Biochimica - parte 4

UBICHINONE (COENZIMA Q)

L'ubichinone (anche detta coenzima Q o semplicemente Q) possiede un anello detto benzochinone con una catena laterale alifatica, di tipo isoprenoide ripetuta n volte (10 negli animali). L'ubichinone può accettare un solo elettrone e trasformandosi in un radicale semiubichinonico stabile o può accettare 2 elettroni e 2 protoni passando alla forma completamente ridotta di ubichinolo. L'ubichinone ha piccole dimensioni ed è lipofilo, per cui si muove liberamente nel doppio strato fosfolipidico della membrana mitocondriale interna e può agire da ponte tra trasportatori di elettroni meno mobili. Oltre che trasportatore elettroni l'ubichinone trasporta protoni per cui ha un ruolo importante nel processo di accoppiamento tra flusso elettronico e ossidativo protonico.

• Ubichinone (Q) (pienamente ossidato)
• Radicale semiubichinonico (QH^•)
• Ubichinolo (QH₂) (pienamente ridotto)

CITOCROMI

I citocromi sono proteine che posseggono una componente organica, cioè un gruppo prostetico eme. Ogni eme possiede 4 anelli a 5 membri contenenti azoto che costituiscono una struttura ciclica detta porfirina. I 4 atomi di azoto sono coordinati.

Ubichinone (Coenzima Q)

L'ubichinone (anche detto coenzima Q o semplicemente Q) possiede un anello detto benzochinone con una catena laterale alifatica di tipo isoprenoide ripetuta n volte (11 volte negli animali). L'ubichinone può accettare un solo elettrone trasformandosi in un radicale semichinonico stabile o può accettare 2 elettroni e 2 protoni passando alla forma completamente ridotta di ubichinolo. L'ubichinone ha piccole dimensioni ed è idrofilico, per cui si muove liberamente nel doppio strato fosfolipidico della membrana mitocondriale interna, e può agire da ponte tra trasportatori di elettroni meno mobili. Oltre che trasportatore di elettroni, l'ubichinone trasporta protoni per cui ha un ruolo importante nel processo di accoppiamento tra flusso elettronico e pompaggio protonico.

Ubichinone (Q) (pienamente ossidato)

Radicale semichinonico (QH^.)

Ubichinolo (QH₂) (pienamente ridotto)

Citocromi

I citocromi sono proteine che possiedono una componente organica, cioè un gruppo prostetico eme. Ogni eme possiede 4 anelli a 5-membri contenenti azoto che costituiscono una struttura ciclica detta porfirina. I 4 atomi di azoto sono coordinati

con uno ione centrale di Fe, che può assumere gli stati di ossidazione Fe²⁺ o Fe³⁺ accettando o cedendo elettroni (quindi, il Fe è l’atomo trasportatore di elettroni). Nella catena respiratoria ci sono 3 tipi di citocromi (a, b, c) che possiedono un gruppo eme con la stessa anello tetrapirrolico ma con sostituenti diversi, legati in modo differente alla catena polipeptidica:

• citocromo a → possiede come sostituenti un gruppo vinilico, un gruppo formile e una lunga catena isoprenoide. Il gruppo eme è legato non covalentemente alla catena polipeptidica.
• citocromo b → possiede come sostituenti 2 gruppi vinilici (si tratta della ferro protoporfirina IX presente anche nella Mioglobina e nell’Emoglobina). Anche in questo caso il gruppo eme è legato non covalentemente alla catena polipeptidica.
• citocromo c → il suo gruppo eme è legato covalentemente alla catena polipeptidica attraverso ponti tioeterici con 2 residui di cisteina.

PROTEINE FERRO-ZOLFO

Le proteine ferro-zolfo possiedono un atomo di ferro coordinato a 4 atomi di zolfo inorganico o a 4 atomi di zolfo appartenenti a residui di cisteina della proteina. Quindi possiamo avere centri Fe-S semplici (figura a) in cui l'atomo di Fe è legato a 4 atomi di S appartenenti a 4 residui di cisteina; o centri Fe-S più complessi (figura b) in cui l'atomo di Fe è legato a 2 atomi di S appartenendo a 2 residui di cisteina, e a 2 atomi di S inorganici. Infine i possono essere anche Fe-S molto complessi, contenenti 2 o 4 atomi di Fe (figura c) ciascuno dei quali in questo caso lega 2 atomi di zolfo appartenenti ad un residuo di cisteina. Le proteine ferro-zolfo partecipano al trasportamento di elettroni che si verifica nella catena respiratoria, modificando lo stato di ossidazione degli atomi di ferro (Fe²⁺ o Fe³⁺).

figura a

figura b

figura c

COMPLESSI PROTEICI

Analizziamo in dettaglio la struttura e la funzione di ogni complesso della catena respiratoria mitocondriale.

Il complesso I è detto NADH deidrogenasi poiché tutta la molecola di NADH formata n ... varie substrati ... nelle ... matrici mitocondriali, ... ossidata a livello del complesso I. Il complesso prende il nome del...