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BIOCHIMICA

AMMINOACIDI

I costituenti delle proteine sia dei batteri che umane → α-amminoacido.

In soluzione a pH = 7 si trova così

1) Chirale → può esistere con 2 immagini speculari (L) (D)

2) Gli amminoacidi, che si ottengono dall'idrolisi delle proteine sono tutte α-amminoacidi differenti solo per il gruppo R, catena laterale

  • R = Apolare → idrofobica
    • Alchile (CH3,...),
    • R = gruppo aromatico
  • Polare →
    • Neutri → non hanno carica
    • Carico
      • Gruppo OH, SH, =O
      • Nella catena c’è NH3+, COO-
  • Etrociclo → contiene un atomo diverso di C

20 Amminoacidi → Proteinogenici

  • Vanno a costituire le proteine.
  • Alcuni possono essere sintetizzati dalle nostre cellule, altri solo esternamente con la dieta → essenziali

Essenziali

  • Leucina
  • Isoleucina
  • Valina
  • Metionina
  • Lisina
  • Fenilalanina
  • Treonina
  • Triptofano

Peculiarità:

  • BCAA (ramificati) → sono catabolizzati nel muscolo
    • Importante energia muscolare (es. val, leu, iso)
  • Triptofano → precursore di serotonina e melatonina

Fenilalanina → si può trasformare in tirosina → non essenziale

Problema:

  • Alcuni individui sono carenti di enzima fenilalanina idrossilasi (PAH)
    • Quindi, se introduciamo fenilalanina va ad accumularsi
    • Si accumula nelle cellule e si forma fenilpiruvato

Un veleno che confonde il metabolismo dei glucidi ed è come morte

Patologia → Fenilchetonuria (1 su 15000)

  • Carenza di quell’enzima → quei individui non possono mangiare alimenti che contengono fenilalanina
  • Aspartame → aspartato + fenilalanina
  • Non possono mangiarlo

  • Arginina
  • Tirosina
  • Cisteina

Essenziali nella fase di sviluppo

Arginina

  • Sintesi proteica
  • Detossificazione da N non lo usiamo come le pinze
  • Sintesi creatina = sintetizza ATP + velocemente
  • Precusore dell’NO = vasodilatazione
    • Ossido nitrico

BIOCHIMICA

AMMINOACIDI

costituenti delle proteine sia dei batteri che umane → α-amminacido

NH2-CHR-COOH

in soluzione a pH = 7 si trova così ↔ nella cellula

ione dipolare

CHIRALE → può esistere con 2 immagini speculari (L) (D)

Gli amminoacidi, che si ottengono dall'idrolisi delle proteine sono tutti α-amminoacidi, differiscono per il gruppo R (catena laterale) → R = APOLARE → idrofobica

R = ALCILICA (CH3,...)   R = GRUPPO AROMATICO → eterociclo = contiene un atomo diverso di C

POLARE → NEUTRI = non hanno carica      → c'è gruppo OH, SH, =O

    → CARICO = nella catena c'è NH3+, COO-

20 AMMINACIDI → PROTEINOGENICI → vanno a costituire le proteine

alcuni possono essere sintetizzati dalle nostre cellule

altri solo essenziali con la dieta (visto che non abbiamo gli enzimi per sintetizzarli)

ESSENZIALI

  • LEUCINA
  • ISOLEUCINA
  • VALINA
  • METIONINA
  • LISINA
  • FENILALANINA
  • TREONINA
  • TRIPTOFANO
  • indispensabili con la dieta in maniera equilibrata
  • presenti nelle proteine vegetali e animali, quelle cereali
  • da ingerire insieme
  • BCAA quelli più degradati nel muscolo
  • aminoacidi ramificati (ramificati) (VAL, LEU, ILE)
  • importanti quando si fa attività fisica (energia nel muscolo)
  • prodotti lattiero-caseari (carne, legumi, ceci, soia)

TRIPTOFANO

- precursore di serotonina e melatonina

- vitamina niacina (vitamina) PP = essenziale nelle reazioni enzimatiche

- sintesi proteine

FENILALANINA → si può trasformare in TIROSINA

→ non essenziale

PROBLEMA → alcuni individui sono carenti del seguente enzima- FENILALANINA IDROSSILASI (PAH)

Quindi, se introducono fenilalanina va ad accumularsi

- si accumula nelle cellule si forma FENILPIRUVATO

che confonde il metabolismo dei glucidi ed è come un veleno = MORTE

PATOLOGIA → FENILCHETONURIA → (1 su 15.000)

- carenza di quell'enzima →

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Scienze biologiche BIO/10 Biochimica

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher aletoni01 di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Università degli Studi di Padova o del prof Canton Marcella.
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