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BIOCHIMICA
INTRODUZIONE
Oltre, il miracoloso di enzimi fa comparire la vita: piccoli microrganismi con la capacità di estrarre energia dai composti organici e dalla luce solare. Questa energia fu prevista per produrre una serie di biomolecole più complessa a partire da elementi semplici a composti posata sulla superficie terrestre e da questa biomolecole derivano tutti gli organismi viventi. Quindi la biochimica spiea come le caratteristiche degli organismi viventi derivino da migliaia di differenti biomolecole, descrivendo struttura, meccanismi e processi chimici che fanno parte degli organismi viventi.
Le proprietà che distinguono gli organismi viventi da altri tipi di materia sono:
- un alto grado di complessità strutturale e di organizzazione a livello microscopico;
- sistemi capaci di estrarre, trasformare e utilizzare l'energia dell'ambiente (lavoro meccanico, chimico, osmotico ed elettrico);
- capacità di riprodursi e autoregolamentarsi.
Le biomolecole sono da derivati degli idrocarburi (composti organici contenendo solo atomi di carbonio ed idrogeno), ma al posto degli atomi di H si trova una serie di gruppi funzionali che conferiscono proprietà caratteristiche alle molecole, formando le diverse famiglie di composti organici, e partecipano alle relazioni chimiche. Tra i gruppi funzionali più importanti abbiamo:
- Gruppo ossidrilico (tipico degli alcoli) si trova in vitamine e zuccheri:
R—O—H
ALDEIDE
Et Sl.vE/
———-
Gruppo carbossilico (tipico di aldeidi e chetoni) si trova nei monosaccaridi:
R—C——H
C=0
R
C=0
Gruppo carbossilico (terminal) si trova negli acidi grassi a lungo catena, negli amminoacidi, nelle vitamine e nelle proteine:
R—C—O
|
O
Gruppo amminico si trova nelle proteine e in una struttura chiamata urea:
R—N—H
———-
Gruppo estero:
- Un gruppio carbossilico reagisce con un gruppo amminico per fermare un ammide (legame ammidico).
2) Un grupp carbonilico reagisce con un gruppo ossidrilico per formare un estere (legame estereo).
3) Un gruppo carbonilico reagisce con un gruppo SH per formare un tioestere (legame tioestereo).
4) Due gruppi acidi reagiscono tra loro per formare un legame anidridico (ad es. gruppo carbossilico e gruppo fosfato o 2 gruppi carbossilici). Se la reazione avviene tra 2 gruppi fosfato si forma un legame pirofosforidico. Perticolosi i legami anidridici rilasciano molta energia.
- La chimica degli organismi viventi è organizzato intorno al carbonio, che corrisponde a più della metà del peso secco della cellula. Il carbonio può legare in modo stabile fino a 4 altri atomi. Inoltre può formare: legami singoli con gli atomi di H, un legame singolo o doppio con l’O e l’N, un legame singolo, doppio o triplo con un altro atomo di C.
- Le macromolecole sono molecole di dimensioni molto grandi e di peso molecolare molto elevato che comprendono 4 classi principali: proteine, polisaccaridi, acidi nucleici e lipidi. Tra queste proteine, polisaccaridi e acidi nucleici sono polimeri, cioè molecole costituite da tre unità semplici, i monomeri. Anche per loro il rapporto si forma grazie a reazioni di condensazione tra monomeri, mentre se si polimerizza via inversa o idrolisi libera i monomeri che lo costituiscono, a causa dell’ingresso di H2O. I polimeri sono suddivisi in omopolimeri (costituiti da monomeri uguali) ed eteropolimeri (costituiti da monomeri differenti). Proteine ed acidi nucleici sono eteropolimeri, mentre i polisaccaridi possono essere sia omopolimeri che eteropolimeri.
- Le proteine costituiscono la parte più rilevante di una cellula (oltre all’acqua) e sono lunghi polimeri di aminoacidi. Gli aminoacidi proteici, cioè quelli che entrano nella costituzione delle proteine, sono in totale 20 e la sequenza con cui si ripetono varia da proteina a proteina. Alcune proteine, come gli enzimi, possiedono attività catalitica, mentre altre fungono da elementi strutturali, autorità di segnale o trasportatori di sostanze specifiche dentro e fora della cellula.
- Gli acidi nucleici, DNA e RNA, sono polimeri di nucleotidi ed hanno il compito di conservare e trasmettere l’informazione genetica. Una delle basi azotate che costituiscono i nucleotidi degli acidi nucleici è l’adenina, presente anche in condizioni e moltosemplicative e fondamentale per la sintesi di ATP.
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Prolina
Pro
P
la prolina ha una catena laterale alifatica con struttura ciclica; è un imminoacido perché l'atomo di N è legato a 2 atomi di C.
Metionina
Met
M
La metionina ha una catena laterale di tipo tioetere (eteri in cui O è stato sostituito da un S).
La catena laterale di alanina, valina, leucina e isoleucina tendono a raggrupparsi all'interno della proteina stabilizzando la struttura proteica tramite interazioni idrofobiche. La minuscola catena laterale della glicina, inversa, non condiziona la formazione di interazioni idrofobiche.
2) AMMINOACIDI CON GRUPPI R AROMATICI
Nome
Abbreviazione
Simbolo
Struttura
Caratteristiche
Fenilalanina
Phe
F
La fenilalanina ha un benzile nella catena laterale.
Tirosina
Tyr
Y
La tirosina ha un idrossibenzile nella catena laterale.
...tiossolato; il gruppo OH nella catena laterale della serina può legare un gruppo fosfato attraverso un legame fosfodiestere (gruppo fosfo-acido + alcol); il glutammato può legare a livello del y un altro gruppo carbossilico formando il y-carbossiglutammato.
-2 amminoacidi non proteici molto importanti sono ornitina e citrullina (cfr inal).
ORINTINA
+ H3N - C -||
C - C - C
|
+NH3
citrullina
...
IONIZZAZIONE DEGLI AMMINOACIDI IN FUNZIONE DEL pH
Quando un amminoacido che non possiede un gruppo R ionizzabile viene sciolto in acqua a pH neutro, esso si trova in soluzione sotto forma di ione dipolare, o zwitterione.
Lo zwitterione, a seconda del pH della soluzione, può comportarsi come acido o come base (i composti che hanno questa doppia natura acido-base sono detti anfoterici).
La forma zwitterionica dell'amminoacido si comporta da acido e si ottiene la forma anionica dell'amminoacido.
La forma zwitterionica dell'amminoacido si comporta da base e si ottiene la forma cationica dell'amminoacido.
del gruppo con carica opposta sul carbonio 2.
Alcune proteine sono costituite da una singola catena polipeptidica, mentre altre (chiamate proteine multisubunità) sono costituite da 2 o più polipeptidi associati in modo non covalente.
Quindi si inscrivono tra le proteine multisubunità poiché le 2 catene polipeptidiche che possiedono siano legate covalentemente tra loro. Invece se, le proteine multisubunità possiedono almeno 2 catene polipeptidiche identiche (chiamate protomeri) viene detto proteina oligomerica.
Le proteine costituite solo da amminoacidi sono dette proteine semplici, mentre quelle che possiedono, oltre agli amminoacidi, uno ocompimento organico (detto gruppo prostetico) prendono il nome di proteine coniugate. Queste proteine sono classificate in base alla natura chimica del loro gruppo prostetico in:
- lippoproteine = gruppo prostetico costituito da lipidi;
- glicoproteine = gruppo prostetico costituito da carboidrati; (solitamente legato alla catena laterale dell'aminoacido a livello del gruppo amminico) o a livello di idrossile l'ossima (come nel caso delle O-glicoproteina);
- fosfoproteine = gruppo prostetico costituito da gruppi fosfato legati alla seria;
- emoproteina = gruppo prostetico detto gruppo emio (emoglobina e mioglobina);
- flavoproteina = gruppo prostetico costituito da molecole" flavinia" (FAD o FMN);
- metalloproteina = gruppo prostetico costituito da uno specifico metallo (ferro, calcio, molibdeno o rame).
STRUTTURA E ANALISI DELLE PROTEINE
La struttura della proteina può essere descritta a 4 livelli di complessità: strutturata, primaria, osmedia in quale sequenza sono legati gli amminoacidi partendo dall’estremità amminobominica.
struttura secondaria (si ripensa all’organizzazione nello spazio degli amminoacidi), struttura delattiva la struttura tridimensionale della proteina, per cui amminoacidi lontani nella struttura primaria, possono essere vicini nella terziaria), struttura quaternaria (ci può essere 0 quando multisubunità come le subunità lipyc non convolvamentte (ven 0 organizzate tra loro). Ad esempio una proteina con struttura quaternaria e l’emoglobina. Per esaminare in dettaglio una proteina, bisogna determinare la composizione e è la struttura primaria. Ricavando la composizione amminoacidica, è possibile identificarvo quali amminoacidi sono presenti nella proteina e in quale.
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