Biochimica - cos'è la biochimica e proteine

STRUTTURA TERZIARIA

Dovuta all'ulteriore organizzazione spaziale del peptide, dovuta alla spinta termodinamica (ovvero la

ricerca della maggior stabilità). Nella maggior parte delle proteine, che esse siano in struttura 2° a- o

b-, si ha un ripiegamento che porta a formare un gomitolo. I ripiegamenti della catena fanno sì che le

catene laterali -R dei residui possano interagire fra di loro formando legami (forti o deboli) che

contribuiscono alla formazione tridimensionale della proteina. I legami che possono formarsi sono:

-legami ad H;

-legami ionici;

-ponti disolfuro (tra residui di cisteina);

-interazioni idrofobiche (tra gruppi -R polari che non potendo interagire con l'acqua, per non

abbassare il grado di disordine (ΔS) dell'acqua interagiscono tra essi stessi: tale tipo di legame è un

esempio di legame entropico, ovvero spinto fortemente dal fattore entropico);

-forze di Van der Waals.

Il processo che porta al giusto ripiegamento della proteina nella sua conformazione tridimensionale è

detto FOLDING: esso non è casuale, ma dettato dal DNA.

Un esempio di proteina particolare, che mostra l'intelligenza delle strutture proteiche, è il

CITOCROMO C, coinvolto nel processo di respirazione cellulare del mitocondrio, che ha all'interno

tutti gruppi apolari, e all'esterno tutti gruppi polari. Inoltre, tale proteina è la più piccola. Altri esempi di

proteine particolari sono:

-RBP, proteina che lega il retinolo (o vitamina A, vitamina apolare, che non può viaggiare

autonomamente quindi nel sangue);

-b-lattoglobulina, proteina globulare molto abbondante nel latte materno. Si capì la funzione di essa

quando la sua struttura fu paragonata a quella dell' RBP: si notò che la struttura era uguale, quindi

anch'essa serviva a trasportare la vitamina A. La vitamina A oltre ad avere un ruolo nello sviluppo

della vista, ha anche un ruolo nello sviluppo psicofisico e sessuale. La b-lattoglobulina lega una

molecola di retinolo nel momento in cui fuoriesce dal ribosoma, ed ha una vita abbastanza breve: se

non "utilizzata" in tempo, il retinolo viene rilasciato dalla proteina, che si denatura. Pertanto da questo

si è capito che la vitamina A non serve solo alla vista, poichè un sistema tanto avanzato per far sì che

tale vitamina sia ben protetta sarebbe stato poco per salvaguardare il solo sviluppo della vista.

Ritornando alla denaturazione proteica, le proteine denaturate perdono la loro struttura

tridimensionale. Uno scienziato prese una proteina, con ponti disolfuro, aggiunse l'urea e il

mercaptoetanolo: così facendo la proteina non "funzionava" più, essendosi venuti a rompere i ponti S.

Allontanò così l'urea e il mercaptoetanolo: così facendo la proteina autonomamente riacquisì la

struttura iniziale, si rinstaurarono i ponti S, e ritornò a "funzionare".

Il folding errato è infatti molte volte la causa di malattie, quali l'Alzheimer, encefalopatia spongiforme