Biochimica, risposte alle domande d'esame primo semestre

RISPOSTE DOMANDE DI CHIARIMENTO

1) INGREDIENTI MAIONESE INDUSTRIALE. L’acqua c’è perché vengono usate uova

essiccate. Senape e zucchero non aiutano particolarmente la stabilità della maionese,

la senape è solo questione di gusto, idem per lo zucchero che viene usato per

correggere l’acidità del limone o dell’aceto. L’EDTA è solo un antiossidante, che serve

per evitare che il ferro presente nel tuorlo (protagonista chimica di Fenton) crei radicali

liberi e che questi radicali ossidino i doppi legami dei nostri acidi grassi. L’EDTA

sequestra il ferro. L’amido, modificato o no (quello modificato è più solubile grazie alla

presenza di più gruppi idrofili), è l’ingrediente che fa da viscosizzante, cioè che aiuta la

stabilità dell’emulsione, ritardando il movimento delle nostre goccioline di grasso

(coperte da proteine) le une verso le altre. Dove non c’è amido c’è più albume (uova

intere) che quando la maionese viene pastorizzata si denaturano parzialmente,

esercitando la funzione viscosizzante. L’acido citrico è esso stesso un chelante, mentre

acido ascorbico è antiossidante (entrambi presenti nel succo di limone). Quando non

trovo EDTA è perché usiamo atmosfera modificata con poco ossigeno, evitando

ossidazioni.

2) COSA POTETE OSSERVARE MISURANDO LA FLUORESCENZA DI UNA MISCELA DI

PROTEINE E ANS DURANTE UN TRATTAENTO AD HP? ANS è un marcatore che

diventa fluorescente solo quando adeso ad una superficie idrofobica. A temperature

come 51° vedo un piccolo aumento della fluorescenza. A 65°

vedo più fluorescenza sviluppata più velocemente. Nella curva

successiva vedo una grande intensità di fluorescenza

sviluppata ad una grande velocità. Ad alte temperature

vediamo una scomparsa di siti idrofobici, perché si appiccicano

l’uno all’altro rendendosi indisponibili a legare ANS. Se uso HP

al posto dell’alta temperatura come agente denaturante, non

cambia nulla, vediamo lo stesso comportamento sul grafico.

3) COME MAI AD HP OVA NON È REVERSIBILE E BLG SI? La

struttura di OVA e BLG è molto diversa. Dimensioni diverse: -BLG 162AA -OVA 450AA

circa. La seconda differenza è la presenza di materiale non proteico: OVA glicosilata,

BLG no. Differenza di stabilità tra le proteine BLG ha il “barile” stabilizzato da 2 legami

disolfuro e solo una regione ad alfa elica mobile (resiste anche a pH 2). OVA è molto

meno stabile di BLG. La BLG quando esposta a HP espone un tiolo, ma una vota

togliendo HP l’alfa elica con il suo tiolo torna al suo posto. OVA