziale di acqua nell’alimento/pressione parziale acqua pura. Influenza alcuni caratteri in base a come si trova negli alimenti. Determina le caratteristiche fisiche meccaniche, chimiche e microbiologiche di un alimento e i fenomeni di interazione tra i vari componenti. Si può trovare sotto forma di: acqua libera, detta anche acqua di imbizione, trattenuta solo da forze fisiche; oppure acqua legata che può essere fissata più o meno fortemente ed ha molta importanza nella conservazione e stabilità dell’alimento. L’acqua legata può essere distinta in acqua di struttura e di cristallizzazione, acqua dello strato monomolecolare, acqua immobilizzata in molteplici strati.
• Molecular mobility, mobilità dell’acqua (Slade & Levine, 1988). Descrive gli alimenti come matrici polimeriche e l’acqua come il plastificante chiave. I passaggi allo stato vetroso spiegano alcune irregolarità nei dati di a w.

Carboidrati

Sono i composti organici più diffusi e abbondanti in natura. Sottogruppo Componenti Classe (grado di polimerizzazione) Svolgono un ruolo fondamentale nel metabolismo di piante Monosaccaridi Glucosio, galattosio, fruttosio e animali. Carboidrati significa ‘idrati del carbonio’, in relazione alla formula generale: C_n(H₂O)_n. Non tutti i carboidrati soddisfano questa formula generale: esistono deossizuccheri, amminozuccheri o zuccheri acidi.

Al crescere del peso molecolare la solubilità diminuisce. In natura hanno ruolo di: Riserva energetica (glucosio, amido, glicogeno); componenti strutturali di piante (cellulosa) o delle pareti batteriche (mucopolisaccaridi); Componenti essenziali degli acidi nucleici (D-ribosio e 2-deossi-D-ribosio); Componenti essenziali nel meccanismo di riconoscimento cellulare (gruppi sanguigni). Negli alimenti sono: Riserva energetica; Dolcificanti; Influenzano le proprietà reologiche: formano gel, influenzano la consistenza e la morbidezza, così come il grado di idratazione; Precursori di aromi e colori che si sviluppano durante la produzione ed i trattamenti tecnologici.

I monosaccaridi sono divisi in due serie steriche secondo una convenzione che attribuisce alla struttura della gliceraldeide scritta con il carbonio in alto la lettera D se l’ossidrile legato al carbonio chirale è a destra e L se è a sinistra.

Sono detti zuccheri riducenti quelli che hanno un gruppo aldeidico o chetonico libero e possono quindi essere ossidati da deboli ossidanti come il reattivo di Tollens in cui lo ione Ag si riduce ad argento metallico oppure il reattivo ci Fehling in cui lo ione Cu si riduce.

Il glucosio è una molecola ad alto contenuto energetico e costituisce la principale fonte energetica utilizzata nei processi cellulari. Il fruttosio si trova quasi sempre in forma furanosidica, è più dolce del saccarosio. Per legame glicosidico si intende quello che unisce il gruppo emiacetalico di uno zucchero con un atomo nucleofilo di un’altra molecola come ossigeno, azoto o zolfo. Di particolare importanza sono quelli che uniscono più zuccheri semplici tra loro per dar luogo ai polisaccaridi.

Un legame glicosidico tra due molecole di monosaccaridi porta a un disaccaride.

• Il saccarosio è lo zucchero formato da D-glucosio e D-fruttosio; non è uno zucchero riducente; può essere estratto dalla canna da zucchero oppure dalla barbabietola; l’idrolisi acida o enzimatica del saccarosio produce lo zucchero invertito: sciroppo che non cristallizza anche con un contenuto di solidi dell’80%. Inversione del saccarosio importante nella preparazione di confetture e altre conserve. Parziale idrolisi del saccarosio aumenta leggermente il sapore dolce e determina un abbassamento dell’attività dell’acqua (conservabilità).
• Il lattosio è un altro disaccaride formato dall’unione di glucosio e galattosio; è riducente; è presente nel latte in quantità diverse in tutti i mammiferi fornendo energia grazie all’enzima lattasi che scinde il disaccaride.
• Il maltosio è costituito da due molecole di glucosio e si ottiene tramite scissione operata dall’amilasi maltogenica sull’amido; presenta mutarotazione ed è riducente.
• Il galattosio è un epimero destrogiro del glucosio uguale ad esso in struttura e composizione; se la quantità di galattosio introdotta supera il fabbisogno viene convertito in glucosio a livello epatico.

Gli oligosaccaridi sono carboidrati costituiti da un numero di monosaccaridi tra 3-10 uniti con legame glicosidico e scindibili per idrolisi. I polisaccaridi sono polimeri formati da più di 10 monosaccaridi. La sequenza dei residui monosaccaridici può essere:

• Periodica, con un periodo contenente una o più unità strutturali (cellulosa, amilosio)
• Parzialmente periodica, con periodi intervallati da sequenze aperiodiche (alginati, carragenani, pectine)
• Totalmente aperiodica (carboidrati nelle glicoproteine)

Sono largamente ed abbondantemente distribuiti in natura, con diverse funzioni: Sostanze con proprietà strutturali (cellulosa, emicellulosa e pectine nelle piante; chitina e mucopolisaccaridi negli animali); Sostanze di riserva nutritiva (amido, destrine, inulina nelle piante; glicogeno negli animali); Sostanze in grado di trattenere acqua (agar, pectine e alginati nelle piante; mucopolisaccaridi negli animali). Negli alimenti hanno: Funzioni strutturali (frutta e verdura); Funzioni nutritive (cereali, patate, legumi); Funzioni tecnologiche: addensanti e gelificanti (amido, alginati, pectine e guarani), stabilizzanti per emulsioni e dispersioni, per la formazione di film protettivi e per incrementare la proporzione di fibra nella dieta.

Il contributo nutrizionale dei polisaccaridi è dovuto principalmente all’amido che ha buona digeribilità e fornisce glucosio. Cellulosa, emicellulosa e pectine anche se non assimilabili hanno un ruolo importante nei processi digestivi e costituiscono la fibra alimentare. La fibra alimentare è la parte commestibile di piante, o carboidrati analoghi, che è resistente alla digestione, non è assorbita dall’intestino tenue dell’uomo e, nell’intestino crasso, subisce una completa o parziale fermentazione. I suoi costituenti vengono in gran parte attaccati e scissi dai batteri intestinali, dando come metaboliti acqua, CO₂, metano, acidi grassi a catena corta. Previene l’iperalimentazione: senso di sazietà. Regola le funzioni intestinali e modula l’assorbimento dei nutrienti e i processi metabolici, abbassando il livello di colesterolo e/o del glucosio ematico.

Amido e glicogeno

L’amido che si trova in natura è un polisaccaride complesso formato da amilosio e amilopectina; l’amilosio è formato da catene di molecole di glucosio unite con legami glicosidici solo di tipo α1-4 con una struttura lineare che tende ad avvolgersi a elica con spire di sei unità di glucosio, stabilizzata da legami a idrogeno; l’amilopectina è più grande ed è ramificato, infatti ha legami α1-4 e catene laterali α1-6; l’unione tra amilopectina e amilosio è catalizzata dall’enzima amido sintetasi. Negli amidi modificati le catene polimeriche dell’amido rimangono di lunghezza invariata ma sono aggiunti dei gruppi chimici che conferiscono all’amido caratteristiche particolari e sono in grado di creare interazioni più stabili tra le molecole rispetto all’amido naturale da cui derivano.

Il glicogeno è la formula con cui gli animali immagazzinano il glucosio analogamente a quanto avviene nelle piante con l’amido; il glicogeno epatico funge da riserva di zucchero e di energia mentre quello muscolare è la riserva di glucosio utilizzata direttamente dalle cellule muscolari prima di ricorrere al glucosio presente nella circolazione sanguigna; presenta lunghe catene α1-4 e ramificazioni α1-6.

La cellulosa caratterizza la parete cellulare delle piante; è indigeribile, componente principale della fibra alimentare; sono molto utilizzati i derivati idrossialchilati e carbossilati (migliori solubilità e proprietà gelificanti).

Aminoacidi e proteine

La funzione principale dell’ingestione delle proteine è quella di fornire aminoacidi essenziali e non essenziali per la sintesi proteica. Le proteine sono polimeri biologici formati da aminoacidi uniti tra loro tramite legame peptidico. Sono composte da 20 aminoacidi di cui il carbonio α è un centro steriogenico, tranne nella glicina, facendo sì che gli aminoacidi siano composti chirali e che possano esistere enantiomeri L o D. Gli enantiomeri L sono utilizzati per costruire le proteine; se arrivano dei D amminoacidi io non riesco ad assorbirli perché la racemizzazione induce un abbassamento del valore nutrizionale e biologico.

Gli aminoacidi possono essere essenziali, li ingeriamo, oppure non essenziali, i quali possiamo sintetizzarli all’interno del nostro corpo. Gli aminoacidi si differenziano per la catena laterale R. Le sequenze di pochi aminoacidi si chiamano peptidi o oligopeptidi. Sono componenti essenziali degli alimenti: contribuiscono in maniera significativa alle proprietà fisiche degli alimenti per la loro capacità di formare o stabilizzare gel, schiume, emulsioni e strutture fibrose; e contribuiscono al flavor dell’alimento e sono precursori di aromi e colori che si formano a seguito dei trattamenti termici o enzimatici durante la produzione, il processo e la conservazione degli alimenti.

Nella maggior parte delle proteine la % di ogni singolo amminoacido può variare da 0% fino ad un massimo del 30%, calcolato come percentuale del numero totale di residui. La composizione spesso riflette il ruolo della proteina (funzionale o di riserva). Amminoacidi essenziali: valina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, metionina, treonina, istidina (essenziale per i neonati), lisina e arginina (“semi-essenziale”). Amminoacidi non essenziali: glicina, alanina, serina, cisteina, tirosina, asparagina, glutammina, acido aspartico e acido glutammico.

Gli aminoacidi sono composti da un gruppo amminico, basico, che può essere in forma deprotonata neutra o carica positivamente con pKa circa 9; un gruppo carbossilico, acido, in forma protonata neutra o carica negativamente con pKa circa 2. Il punto isoelettrico è definito come valore di pH in cui un aminoacido se immerso in un campo elettrico non migra né verso il polo negativo né verso il polo positivo. Tale condizione si verifica al valore di pH in cui la specie zwitterionica è massima e il contenuto delle due specie cationica e anionica è minimo e uguale tra di esse. La solubilità diventa minima al punto isoelettrico. L’effetto principale del pH è quello di variare la carica totale della proteina.

Al punto isoelettrico le proteine, come gli amminoacidi, hanno una carica netta nulla (minimamente solvatate), ma una carica totale (somma delle cariche negative + cariche positive) in genere elevata. Quindi manifestano un’interazione minima con la soluzione acquosa ma molto elevata con le proteine adiacenti: minimo di solubilità, tendenza a precipitare dalla soluzione acquosa.

La distinzione tra peptidi e proteine non sta nel numero di aminoacidi da cui viene composto ma si basa di più sulla funzionalità. La struttura primaria corrisponde alla sequenza degli aminoacidi legati lungo la catena dove per convenzione a sinistra è situato l’amminoacido N-terminale e a destra C-terminale: è determinata dai legami peptidici tra i diversi residui amminoacidici. La struttura secondaria corrisponde all’arrangiamento conformazionale locale di un gruppo di aminoacidi contigui nella struttura primaria; è stabilizzata dai legami idrogeno e le più comuni sono alfa elica e beta foglietto ripiegato. La struttura terziaria è l’arrangiamento conformazionale complessivo della proteina che è generata dal ripiegamento e dalla conformazione della catena polipeptidica ed è determinata dall’interazione dei gruppi laterali; con poche eccezioni, le strutture terziarie delle proteine nascono dal tentativo di “nascondere” le catene laterali idrofobiche all’interno della struttura, lontano dall’ambiente acquoso, e contemporaneamente di esporre il più possibile all’esterno le catene laterali polari. La struttura quaternaria riguarda solo proteine multimeriche e indica la struttura conformazionale globale del multimero proteico. Quando una catena proteica acquisisce una struttura terziaria e/o quaternaria stabile si parla di folding (ripiegamento) e la proteina si dice allo stato nativo. La conformazione di una proteina è strettamente associata alla funzione biologica della proteina stessa.

In base alla struttura terziaria che assumono nello spazio possono essere classificate: proteine fibrose; proteine globulari. In base alla loro funzione biologica possono essere: enzimi; proteine di trasporto; proteina di riserva; proteine contrattili; proteine strutturali; proteine di difesa; proteine regolatrici. Le proteine possono essere legate a carboidrati, glicoproteine, oppure a lipidi, lipoproteine.

La perdita della conformazione nativa, la denaturazione, espone i gruppi idrofobici all’esterno e innesca le interazioni idrofobiche tra le diverse catene proteiche che portano all’aggregazione e alla loro partecipazione. Denaturazione indotta da agenti: Fisici: alta temperatura (cottura), alte pressioni, forze di taglio e torsione (impastare, montare, centrifugare). Chimici: pH, tensioattivi, urea, sali (salting in, salting out), solventi, etc. La denaturazione implica l’esposizione delle catene APOLARI: se con la rimozione dell’agente denaturante la proteina ritrova la sua conformazione nativa, la denaturazione è reversibile. Se invece le catene lipofile (apolari) di proteine diverse interagiscono, spesso le proteine precipitano e la denaturazione diventa irreversibile.

La concentrazione salina ha due effetti ben distinti sulla stabilità e sulla solubilità delle proteine. Salting in: a bassa C salina l’aumento della C di un sale aumenta la forza ionica (= 1/2 Si CiZi). Fino ad un certo punto questo aiuta la solubilità perché le proteine sono meglio schermate l’una dall’altra (aumento della costante dielettrica). Salting out: ad alta C salina, gli ioni in eccesso “sottraggono” acqua di solvatazione alle proteine, che quindi interagiscono tra di loro e precipitano dalla soluzione.

Classificazione della solubilità

• Protamine e istoni: basiche, non coagulano al calore
• Albumine: solubili in acqua, coagulano al calore
• Globuline: soluzioni saline a pH neutro, coagulano al calore
• Prolammine: solubili in alcol etilico al 70%
• Gluteline: insolubili nei suddetti solventi e solubili in acidi e alcali diluiti
• Scleroproteine: insolubili

Il valore biologico di una proteina (g di proteina sintetizzata nell’organismo/100 g di proteina ingerita con gli alimenti) dipende da: Contenuto assoluto di amminoacidi essenziali; Quantità relative percentuali degli amminoacidi essenziali; Rapporto tra amminoacidi essenziali e non essenziali; Digeribilità e biodisponibilità.

Le proteine hanno la capacità di stabilizzare emulsioni, dispersioni di piccole gocce di liquido in una fase continua di un altro liquido immiscibile. Le proteine quando interagiscono tra di loro interagiscono tramite R ovvero tra le porzioni laterali delle catene che si legano con diversi legami. In base ai residui...