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Inibizione enzimatica competitiva e non competitiva
L'inibizione enzimatica può essere competitiva, reversibile non competitiva o irreversibile. Nell'inibizione competitiva, l'inibitore si lega al sito attivo dell'enzima, competendo con il substrato. Aumentando la concentrazione del substrato, si riduce l'effetto dell'inibitore. Questo tipo di inibizione non influisce sulla Vmax.
Nell'inibizione reversibile non competitiva, l'inibitore si lega a un sito diverso da quello attivo dell'enzima. L'aumento della concentrazione del substrato non riduce l'effetto dell'inibitore. Anche in questo caso, la Vmax non viene influenzata.
Nell'inibizione irreversibile, l'inibitore causa alterazioni covalenti stabili dell'enzima. Questo tipo di inibizione è caratterizzato da una diminuzione della Vmax.
La Succinato deidrogenasi è un esempio classico di inibizione competitiva. Il substrato e l'inibitore competono per lo stesso sito di legame sull'enzima (sito attivo). Aumentando la concentrazione del substrato, si riduce l'effetto dell'inibitore.
Per distinguere i due tipi di inibizione, è possibile analizzare i dati cinetici utilizzando diagrammi lineari di Lineweaver-Burk.
stessa intercetta sull'asse y)
Vmax è invariata
Km aumenta
INIBIZIONE REVERSIBILE
inibizione non competitiva
L'inibitore ed il substrato si legano a siti diversi dell'enzima
e il legame di I non influenza il legame di S
L'inibizione non può essere superata aumentando la [S]
mmax K invariata V diminuisce (diminuzione dell'enzima attivo)
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