Biochimica - parte 2

I trigliceridi sono molecole non polari, lipòsolute è essenzialmente insolubili in acqua.

Essendone la riserva di energia, nei vertebrati questi si accumulano nei "gli adipociti (cellule

del tessuto adiposo), nei quali si trovano anche le lipasi, ovvero gli enzimi che catalizzano

l'idrolisi di trigliceridi, rilasciando acidi grassi, poi esportati nei siti dove c'è bisogno di energia.

2.CERE

Le cere biologiche sono esteri (costituiti da un acido grasso saturo o insaturo a lunga catena

(c.16 o.36 atomi di C) legato ad un alcol a lunga catena (da 16 a 30 atomi di C). le

cere hanno principalmente funzione di riserva, energetica e di rivestimento.

Lipidi di membrana

Le strutture portanti della membrana biologica sono costituite da un doppio strato

lipidico che agisce come una barriera, al passaggio di molecole polari e ioni. I lipidi di

membrana, sono amfipati, ovvero hanno un'estremità idrofobica e l'altra idrofilica, per

un'interazione idrofobica (tra lipidi) e amphipà (tra lipidi e acqua) determinano

la disposizione in un doppio strato di membrana.

3. GLICEROFOSFOLIPIDI O FOSFOGLICERIDI (Fosfolipidi)

La struttura base dei glicerofosfolipidi è il glicerolo, i cui primi 2 atomi

di carbonio sono legati ciascuno ad un acido grasso mediante un legame

di tipo estere. Il terzo atomo di carbonio invece, lega, mediante un legame

fosfodiestero un gruppo X (molto polare, es. carlatt, solitamente un alcol), che a seconda

della struttura che possiede definisce diverse tipologie di glicerofosfolipidi. Per cui il gruppo

fosfodiestero si forma per reazione del gruppo OH legato al C 3 del glicerolo con il gruppo

fosfato (acido) e per successiva reazione del gruppo fosfato con il gruppo X. Solitamente

i glicerofosfolipidi contengono un acido grasso saturo legato al C1 del glicerolo

mentre questo insaturo su cui glicerolo

glicerolo. Quindi, nei glicerofosfolipidi

la porzione idrofila a contatto con l'acqua e il

il gruppO X (testa polare) mentre le code idrofobica sono i 2 acidi grassi.

Un glicerofosfolipide privo del gruppo X è detto acido fosfatidico. L’acido fosfatidico nelle forme dissociate prende il nome di fosfatidato se è in grado di legare un sostituente (gruppo X), per cui quando si assegna un nome al glicerofosfolipide bisogna utilizzare il termine fosfatidil (per indicare la presenza del fosfato come sostituente) seguito dal nome del gruppo X.

Analizziamo le struttura dei principali gruppi X che costituiscono i glicerofosfolipidi:

4) STEROLI

Gli steroli sono lipidi strutturali presenti nelle membrane di molte cellule eucariotiche. La caratteristica strutturale di questo gruppo di lipidi è il nucleo steroideo costituito da 4 anelli (tre da 6 atomi di C e uno da 5 atomi di C). Il principale sterolo dei tessuti animali è il colesterolo, costituito dal nucleo steroideo a cui è legato un gruppo OH in posizione 3 ed una catena alifatica ramificata in posizione 17. Il gruppo ossidrilico sull'atomo C3 è la testa polare del colesterolo, mentre la componente idrofobica è rappresentata e costituita dal nucleo steroideo e dalla catena alifatica. Gli steroli, oltre ad essere costituenti della membrana, servono anche come precursori di diversi prodotti con specifica attività biologica. Ad esempio il colesterolo è precursore degli ormoni steroidei e degli esteri del colesterolo (che si formano per reazione tra gruppo OH del colesterolo e gruppo carbossilico di un acido grasso).

Fattori che influenzano sulla fluidità di membrana

• presenza di molecole di colesterolo → il colesterolo riduce la fluidità di membrana posizionandosi tra i fosfolipidi di ciascun monocerotto e restringendone la mobilità.
• presenza di acidi grassi saturi insaturi → gli acidi grassi insaturi rendono più fluida la membrana rispetto agli acidi grassi saturi poiché le forze di Van der Waals che si instaurano tra le loro catene idrocarburiche sono basse.
• lunghezza delle catene idrocarburiche → quanto più sono lunghe tanto più sono le interazioni.

RAPPORTO TRA ENZIMA E STATO DI TRANSIZIONE

Un enzima del tutto complementare al suo substrato potrebbe essere un "cattivo enzima".

Consideriamo una reazione trasformazione: la rottura di una bacchetta di metallo.

SUBSTRATO = bacchetta di metallo → ST = bacchetta piegata → PRODOTTO = bacchetta rotta

Supponiamo ora di utilizzare un enzima del tutto complementare al substrato, cioè alla bacchetta. È spiegare che, perché possa compiersi, la bacchetta deve raggiungere lo stato di transizione cioè deve piegarsi. In questo caso (però) la bacchetta si adatta così bene al sito attivo che non può piegarsi, essendo estremamente stabile. Rappresentando questa situazione in un grafico della coordinata di reazione, è possibile notare come la formazione del complesso ES generi una dissipazione energetica, evento paradosso di cui difficilmente il substrato può liberarsi.

Supponiamo invece di usare un enzima non complementare al substrato, ma con un sito catalitico in cui il substrato può entrare. In queste condizioni la bacchetta potrà piegarsi raggiungendo lo stato di transizione, raggiunto il quale si sarà la massima complementabilità tra enzima e substrato e grazie ad essa l'energia di attivazione diminuirà, rendendo la reazione più veloce. Per cui un "buon enzima" deve essere complementare allo stato di transizione della reazione.

• Coord. di reaz.

₅₆

iniziale Vmax = velocità a concentrazioni saturanti di substrato, km = costante di Michaelis

e Menten, [S] = concentrazione del substrato

- Quando la [S] << km → Vo = Vmax [S] / Km

cioè è possibile trascurare la [S]

al denominatore essendo questa

molto piccola

- Quando la [S] >> Km → Vo = Vmax

cioè la reazione ha già

raggiunto la massima velocità

per cui indipendente dalla

[S]

- Nel caso particolare in cui Vo sia esattamente uguale a 1/2 Vmax è possibile ricavare

un'importante relazione:

1/2 Vmax = Vmax [S] / Km + [S]

½ = [S] / Km + [S]

1 / (Km + [S]) = ½ 1 + ½ [S] = [S]

Km = 2 [S] - [S] => Km = [S]

Quindi Km è la [S] in

corrispondenza della quale metà

dei siti attivi dell'enzima sono

occupati (i valori di Km sono

compresi tra 10^-1 a 10^-7 m moles

Quindi Michaelis e Menten facilitarono l'attenzione sulla prima tappa di una reazione

considerando già: E + S

K₁

E - S (veloce e reversibile) tenendo conto anche della

_K-1

sua costante di equilibrio e trascurando la costante K_-2 nella seconda tappa della

reazione, poiché esattamente parallela formazione del prodotto: E-S K_-1

E + P