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Biochimica, risposte alle domande d'esame primo semestre Pag. 1
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Modifiche nella forma della lisino-alanina

Abbiamo perso inutilmente della cisteina, che viene sintetizzata solo da metionina (essenziale). Dopo questa reazione viene irrigidita la struttura perché si creano legami inter e intra proteina, comportando una diminuzione della sensibilità alle proteasi. Anche la lisina (essenziale) non è più disponibile. Inoltre, la lisina è riconosciuta dalla tripsina, ma così modificata non viene riconosciuta da tripsina che non la taglierà. Anche la trans-glutaminasi ci fa perdere una lisina, legando glutammina e lisina. La differenza sta nel fatto che ci sono comunque enzimi in grado di tagliare questo legame, non abbiamo invece enzimi che possano tagliare un legame CH2-N come quello della lisino-alanina. Queste proteine resistenti, è facile che superino la mucosa intestinale ed entrino nel sangue, scatenando una reazione immunitaria. Quindi sono 5 le conseguenze di questo secondo esempio: rigidità strutturale, acido

solfidrico(sapore di cotto), perdita lisina, perdita cisteina, incapacità tripsina a tagliare lisino-alanina.

6) QUALE PROTEINA È PIÙ STABILE TRA UNA SENZA MODIFICAZIONI, UNA GLICOSILATA E UNA FOSFORILATA? Glicosilazione e non glicazione. La risposta è, più stabile a che cosa? Pensiamo ad un trattamento termico. In linea di massima le proteine modificate sono più stabili, perché l'acqua nelle immediate vicinanze della proteina non è libera di muoversi. Lo zucchero lega l'acqua ionicamente, mentre i fosfati fanno un legame idrogeno con l'acqua. Nella pratica è più difficile modificare con temperatura una proteina glicosilata, non possiamo dare una risposta certa perché è difficile trovare una proteina sia in forma glicosilata che in forma fosforilata. I determinanti del processo di denaturazione e aggregazione non sono i gruppi glicosilati o fosforilati.

7) CURIOSITÀ BIRRA DOPPIOMALTO

Alcol più elevato e la presenza di zucchero rendela schiuma della birra più resistente, evitando lo scorrimento dell’acqua ai nodi. Ledimensioni delle celle della schiuma dipendono dall’alcol. Più alcol c’è più le bollicinesono piccole. Se apriamo uno spumante o uno champagne le bollicine sono piccole, seapriamo un moscato o un vinello da 2€ abbiamo delle bollicine grosse perché ha pocoalcol.

8) PASTA ALL’UOVO. Le proteine dell’uovo fanno da reticolante

9) PERCHE’GLI GNOCCHI NON SI DISFANO Gli gnocchi non si disfano perché c’è unacerta quantità di farina che fa da agente reticolante. Le proteine della farina assorbonol’acqua del sistema e formano il reticolo. Quando gli gnocchi cuociono l’amido vienesolvatato. Quindi gli gnocchi non si disfano grazie all’azione reticolante della farina.

10) MODIFICAZIONI BESCIAMELLA I trigliceridi del burro fuso vanno ad

in microonde non si riscalda uniformemente come il pane. La pizza congelata ha una base più spessa e un ripieno che può contenere ingredienti come formaggio e verdure, che richiedono più tempo per riscaldarsi completamente. Inoltre, la pizza congelata può diventare gommosa o avere una consistenza meno piacevole se riscaldata troppo velocemente. Pertanto, è consigliabile seguire le istruzioni specifiche sulla confezione per ottenere i migliori risultati quando si riscalda la pizza in microonde.

L'acqua non è sui granelli di amido, ma sulle proteine che quando l'acqua siscalda le denaturano, mentre l'acqua se ne va.

La pressione si distribuisce.

A COSA È DOVUTO L'EFFETTO DI TRATTAMENTI HP

DIVERSA DIGERIBILITÀ DI PROTEINE IN BASE A DIMENSIONI DI PARTICELLE IN FASE ACQUOSA

La proteina si denatura quando vede la superficie idrofobica, ma la denaturazione dipende anche da quanto è curva la particella.

Dettagli
Publisher
A.A. 2021-2022
3 pagine
SSD Scienze agrarie e veterinarie AGR/16 Microbiologia agraria

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher dieuni17 di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Università degli Studi di Milano o del prof Bonomi Francesco.