Biochimica

ΔG= ΔH−TΔS

dove: ΔH (entalpia): rappresenta il calore scambiato a pressione costante.

●​ Una reazione esotermica rilascia calore e ha ΔH<0, mentre una

endotermica assorbe calore e ha ΔH>0. Tuttavia, una reazione

esotermica non è sempre spontanea, perché dipende anche

dall’entropia.

ΔS (entropia): misura il grado di disordine del sistema. I processi

●​ tendono a massimizzare l’entropia dell’universo.

In altre parole, una reazione può essere endotermica (ΔH>0) e comunque

spontanea se il termine −TΔS è sufficientemente negativo, cioè se l'entropia

aumenta abbastanza.

Un esempio biologico è rappresentato dal metabolismo umano il quale può

essere paragonato a una stufa a pellet:

Il pellet rappresenta il combustibile (il cibo).

●​ Il calore prodotto corrisponde all’energia rilasciata nelle reazioni

●​ biochimiche.

Il nostro corpo, come una stufa, converte l'energia chimica in calore e

●​ lavoro.

Alcuni esercizi:

Quindi la reazione è esotermica ma anche spontanea verso i prodotti.

REAZIONI ACCOPPIATE

L'accoppiamento di due reazioni permette di combinare una reazione

spontanea (esoergonica, con ΔG<0) con una reazione non spontanea

(endoergonica, con ΔG>0). Questo principio può essere paragonato a un

sistema di fune e carrucola, dove il sollevamento di un oggetto più leggero

(processo non spontaneo) è reso possibile dalla discesa di un oggetto più

pesante (processo spontaneo).

Matematicamente, il valore complessivo di ΔG di una reazione accoppiata è

dato dalla somma delle variazioni di energia libera delle singole reazioni:

ΔGT ​= ΔG ​+ΔG2

1 2

Se la somma è negativa, la reazione complessiva sarà spontanea e procederà

verso i prodotti.

Esempio: Reazione Accoppiata nella Glicolisi

Nella terza reazione della glicolisi, la conversione del fruttosio-6-fosfato in

fruttosio-1,6-bifosfato è un processo endoergonico (non spontaneo, con

accoppiata all’idrolisi dell’ATP, un processo

ΔG>0). Tuttavia, questa reazione è

esoergonico (spontaneo, con ΔG<0).

L'accoppiamento avviene così:

Fruttosio-6-fosfato+ATP→Fruttosio-1,6-bifosfato+ADP

Grazie all’energia rilasciata dall’idrolisi dell’ATP, la reazione complessiva viene

spostata verso i prodotti.

Se l’ATP non fosse presente, il fruttosio-1,6-bifosfato non si formerebbe

e si avrebbe invece la reazione inversa (idrolisi del

spontaneamente,

fruttosio-1,6-bifosfato). Quindi, l’ATP fornisce l'energia necessaria affinché la

reazione possa avvenire.

L'ATP (Adenosina Trifosfato) ha un ruolo centrale nel metabolismo cellulare,

energia libera alle reazioni che, altrimenti, non potrebbero avvenire

fornendo

spontaneamente. La maggior parte di queste reazioni sono anaboliche, ovvero

processi di costruzione di molecole complesse a partire da composti più

semplici. Esempi di processi anabolici includono la biosintesi di lipidi,

amminoacidi e proteine.

L’ATP cede un gruppo fosfato, liberando energia e rendendo possibili le

reazioni endoergoniche (che richiedono energia). Questo meccanismo

consente la sintesi di molecole complesse che, da sole, non si formerebbero

spontaneamente.

L’ATP viene rigenerato attraverso le vie cataboliche, ovvero processi di

glicolisi

degradazione di molecole che rilasciano energia. Queste vie, come la

e la respirazione cellulare, producono ATP a partire da ADP e fosfato

inorganico, sfruttando reazioni esoergoniche (che rilasciano energia).

CONTROLLO TERMODINAMICO E CINETICO

Le reazioni biochimiche sono regolate sia da un controllo termodinamico che

da un controllo cinetico.

L’organizzazione spaziale tra i reagenti

richiede un certo costo energetico,

noto come energia di attivazione.

Gli enzimi sono catalizzatori biologici

che accelerano le reazioni, ma non

modificano il valore di ΔGT​

della

reazione. Di conseguenza, non

rendono possibili reazioni che

sarebbero proibite dal punto di vista

termodinamico, ma abbassano

facilitando il

l’energia di attivazione,

raggiungimento dello stato di

transizione e velocizzando la reazione.

In assenza di un catalizzatore, i reagenti si trasformerebbero comunque nei

prodotti, ma il processo richiederebbe tempi molto più lunghi.

Il controllo cinetico di una reazione avviene attraverso la regolazione

dell’attività enzimatica. Se si vuole bloccare la reazione, si può inibire

l’enzima, ad esempio tramite un segnale che ne altera l’attività, impedendo il

progresso della reazione.

Viceversa, per favorire la reazione, è possibile aumentare la concentrazione

dell’enzima, migliorando così l’efficienza della catalisi e accelerando la

trasformazione dei reagenti in prodotti.

IL RUOLO DELL’ACQUA E GLI EQUILIBRI COINVOLTI IN BIOCHIMICA

La maggior parte delle reazioni biochimiche avviene in ambiente acquoso,

anche se alcune si svolgono nel bilayer lipidico delle membrane. L’acqua è

fondamentale perché le proprietà delle molecole coinvolte dipendono dalla

sua struttura.

Non tutta l’acqua presente in un sistema biologico è disponibile come solvente.

Si distinguono due categorie principali:

Acqua solvente Disponibile per le reazioni chimiche, essenziale per i

●​ →

processi biochimici e per la vita.

Acqua strutturale Legata alle macromolecole, necessaria per

●​ →

mantenere la loro conformazione, ma non partecipa direttamente alle

reazioni.

L’acqua solvente viene misurata attraverso il parametro attività dell’acqua

(aW), che varia da 0 a 1:

aW = 1 Massima disponibilità di acqua libera.

●​ →

aW = 0 Nessuna acqua disponibile.

●​ →

L’attività dell’acqua è fondamentale per la sopravvivenza degli organismi:

Batteri Sensibili alla carenza di acqua solvente, non sopravvivono

●​ →

sotto una certa soglia.

Lieviti e muffe Meno sensibili, ma comunque influenzati dalla

●​ →

disponibilità di acqua.

Effetti della riduzione dell’attività dell’acqua

A seconda del valore di aW, si verificano reazioni diverse:

aW < 0,7 Avvengono reazioni chimiche non biologiche, come:

●​ →

Reazione di Maillard Responsabile della crosta marrone sulla

○​ →

carne in cottura, avviene senza enzimi e con poca acqua.

Valori ancora più bassi Si riducono ulteriormente le reazioni

●​ →

chimiche, fino a limitarsi alla ossidazione dei lipidi.

LE PROPRIETA’ DELL’ACQUA

L’acqua possiede caratteristiche uniche che la distinguono da molte altre

sostanze:

Punti di fusione e ebollizione:

●​ Fonde a 0°C e bolle a 100°C.

○​ Ha un calore di vaporizzazione molto elevato, cioè richiede molta

○​ energia per passare allo stato di vapore, più del metanolo, ad

esempio.

Influenza del gruppo OH:

●​ La presenza di un gruppo -OH nelle molecole influisce sulle loro

○​ proprietà chimico-fisiche.

Ad esempio, il butanolo (che ha un gruppo -OH) ha proprietà

○​ diverse rispetto al butano,

proprio a causa della capacità

del primo di formare legami a

idrogeno.

Le caratteristiche dell’acqua derivano dalla

legami a idrogeno, che hanno

presenza di

proprietà intermedie tra un legame forte e

uno debole:

Sono più lunghi rispetto ai legami

●​ covalenti.

Mantengono le molecole d’acqua legate più a lungo nel reticolo

●​ rispetto all’acqua liquida.

cristallino del ghiaccio

I legami a idrogeno non si formano solo tra molecole d’acqua, ma anche con

altre molecole che possiedono un donatore o un accettore di legame a

idrogeno. Alcuni esempi:

Aldeidi e chetoni

●​ Alcoli

●​ Appaiamento delle basi azotate nel DNA

●​ Polisaccaridi La presenza di numerosi gruppi -OH rende gli zuccheri

●​ →

altamente solubili in acqua.

IL LEGAME A IDROGENO è DIREZIONALE

Il legame a idrogeno ha una caratteristica fondamentale: è direzionale.

La forza del legame aumenta quando

●​ accettore e donatore sono allineati

sulla stessa linea.

Un angolo nel legame porta a un

●​ indebolimento dell’interazione.

Per ottenere una struttura più stabile,

●​ la natura tende a massimizzare

l’allineamento tra accettore e

donatore, conferendo così una forma

tridimensionale alle molecole

coinvolte.

I legami a idrogeno sono presenti all’interno delle macromolecole biologiche e

contribuiscono alla loro stabilità strutturale. In particolare:

Proteine Mantengono la loro conformazione grazie ai legami a

●​ →

idrogeno.

Polisaccaridi L’interazione tra gruppi -OH aiuta a stabilizzare la

●​ →

struttura.

Polinucleotidi (DNA, RNA) Le basi azotate si appaiano tramite legami

●​ →

a idrogeno, stabilizzando la doppia elica.

E’ evidente che rispetto ad altre interazioni non covalenti, il legame a idrogeno

si diversifica perché:

È più forte rispetto ad altre forze intermolecolari.

●​ È direzionale, a differenza di altre interazioni che non dipendono

●​ dall'orientamento delle molecole.

Esempio: il ruolo dell’acqua nella tripsina

Nell’enzima tripsina, l’acqua svolge diverse funzioni:

Oltre all’acqua strutturale, è presente anche acqua solvente.

●​ Le centinaia di molecole d’acqua presenti nell’enzima sono

●​ trifunzionali, formando legami a idrogeno sia con gli ossigeni sia con gli

idrogeni della struttura.

La rimozione di queste molecole d’acqua (circa 400 per singolo enzima)

●​ comprometterebbe la stabilità della tripsina e il suo funzionamento.

L’ACQUA PERMETTE LA SOLVATAZIONE DI IONI

L’acqua non interagisce solo attraverso legami a idrogeno, ma possiede anche

una natura dipolare, che le consente di solvatare gli ioni.

La molecola d’acqua (H₂O) è polare perché l'ossigeno (O) ha una maggiore

elettronegatività rispetto agli atomi di idrogeno (H).

Questo crea una distribuzione asimmetrica delle cariche:

L’ossigeno ha una parziale carica

●​ negativa (δ⁻).

Gli idrogeni hanno una parziale

●​ carica positiva (δ⁺).

Quando l’acqua entra in contatto con un

sale o con ioni liberi, le sue molecole si

dispongono attorno agli ioni in modo

specifico: