Biochimica - proteine

Proteine

Le proteine si organizzano secondo una conformazione che tende a predominare sulle altre. Questa conformazione specifica è la conformazione termodinamicamente più stabile, ossia quella che ha la minore energia libera di Gibbs (G). Le proteine nella loro conformazione funzionale vengono dette native. La stabilità di una proteina può essere definita come tendenza a conservare la struttura nativa. Per la stabilizzazione ulteriore delle proteine intervengono legami più deboli come i ponti disolfuro e le interazioni idrofobiche.

Per rompere un legame covalente sono necessarie tra le 200 e le 460 kJ/mol. Anche se i legami covalenti garantiscono la stabilità della proteina, sono le interazioni deboli che stabilizzano la struttura stessa delle proteine. Per ogni legame ad idrogeno che si crea all'interno della proteina un legame idrogeno con l'acqua deve essere spezzato. Questo meccanismo assicura la stabilità della proteina. Quando l'acqua circonda un composto idrofobico, la disposizione ottimale dei legami idrogeno porta alla formazione di uno strato ben organizzato di molecole di acqua nelle immediate vicinanze della molecola idrofobica, chiamato strato di solvatazione.

Il legame peptidico

Una catena peptidica è una catena di piani rigidi e consecutivi dove la rotazione è permessa solo intorno ai legami N–C_α e C_α–C. Lo scheletro di una catena polipeptidica può essere raffigurato come una serie di piani rigidi consecutivi che hanno in comune un punto di rotazione in C_α. I legami peptidici rigidi limitano il numero di conformazioni che una catena polipeptidica può assumere. Gli angoli che si generano dalla rotazione di questi legami vengono indicati con φ (phi) per il legame N–C_α e ψ (psi) per il legame C_α–C. Per convenzione gli angoli φ e ψ sono uguali a 180° quando il polipeptide è nella conformazione completamente estesa. Gli angoli φ e ψ possono assumere tutti i valori compresi tra -180° e +180° (anche se molti di questi valori risultano proibiti a causa di ingombro sterico, quindi la conformazione in cui φ e ψ è uguale a 0° è proibita). L'unico amminoacido in grado di assumere più conformazioni è la glicina (Gly) in quanto la sua catena laterale R è formata un unico atomo di H. Con il nome grafico di Ramachandran è indicato il grafico che indica tutti i possibili angoli che possono assumere φ e ψ.

Struttura secondaria

Con il termine struttura secondaria ci si riferisce alla conformazione locale di alcune parti di un polipeptide. Le strutture secondarie più frequenti sono: α-elica e foglietto-β.

α-elica

L'α-elica è la più semplice disposizione che può assumere una catena polipeptidica. Questa conformazione porta la catena ad arrotolarsi su un asse immaginario in maniera elicoidale. Le catene R degli amminoacidi si trovano all'esterno dell'elica. Ogni singolo giro è ampio 5,4 Å (dove 1 Å è uguale a 0,1 nm) e conta 3,6 amminoacidi. Nelle α-eliche, gli angoli φ e ψ assumono valore da -45° a -50° nel primo caso e -60° nel secondo caso. Nelle proteine, tutte le α-eliche hanno avvolgimento destrorso. La conformazione ad α-elica è stabilizzata da legami idrogeno, i legami idrogeno in questione si formano tra l'atomo di idrogeno legato all'atomo di azoto elettropositivo e l'atomo di ossigeno carbonilico elettronegativo del quarto residuo amminoacidico successivo.

Anche se l'α-elica è la struttura più comunemente presente nelle catene polipeptidiche, non sempre potrà essere presente in quanto ci sono alcuni fattori che ne impediscono il ripiegamento. I fattori più comuni che impediscono il ripiegamento ad α-elica sono:

• Il susseguirsi di amminoacidi con la stessa carica (esiste infatti una forte repulsione elettrostatica)