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(5) Anche gli autoinnesti sono proibiti in quanto essi formano delle politomie.

(6) Le funzioni chetinali sono un simile e non essere proprie alle politomie in quanto non sono condizionate dal vincolo alla propricità.

Enzimi: Catalizzatori biologici

ΔG = ΔH - TΔS → assorbatore

Se ΔG ci dice quando una reazione può avvenire dal punto di vista termodinamico avviene quando si formano legami più forti o se H e TDS è più assorbiamo.

Nella via che si sarebbe avviato e ΔG cambia in quanto dipendente dalla concentrazione degli reagenti.

Quindi il ΔG ci dice se una reazione avviene o non avviene ma non ci dice assolutamente nulla della velocità della reazione che può essere veloce, molto lenta o dal un punto di vista di velocità dell'uomo, non avviene più niente.

Teoria dello stato di transizione

AB + C → A · B · C * → A + BC

Questa teoria ci dice che nel corso della reazione non si arriva istantaneamente dai substrati ai prodotti, ma si passa per almeno uno stato, chiamato stato di transizione, in cui i legami che avevano prima si sono indeboliti, ma non sono ancora rotti e i legami che ne vengono formare non sono ancora fermentate formamenti e questo è espresso dal fatto di avere ancora delle energia libere più alta dai substrati.

Poiché la reazione avrà più possibilità di successo chi è l'energia libera dei prodotti sia minore di quella dei substrati.

Molti stato intermedio l'energia libera è è nulla più alta. Molto stato di transizione e legami sono indeboliti, quindi dal punto di vista meccanico stiramento a livello di energia potenziale maggiore e dal punto di vista durata scambio, ho un sistema, lui giudicato Infatti.

Questo stato di transizione ha quindi un'energia libera maggiore dello stato di partenza e l'energia di attivazione è la differenza fra l'energia libera di transizione e l'energia libera di partenza.

Maggiore sarà l'energia di attivazione e più difficilmente avverrà la reazione

V = k[ABJ][Cl]

K = kTh K = e-ΔG/RT

Se l'energia di attivazione è alta la velocità della reazione sarà bassissima, può essere come se non avvenisse.

Per aumentare la velocità di questa reazione posso aumentare la temperatura.

Aumentare la temperatura significa aumentare l'energia cinetica delle molecole, quindi sarà più facile vincere la repulsione e rompere il legame in quanto il numero di urti sarà maggiore e quindi sarà maggiore anche la probabilità che le molecole si scontrino.

Quindi aumentare la temperatura aumenta la probabilità di avere un urto efficace, volto effettivo a rompere il legame.

Non potendo aumentare la temperatura, posso aumentare la velocità della reazione diminuendo l'energia di attivazione, facendo avvenire la reazione in un altro modo, tramite l'utilizzo del catalizzatore.

I catalizzatori sono molecole che cambiano il meccanismo della reazione, legandosi ai substrati e facendo reagire in modo diverso in modo tale che l'energia di attivazione si abbassi e aumenti la velocità della reazione.

Gli enzimi che funzionano poco bene aumenteranno la velocità di reazioni qualche centinaio di migliaia di volte, alcuni che funzionano in un'insieme aumentano la velocità di reazioni di miliardi, a volte anche mille miliardi di volte, per cui a tutti gli effetti pratici non c'è l'enzima, la reazione avviene quasi subito, aumenta, la reazione non avviene mai.

Essendo tra vita una reazione chimica per quanto riguarda le proteine mettiamo al primo posto la funzione chiusura enzimatica.

Essendo tra vita realizzabile una reazione vengono: enzime; questi non potrebbero avvenire in queste condizioni, la reazione in condizioni fisiologiche aumenta la presenza di un'enzima.

Questi due sono i due zuccheri più complessi.

Si tratta di due isomeri con stessa formula bruta. L'equilibrio intercorre tra reazione di isomerazione, cioè la conversione da una forma all'altra.

I due composti che vediamo qui non sono quelli presenti nel nostro corpo, quelli presenti nel nostro corpo sono i derivati fosforati:

gliceraldeide fosfato o G3P

diidrossiacetone fosfato o DHAP

Il terzo atomo di C è legato ad un gruppo fosforico.

Quando il primo si trasforma nel secondo, tutte le modifiche riguardano i primi due atomi di C.

Non accadendo nulla al 3° atomo C, consideriamo esclusivamente la prima parte della molecola.

Vediamo prima il meccanismo di questa reazione spontanea, poi vediamo come anche l'enzima interviene per accelerare la reazione.

Abbiamo già detto che una reazione è costituita da una serie di rotture di legami chimici, quelli chi ricostiuiremo noi sono quelli covalenti su cui gli altri sono spontanei.

Come la gliceraldeide si trasforma in diidrossiacetone?

Inizialmente si rompe un legame covalente fra il primo atomo di C e quello di H, ad essendo il carbonio più elettronegativo dell'idrogeno i due elettroni finiscono sul carbonio,

formo un aldeide, è il motivo alla rottura di questo legame è che i

L'ancoraggio ultimo è proprio quello di togliere di mezzo l'acqua.

La reazione come l'abbiamo vista prima avviene in soluzione acquosa.

Infatti la reazione catalizzata ha, invece queste caratteristiche: molti

substrati presentano il fenomeno dell'adattamento indotto e se qualcosa

legava il substrato cambiano un po' {la loro conformazione.

Cambiano la propria conformazione ruotandoli giusto. Ci sono alcuni residui

ammminoacidici che formano come ne capricucli una pepiola; se conformazioni

basali sono spostati. Quando è legato il substrato, isolando il substrato dall'

acqua.

Tolendo l'acqua e mettendo un elemutio bando acquisito ali idrogeno

imponendo nei legami che ci devo nonserie clusno le condizioni prima

descritte, non riusci'videvi la rottura del legame

(lasn)

o...

--

(-0-tlif)

H O li oH - polowete lo nexiamno ativ

Oivisualo qui fure anche la tappa artcreascitivaa e due pentioni atricaianou

rwuio o, doptcsrti io o eureveua cistemi un promos cin mashasia di il pes caso.

In g'usci consilioni, i Os em cin scausa miogultia c'impimaoc con un

lwoeme a pidsogineu, giuido mon si biosho dich metniure un pstoama pmsu

pe8l caso piuriciv euo rudioi dircte un prqosmi dai ciuoppai amnminocaldi

asido.

Annrcli qui oawitli visetitti uio legimeu ai pidsog'o nion giusto conninoi e we abbianom

prodotto c'iruidicommuse'? L'intemstudiso smeuloificimchi o

Inerath r'emiisma fa coquosca diu piuo rafinatto. Ouiluauro ci fununda p

eiaav apastapio; quostra conect'ai reliarscom mo alatriqu artimmmoncuodi ni

eics ul'riattvo. Christi c' em simeto crorrclausa nito s-tabilenzaimno att piota clato.

Arrivato l’ottetto compiuto questo dà poi dispari ai due elettroni contenuti nell’a cui era legato, formandosi uno stato di transizione tetraedrico, o intermedio tetraedrico.

Il C legato a 4 atomi diversi, assume ibridazione sp3 e geometria tetraedrica.

La prima fase della reazione è composta in quanto:

  • L’acqua si è comportata da nucleofilo;
  • Gli intermedi tetraedrici sono in generale sfavoriti (il C preferisce ciclu doppi legami in particolare con O).

La reazione prosegue nel momento in cui si rompe un legame O-H, il che avrà un protone e si forma un intermedio tetraedrico un pò diverso in cui al posto dell’acqua è rimasto un gruppo alcolico.

Questa fase non è molto difficile in quanto i legami risultano molto polarizzati, quindi non è difficile perdere un protone.

A questo punto l’O deve cedere di nuovo due elettroni al C, riformando un doppio legame come C=C=C=.

Se C riceve gli elettroni, che daria via di quanto ha l’ottetto compiuto. Questi due elettroni vengono utilizzati per legare il protone che passa nel caso.

Di accanto questo si forma un gruppo carbossilio, e di legami peptidico e vinto e dall’altra parti abbiamo l’altro amminoacido.

Per quanto riguarda la difficoltà della formazione dell’ultima reazione, possiamo dire che la formazione di C=O è favorita, mentre la difficoltà sta nel trovare il protone che passa lì, per caso.

In conclusione, tutta la reazione è un processo difficile e per costruire tutti la reazione i:

K/eq = 10-10

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A.A. 2015-2016
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SSD Scienze biologiche BIO/10 Biochimica

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Ing_bio di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Università degli Studi di Pisa o del prof Zucchi Riccardo.