Biochimica

I monosaccaridi possiedono centri asimmetrici

Per convenzione gli stereoisomeri dei monosaccaridi sono classificati come L o D in base alla configurazione intorno al centro chiralè più lontano del gruppo carbonilico.

La maggior parte dei monosaccaridi presenti negli organismi viventi appartiene alla serie D.

Quando due zuccheri differiscono soltanto nella configurazione attorno ad un atomo di carbonio, vengono detti EPIMERI

Monosaccaridi: forme cicliche

In soluzione acquosa tutti i monosaccaridi con numero di atomi di carbonio superiore a 4 assumono una struttura ciclica

Il gruppo carbonilico forma un legame covalente con l’atomo di ossigeno di un gruppo ossidrilico lungo la catena formando

EMIACETALI (Aldeide + Alcool) o EMICHETALI (Chetone + Alcool) interni.

Si sostituisce un nuovo centro chirale che può trovarsi in due forme stereoisometriche α e β le quali differiscono per la configurazione del carbonio ANOMERICO

Il legame Glicosidico

Reazione del gruppo ossidrilico di un monosaccaride con il carbonio anomerico di un altro monosaccaride (^α o ^β)

• Disaccaridi: 2 unità
• Oligosaccaridi: Fino a 10 unità
• Polisaccaridi: molte unità

Disaccaridi

Presentano un legame O-glicosidico che può essere di tipo ^α o ^β fra due monosaccaridi. (Maltosio, Cellobiosio, Trealosio, Lattosio, Saccarosio)

Polisaccaridi

Polimeri ad alto peso molecolare formati da numerose unità di monosaccaridi.

Si distinguono in OMOPOLISACCARIDI e ETEROPOLISACCARIDI

Omopolisaccaridi con funzione di riserva energetica:

AMIDO

AMIDO → Polisaccaride di riserva delle cellule vegetali. Polimero di unità di glucosio unite da legame glicosidico. È formato da Amilosio (lineare) e Amilopectina (ramificato).

Omopolisaccaridi con funzione di riserva energetica:

GLICOGENO

GLICOGENO → Principale polisaccaride di riserva degli animali ed è costituito da residui di glucosio legati con legami α1 → 4 con ramificazioni α1 → 6 ogni 8-12 residui. È presente in particolare nel fegato e nel muscolo scheletrico dove svolge funzioni differenti. Nel fegato il glicogeno è una riserva di glucosio da liberare nel circolo sanguigno per il mantenimento della glicemia. Nel muscolo invece rappresenta una riserva di combustibile metabolico da utilizzare per ricavare ATP durante la contrazione.

Ammminoacidi:

Gli amminoacidi si differenziano in base alla struttura della catena laterale; gli amminoacidi che compongono le proteine sono solamente 20 tutti in formula L-

Amminoacidi STANDARD

La polarità della catena laterale rappresenta un aspetto cruciale per il ruolo di ciascun amminoacido durante il ripiegamento delle proteine.

Legame Peptidico

Le proteine sono formate da amminoacidi uniti da legami peptidici. Per convenzione la catena polipeptidica inizia dalla estremità N-terminale. Il legame peptidico è planare in quanto ha un parziale carattere di doppio legame.

La natura chimica del legame peptidico fa sì che ci sia un limite al numero di conformazioni che può assumere una catena polipeptidica e che i gruppi R sono disposti da parti opposte rispetto allo scheletro carbonioso.

I livelli Strutturali:

La struttura tridimensionale di una proteina è determinata esclusivamente dalla sua sequenza amminoacidica. Le forze più importanti che stabilizzano la struttura tridimensionale sono interazioni non covalenti.

Struttura Secondaria

La struttura secondaria descrive la conformazione locale dello scheletro carbonioso della catena polipeptidica. Non tiene conto della conformazione delle catene laterali ed è stabilizzata da legami idrogeno che coinvolgono il gruppo carbonilico e l'omidico del legame peptidico.

Tuttavia la mioglobina è monomerica mentre l’emoglobina è tetramerica.

La presenza della struttura quaternaria dà all’emoglobina alcune proprietà in più rispetto alla mioglobina.

Mioglobina

La Mioglobina (Mb) è una proteina muscolare che lega l’ossigeno. È una proteina monomerica di 153 residui.

La Mb ha elevata affinità per l’O₂ e lo estrae dal sangue saturandosi quasi al 100% (30 mmHg)

La curva di saturazione della Mb rivela che essa è in grado di rilasciare O₂ nelle cellule dei tessuti metabolicamente attivi dove la pressione parziale di O₂ è bassa.

Emoglobina

L’emoglobina è una proteina tetramerica costituita da 4 globine, due subunità α e due subunità β, ognuna delle quali contiene un gruppo eme.

L’emoglobina è pertanto in grado di trasportare 4 molecole di ossigeno.

La struttura quaternaria dell’emoglobina è caratterizzata da interazioni molto forti tra le subunità:

• Interfaccia α1β2 ed α2β1 → interazioni idrofobiche
• Interfaccia α1β2 ed α2β1 → legami idrogeno e ponti salini

L’emoglobina è una proteina allosterica: in seguito al legame di un substrato va incontro a una transizione conformazionale che ne modifica l’affinità per l’ossigeno.

L’emoglobina è presente in due diversi stati conformazionali: T e R.

Il legame dell’O₂ non modifica sostanzialmente la struttura tridimensionale delle singole subunità, ma la loro relazione spaziale.