Biologia animale

MALISANI GAIA - Università degli studi dell’Insubria

Scienze dell’ambiente e della natura

BIOLOGIA

Scienza che studia tutto ciò che riguarda gli organismi viventi,

la loro struttura, fisiologia e le interazioni che instaurano

tra di loro o con l’ambiente in cui vivono.

Gli studi di tipo ambientale hanno come obbiettivo il

miglioramento delle condizioni dell’habitat in

rapporto ai viventi. Qualunque fenomeno che

modifichi o destabilizzi gli equilibri naturali,

atmosferici, geologici o nelle acque emerse, influisce

inevitabilmente su piante e animali.

L’uomo, da sempre, introduce degli elementi di

disturbo nell’ambiente e questi elementi possono

essere CONTROLLABILI o NON CONTROLLABILI

soprattutto in termini di tempi molto lunghi.

Quando queste influenze antropiche danneggiano

l’ambiente, il danno si ripercuote sui viventi.

Antropizzazione: L’uomo da sempre è intervenuto profondamente sull’ambiente,

cercando di adattarlo alle proprie esigenze, spesso in modo scorretto, proprio per questo

motivo l’ambiente naturale diviene sempre più territorio modificato e gestito dall’uomo.

Gli impatti ambientali si ripercuotono quindi sulla FITNESS

FITNESS: Capacità di essere in salute e di riprodursi correttamente.

Fitness zero: L’organismo muore e/o non si riproduce

Bassa fitness: L’organismo si nutre male, sopravvive a stento.

Alta fitness: L’organismo si rapporta bene con l’ambiente, si nutre correttamente, vive

bene e si riproduce.

Fitness = Sopravvivenza x Riproduzione

MARIO AGENO (1915 – 1992)

“I viventi sono come un sistema chimico coerente e dotato di un programma”

E’ una definizione molto chimica dei viventi ma comunque vera e sensata.

Questa definizione fa intuire quanto il sistema vivente sia un sistema ordinato (non

confuso) e con una logica ben precisa nella distribuzione delle molecole.

“Esiste un flusso preciso nel software della vita”

come ad esempio DNA, RNA e proteine sono il flusso dell’informazione.

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CARATTERISTICHE DEI VIVENTI

L’essere vivente è un sistema complesso di:

1. Individualità – Non c’è infatti un essere vivente uguale ad un altro.

2. Specificità – Sono raggruppati in specie all’interno delle quali vi sono molte

somiglianze (individui interfecondi)

3. Metabolismo proprio – Serie di trasformazioni chimiche, energetiche e fisiche che

mantengono in vita l’organismo.

4. Omeostasi – Capacità di controllare i parametri vitali anche se quelli esterni

cambiano (capace di adattarsi all’ambiente esterno).

5. Ciclo biologico – Prevede che da una cellula singola si passi allo sviluppo di un

embrione e al mantenimento dello sviluppo fino al completamento della crescita.

(metamorfosi, alternanza di generazioni come la medusa che genera forme

medusoidi e forme polipoidi in alternanza).

6. Riproduzione – Capacità di riprodursi e di generare altri essere viventi simili a sé.

UNITA’ DI MISURA IN BIOLOGIA

1 mm (millimetro) 1x10 (un millesimo di metro)

-3

Esempio: Alcune alghe

1 µm (micrometro) 1x10 (un milionesimo di metro)

-6

Esempio: Cellula dei batteri procariote e cellula umana eucariote

1 nm (nanometro) 1x10 (un miliardesimo di metro)

-9

Esempio: Interno di una cellula e virus

1 A (Angstrom) 1x10 -12

Esempio: usato per la microscopia elettronica.

Virus 20-500 nm Cellula Procariote 1-10 µm Cellula Eucariote 10-100 µm

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“Tutte le uova sono singole cellule eucariote.”

Si tratta proprio dei gameti femminili: Sono le cellule più grandi che esistano sulla

terra. Possono raggiungere dimensioni enormi come ad esempio l’uovo di struzzo.

Le dimensioni di queste cellule non sono casuali perché in genere l’uovo, durante il

processo di fecondazione, è quello che dovrà poi curarsi dello sviluppo

dell’embrione. Una volta fecondato l’uovo diventa zigote.

In molti organismi lo sviluppo embrionale è EXTRACORPOREO ad esempio nella

maggior parte dei pesci. Il pesce femmina depone le uova, il maschio passa e le

feconda. Gli embrioni si sviluppano al di fuori del corpo della madre.

Finchè c’è la madre che nutre e protegge gli embrioni le uova possono essere anche

piccole e fragili ma se immaginiamo un uovo che viene deposto in un ambiente

rischioso come quello terrestre (ES: Tartarughe) esso, non solo non si trova nel corpo

della madre ma è anche pericolosamente esposto a ingiurie fisiche come cadute,

colpi e intemperie e deve quindi essere autosufficente dal punto di vista metabolico

e addirittura protetto fisicamente. Per questo motivo le uova hanno il guscio.

MICROSCOPIA

1. Stereo Binoculare: E’ il microscopio più semplice. Ingrandisce circa 20-40 volte.

2. Microscopio Ottico (Light Microscope): Sfrutta la luce con lunghezza d’onda

(dall’infrarosso agli ultravioletti) coprendo tutto lo spettro visibile. Permette di

visualizzare le immagini in micrometri (µm).

3. Microscopio Elettronico (Transition Electron Microscope): Sfrutta un fascio di

elettroni per ingrandire l’immagine. Inventato da due tedeschi nel 1931 è lo

strumento migliore in campo biologico in quanto permette di vedere addirittura gli

organuli all’interno della cellula e del DNA.

LE MOLECOLE DEI VIVENTI

Molecole:Gruppi di atomi disposti nello spazio secondo una precisa geometria.

Le molecole dei viventi sono per lo più MACROMOLECOLE, basate sul Carbonio (C).

Le principali macromolecole sono:

Idrogeno (H - 1) Ossigeno (O - 8) Azoto (N - 7) Fosforo (P - 15) Zolfo (S - 16)

Idrofilia: Proprietà fisica dei materiali di legarsi all’acqua.

Idrofobicità: Proprietà fisica dei materiali di essere respinte dall’acqua.

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MOLECOLE FONDAMENTALI DEI VIVENTI

1. Proteine

2. Carboidrati

3. Lipidi

4. Acidi nucleici

Le macromolecole si formano, per la maggior parte, per processo di polimerizzazione.

Polimerizzazione: Reazione chimica che porta alla formazione di una catena

polimerica ovvero di una molecola costituita da molte parti uguali che si ripetono in

sequenza a partire da molecole più semplici, i monomeri.

Le macromolecole si formano per condensazione di monomeri con la perdita

di una molecola di acqua.

Sintesi per condensazione: Unione di due monomeri o due polimeri che tra loro

formano un legame covalente (legame chimico in cui 2 atomi mettono in comune

delle coppie di elettroni) formando oltre ad un polimero, anche un composto a basso

peso molecolare detto “condensato”.

Scissione per idrolisi: Reazione inversa della condensazione. Si tratta di reazioni

chimiche in cui le molecole vengono scisse in 2 o più parti per effetto dell’acqua.

Non confondere con l’idratazione, in cui ad una molecola viene addizionata una

molecola d’acqua.

GRUPPI FUNZIONALI

Parte della struttura della molecola caratterizzata da specifici elementi e da una

struttura precisa e ben definita che conferisce al composto una reattività (particolari

proprietà) comuni alle molecole che li contengono.

Il gruppo funzionale costituisce il centro della reattività chimica della molecola.

CH - CH = OH Alcool etilico (Etanolo)

3 2

CH - COOH = Acido Acetico

3

I gruppi funzionali danno caratteristiche importanti alla molecola.

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LE PROTEINE

E’ la famiglia più numerosa e diffusa di macromolecole.

Sono formate da una o più catene di amminoacidi uniti tra loro attraverso un legame

chimico chiamato legame peptidico.

Amminoacidi (aa): Molecole il cui gruppo amminico e il cui gruppo carbossilico sono

legati allo stesso atomo di carbonio (C).

Legame peptidico: Legame chimico responsabile dell’unione degli amminoacidi e della

conseguente formazione di peptidi e proteine.

H O

H N C C

Gruppo amminico – Basico Gruppo Carbossilico – Acido

2 R OH

Catena laterale che differenzia gli aa

Amminoacidi essenziali: Sono quelli che i vertebrati non sono in grado di sintetizzare e devono

quindi essere assunti attraverso la dieta. Esempio: Lisina, Leucina, Isoleucina, Metionina, ecc.

In natura esistono classicamente 20 amminoacidi costituenti le proteine, anche se

recentemente se ne sono aggiunti altri 2.

Le catene laterali (R) degli aa possono essere divise in 2 categorie principali:

1. Polari: Idrofilo (Arginina, Asparagina, Glutammina ecc.)

2. Non polari: Idrofobo costituito da atomi di Carbonio.

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LEGAMI TRA AMMINOACIDI

Amminoacido A Amminoacido B

Gruppo amminico Gruppo Carbossilico

Perde 2 atomi di H Perde un atomo di O

Legame Peptidico

O R H O R H

C C N + C C N

OH H H OH H H

=

O R H O R H

C C N C C N + H O

2

OH H H H

H si separa e si unisce a OH formando una molecola di H O

2

(Attraverso una reazione di condensazione)

Permettendo a C e N di unirsi con un legame detto appunto peptidico.

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STRUTTURA DI UNA PROTEINA

Struttura primaria: Sequenza di aa (i monomeri formano la catena peptidica).

Struttura secondaria: Le catene peptidiche possono formare α-eliche (alpha eliche) e

β-sheets (beta sheets) detto anche β-foglietto ripiegato. Si tratta di segmenti di

catena che assumono una forma non stabile.

a-eliche

β-sheets

Struttura terziaria: Il polipeptide si ripiega generando una specifica forma

tridimensionale.

Struttura quaternaria: Due o più polipeptidi si associano

a formare grandi strutture complesse. In questo caso

formano un tetramero costituito da 4 sub unità

polipeptidiche. Le singole funzioni prendono parte alla

funzione globale.

In aggiunta a questi livelli di struttura, le proteine

possono spostarsi tra diverse strutture simili durante le

realizzazione della propria funzione biologica. MALISANI GAIA - Università degli studi dell’Insubria

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Correlazione tra struttura e funzione

Emoglobina: Proteina globulare di struttura quaternaria, solubile e di colore rosso. E’ presente

nei globuli rossi del sangue dei vertebrati, esclusi alcuni pesci. E’ responsabile del trasporto

dell’ossigeno da un compartimento ad alta concentrazione O ai tessuti che ne hanno

2

bisogno. L’ossigeno si lega all’emoglobina grazie a interazioni in zone precise della molecola.

1. Conformazione nativa: La conformazione nativa di una proteina è

quella responsabile della sua attività biologica. E’ una struttura molto

organizzata, definita da precise regole di assemblaggio che ancora

oggi conosciamo solo in parte. Il raggiungimento del corretto

ripiegamento di una proteina è un processo spontaneo e veloce ma

estremamente complesso che richiede la formazione di specifiche

interazioni all’interno della macromolecola.

2. Denaturazione: Perdita della conformazione nativa che determina la

perdita dell’attività biologica. Gli agenti denaturanti rompono le

interazioni deboli che stabilizzano la forma nativa. Gli agenti

denaturanti più comuni sono: il calore, i pH estremi, le elevate

concentrazioni saline o le miscele di solventi organici come l’alcool e

l’acetone.

3. Rinaturazione: Se le condizioni di denaturazione sono blande/deboli, la denaturazione

è un processo reversibile quindi le proteine possono riacquisire la loro struttura nativa e

di conseguenza la loro attività biologica, una volta allontanato l’agente denaturante.

Le proteine sono gli elementi molecolari, strutturali e funzionali tra i più

importanti nei sistemi viventi.

Qualsiasi processo vitale dipende da questa classe di molecole, ad esempio:

1. Catalisi delle reazioni (Enzimi)

2. Difese immunitarie (Anticorpi)

3. Trasporto di ossigeno (Emoglobina)

4. Trasporto nutrienti (Albumina)

5. Forma e movimenti, contrazione muscolare (Citoscheletriche)

Proteine enzimatiche: Reazioni che normalmente non avvengono o avverrebbero in tempi

molto lunghi vengono velocizzate dalle proteine enzimatiche. L’enzima lega il substrato

formando un complesso ES che dissocia liberando il prodotto di reazione:

Enzima + Substrato = ES = E + Prodotto di reazione

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CARBOIDRATI

1. Alcuni carboidrati (zuccheri e amido) sono importanti per la nostra dieta, dalla loro

ossidazione ricaviamo l’energia per il nostro metabolismo.

2. Alcuni carboidrati (ribosio e 21-deossiribosio) sono costituenti fondamentali degli acidi

nucleici e quindi a loro è affidato il nostro patrimonio genetico.

3. Alcuni carboidrati più complessi costituiscono la cartilagine e lubrificano le articolazioni.

4. Altri sono coinvolti nel riconoscimento e nell’adesione sulla superficie cellulare.

5. Nelle piante i carboidrati hanno anche funzioni strutturali (cellulosa) dato che

costituiscono la parete delle cellule vegetali.

I carboidrati possono esistere come:

1. Monosaccaridi (zuccheri semplici)

2. Disaccaridi

3. Oligosaccaridi

4. Polisaccaridi

Gli zuccheri possono essere presenti in forma libera oppure coniugati ad altre

macromolecole.

I Monosaccaridi

Un esempio di carboidrati (zuccheri) a 6 atomi di C “esosi”. In soluzione acquosa molti

carboidrati assumono una forma chiusa e ad anello.

I Disaccaridi

Due monosaccaridi legati da un legame

glicosidico (Maltosio).

Glucosio + Glucosio = Maltosio

Glucosio + Fruttosio = Saccarosio

Glucosio + Galattosio = Lattosio

I Polisaccaridi

I polisaccaridi sono formati in genere da

lunghe catene di monosaccaridi.

Esempio: Amido, cellulosa, chitina ecc.

Carboidrati e superficie cellulare MALISANI GAIA - Università degli studi dell’Insubria

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Carboidrati e superficie cellulare

Le cellule presentano sulla membrana Glicoproteine e Glicolipidi i cui carboidrati

formano una fitta rete che va verso la superficie esterna della cellula.

Le micrografie al microscopio elettronico

mostrano la superficie di cellule coperte da un

fitto strato di carboidrati legati alle proteine e ai

lipidi della membrana cellulare sottostante.

Visti al microscopio i carboidrati sembrano una

“siepe” che funge anche un po’ da protezione.

Hanno anche funzioni recettoriali e sono quindi

capaci di recepire i segnali interagendo con altre

cellule. Nella membrana della cellula sono

presenti: proteine, lipidi e carboidrati.

LIPIDI

I lipidi sono un gruppo ampio e diversificato di

composti organici in genere apolari e idrofobici. Sono correlati per la loro insolubilità in

acqua (in genere) e solubilità in solventi organici non polari (etere, cloroformio, acetone,

benzene). Presentano comunque una grande varietà strutturale.

Struttura base: Carbonio e Idrogeno.

Molecole Apolari: mancanza di carica.

I Fosfolipidi possono avere una parte carica e una apolare.

Contrapposti e asimmetrici. Le

teste sono sempre rivolte verso

l’esterno della membrana.

In ambiente acquoso:

Code: lontane dall’acqua

Teste: interagiscono con essa,

generando un doppio strato.

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ACIDI NUCLEICI

DNA, cromosomi e nucleo cellulare.

L’interpretazione dell’informazione contenuta nel DNA culmina con la sintesi proteica.

DNA: Depositario dell’info genetica.

Processo di Trascrizione: mRNA

RNA

Processo di Traduzione: tRNA

Poteina

1. mRNA – Messaggero

Legge l’informazione del DNA e la porta fuori dal nucleo. E’ una molecola lunga e

a filamento singolo. Contiene il codice per definire la sequenza degli amminoacidi

della proteina da sintetizzare.

1. tRNA – Transfer

Acido nucleico che nel citoplasma si occupa di trasportare gli amminoacidi

specifici ai polipeptidi in formazione sul ribosoma durante la sintesi proteica.

2. rRNA – Ribosomale

Acido nucleico a soingolo filamento che forma, con diverse proteine, i ribosomi

(Organuli cellulari coinvolti nella sintesi proteica)

L’informazione passa dal DNA all’mRNA e viene reinterpretata in una precisa sequenza di

amminoacidi legati a formare le proteine. Alla base del processo c’è la traduzione di un

codice in un altro. Il ribosoma è la SEDE FISICA di questo processo nella cellula.

Gene: Segmento di DNA che codifica per una proteina.

Il DNA è formato da 4 unità

chiamate nucleotidi:

1. Adenina – Timina

2. Citosina – Guanina

Le eliche sono tenute insieme da

questi nucleotidi.

Ogni nucleotide è formato da

zucchero + fosfato + base azotata.

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Esistono 2 classi di basi azotate:

Purine e Primidine.

Adenina e Timina sono entrambe Purina

(Doppio anello).

Citosina e Guanina sono entrambe

Primidina (Singolo anello).

I legami di idrogeno tra fosfati causano la torsione del filamento di DNA.

L’aspetto ricorda una scala a pioli, ai lati vi sono gli

zuccheri-fosfato legati ai nucleotidi adiacenti.

Il gruppo fosfato è legato allo zucchero del nucleotide

successivo.

Le basi azotate sono rivolte all’int