Biologia

R

la catena laterale R

differenzia i diversi AA

I 20 Amminoacidi presenti normalmente nelle proteine

I 20

amminoacidi

costituenti le

proteine

Amminoacidi polari

Amminoacidi non polari

Amminoacidi

Aminoacidi essenziali

quelli che i vertebrati non sono in grado di sintetizzare, devono quindi essere

assunti con la dieta

• Lisina

• Leucina,

• Isoleucina

• Metionina

• Fenilalanina

• Treonina

• Triptofano

• Valina

Legami tra amminoacidi nella sintesi delle proteine

gruppo carbossilico e gruppo amminico

amminoacido A amminoacido B

Legame Peptidico: sintesi delle Proteine - legame tra amminoacidi

Il legame peptidico è un legame covalente tra le due molecole, si realizza quando

il gruppo carbossilico di una reagisce con il gruppo amminico dell'altra

Il legame deriva da una reazione di condensazione, che porta all’eliminazione

di una molecola di acqua legame

peptidico

amminoacido A amminoacido B dipeptide

Il legame Peptidico

Catene Polipeptidiche e proteine

amminoacido 1 amminoacido 2 amminoacido 3

Struttura Primaria dei polipeptidi

Una sequenza lineare di aa nella struttura primaria di una proteina

C-terminale N-terminale

I livelli di Struttura delle Proteine

Struttura Primaria

I monomeri amminoacidici formano la catena polipeptidica

determinandone la struttura primaria

Proteins Primary Structure The Primary Structure

of a protein is the sequence

of the amino acids chain

amino acids aminoacid

Ma le proteine si ripiegano (folding) per raggiungere una conformazione stabile

(conformazione nativa), cioè quella in cui possono svolgere le loro funzioni

Legami idrogeno

Legami idrogeno

Legami idrogeno Legami

idrogeno

Legami idrogeno Attrazioni Ponti

elettrostatiche Disolfuro

Forze di Van Forze di Van

der Waals der Waals

I livelli di Struttura delle Proteine: Struttura Secondaria

Struttura Secondaria Le catene polipeptidiche possono formare

a-eliche b

b

oppure foglietti ( -sheets)

b-sheets

a-elica : Terziaria

Struttura delle Proteine

Struttura Terziaria

Il polipeptide (a-eliche e foglietti-b) si ripiega ulteriormente

generando una precisa forma tridimensionale. La forma è

stabilizzata da legami intra-catena (ponti idrogeno e ponti

disolfuro) foglietti-b Legame

idrogeno

Ponte disolfuro

a- elica Struttura terziaria della

Bacterioferritina

: Quaternaria

Struttura delle Proteine

Struttura Quaternaria

Due o più polipeptidi si associano a formare grandi strutture complesse

Quella raffigurata rappresenta un Tetramero formato da quattro

subunità polipeptidiche b-glucuronidase

un omotetramero: la

Proteine: correlazione tra Struttura e Funzione

Gli eritrociti contengono

centinaia di migliaia di

molecole di Emoglobina

una molecola tetramerica

in grado di legare e

trasportare ossigeno L’ossigeno si lega all’emoglobina grazie a interazioni

in zone precise della molecola (gruppi eme)

Le catene dell’emoglobina

Le proteine, dopo la sintesi,

devono quindi ripiegarsi per raggiungere la struttura nativa

Riarrangiamenti molecolari di una proteina che passa attraverso stati di transizione nel

processo di folding, fino a raggiungere lo stato Nativo

Lo stato nativo è lo stato ripiegato (folded) in cui le proteine sono

biologicamente attive.

L’altro stato in cui le proteine possono esistere è quello denaturato o

srotolato (unfolded).

Proteine: struttura nativa e denaturazione

la denaturazione può avvenire per variazioni di pH, alte concentrazioni di Sali, presenza

di sostanze denaturanti, variazioni di temperatura, etc. Proteina

denaturata

Proteina

nativa

Le proteine

• Sono macromolecole costituite dal legame di un numero di unità

elementari: gli amminoacidi (AA)

• Sebbene in natura esistano più di 300 amminoacidi, soltanto una

ventina sono incorporati nelle proteine dei mammiferi

• La caratteristica strutturale comune a tutte le proteine è di

essere dei polimeri lineari di amminoacidi

• Ciascuna proteina ha però una propria struttura tridimensionale

che la rende capace di svolgere specifiche funzioni biologiche

• La struttura tridimensionale si realizza mediante il ripiegamento

della proteina (folding)

Macromolecole: Proteine

Le proteine sono gli elementi molecolari, sia strutturali che

funzionali tra i più importanti nei sistemi viventi.

Moltissimi processi vitali dipendono da questa classe di molecole,

alcuni esempi:

• Enzimi (catalisi delle reazioni)

• Anticorpi (difese immunitarie)

• Emoglobina (trasporto di ossigeno)

• Albumina (trasporto di nutrienti)

• Proteine citoscheletriche (forma, movimento, contrazione)

L’interazione enzima substrato: modello chiave-serratura

Emil Fischer (1890), propose un

modello di funzionamento degli enzimi

che prevedeva una complementarietà

di forma tra il sito attivo dell’enzima ed

il substrato*

*oggi sappiamo però che il substrato può

…forzare ed adattare il sito attivo alla propria

forma (adattamento indotto)

Enzimi:

catalizzano le reazioni interagendo con specifici substrati.

Si forma il complesso Enzima-Substrato (E-S) che si scinde in

Enzima + Prodotti di reazione products

prodotti di

reazione

Substrato si forma il

sito attivo complesso E-S Enzima

Enzima +

+

Enzima Prodotti

Substrato

Enzimi (Proteine Enzimatiche):

reazioni che normalmente non avverrebbero o avverrebbero in tempi lunghissimi

vengono velocizzate dalle proteine enzimatiche

l’Enzima lega il suo Substrato formando un complesso ES che dissocia liberando il

Prodotto di reazione

E + S ES E + P

Esempi di funzione enzimatica

Gruppo di enzimi Reazione catalizzata Esempi

Ossidoreduttasi Trasferimento di idrogeno e ossigeno Deidrogenasi Ossidasi

o di elettroni da un substrato all’altro

Transferasi Trasferimento di un gruppo specifico Transaminasi - Chinasi

da un substrato all’altro

Idrolasi Idrolisi di un substrato Esterasi - Enzimi digestivi

Isomerasi Variazione della forma molecolare del Fosfoesosoisomerasi

substrato Xilosio isomerasi

Ligasi Unione di due molecole con DNA ligasi

formazione di nuovi legami

Principali classi di Proteine e loro Funzioni

Classi di Proteine Funzioni ed esempi

Enzimi

Proteine Strutturali

Proteine di Riserva

Proteine di Trasporto

Proteine di Regolazione

Proteine Citoscheletro

Proteine Difensive

Proteine: Struttura e Funzione

Contrazione e meccanica del muscolo

Le proteine muscolari Il muscolo del bicipite si contrae,

provoca la distesione del tricipe e

induce la flessione del braccio

tricipite bicipite

Responsabili del meccanismo

di contrazione sono proteine

citoscheletriche organizzate

in fasci nelle cellule muscolari

(fibre)

Proteine: struttura e funzione

sistemi actina-miosina nel muscolo scheletrico

Singola fibra

(cellula) muscolare

striata

Lo scivolamento dei filamenti di Miosina

su quelli di Actina provoca la contrazione

del muscolo

Actina e Miosina sono le principali

proteine nel muscolo striato

Le proteine muscolari

Actina e Miosina sono organizzate in filamenti sottili e spessi nel sarcomero

(unità funzionale) del muscolo striato.

Actina e Miosina

disco Z linea M disco Z

sarcomero

Lo scivolamento reciproco dei filamenti spessi e sottili induce l’accorciamento

del sarcomero, quindi la contrazione del muscolo

Scorrimento dei filamenti proteici di Actina

e Miosina nel sarcomero (del muscolo scheletrico)

Filamenti di Actina

Filamenti di Miosina

Contrazione: Accorciamento dei sarcomeri

Rilassamento: Allungamento dei sarcomeri