Biochimica

PSI-FI

Nel caso di una rotazione, l'ossigeno andrà ad occupare lo stesso spazio fisico nel quale si ha un idrogeno, il che significa che questa possibilità di rotazione non esiste. Quindi la rotazione avrà delle limitazioni perché i due atomi non si possono sovrapporre.

Tra PSI e F esistono delle combinazioni dove non esiste sovrapposizione delle strutture e quindi sono possibili. Rispettando tutti i requisiti di rotazioni, esistono delle conformazioni favorite ovvero delle conformazioni che sono favorite da dei legami più stabili di altri.

Uno di queste strutture è quella in cui si formano legami a ponti idrogeno tra atomi di Ossigeno, con parziale carica negativa, con idrogeni di altri atomi di Azoto. Questo legame non si forma con l'amminoacido vicino, ma con un amminoacido che nella sequenza primaria si trova a 3, 5 residui più lontano. Quindi è una rotazione che fa sì che formandosi questa elica tra l'ossigeno.

altrettanto stabile, ovvero la struttura di tipo beta. Questa struttura presenta i gruppi R al di sopra o al di sotto di un ipotetico piano, poiché la struttura beta non forma un'elica. La stabilizzazione di questa struttura avviene quando una sequenza amminoacidica si appaia con un'altra sequenza amminoacidica, i legami a ponte idrogeno qui avvengono tra le due catene polipeptidiche che si appaiano. Le due catene polipeptidiche possono essere sia indipendenti l'una dall'altra, ma può essere anche un ripiegamento di una stessa catena. La struttura può essere sia parallela che antiparallela. Quando è presente la prolina essa rappresenta un punto debole per la struttura, ovvero un punto di destabilizzazione. Le due strutture secondarie sono in grado di influenzare le proprietà delle proteine, le proteine vengono indicate come solubili (un enzima o l'emoglobina) e non solubili (comprendono proteine fibrose di tipo α (cheratine) o

β (seta)).Una delle differenze è lo spessore e la lunghezza delle proteine.Altre strutture esistenti sono per esempio la tripla elica rappresentata nel collagene.Per stabilizzare questo tipo di struttura c'è bisogno di diversi tipi di legami di natura covalente tra gruppi R degli amminoacidi.Se prendiamo in considerazione una struttura secondaria possiamo notare che si formano dei legami ponti-idrogeno tra i vari amminoacidi.Tutti i gruppi R si trovano all'esterno dell'elica, infatti, la struttura risulta indipendente dagli amminoacidi che inseriamo e la sua forma è data esclusivamente dai legami peptidici.

La nostra elica è stabilizzata dai legami ponti-idrogeno e si comporterà come un dipolo, infatti, troveremo nelle due estremità cariche opposte non appaiate.I legami ponti-idrogeno anche tra due o più catene polipeptidiche oltre alla catena stessa che si ripiega. Le catene possono essere parallele o antiparallele.

positiva ed una carica negativa. In questo caso possiamo osservare l'andamento della curva di PH per la titolazione della glicina.

Nel gruppo R portano anche dei gruppi che possono essere più o meno protonati. Ovvero si parla di amminoacidi basici e acidi. Esempio è l'acido glutammico che nel gruppo R porta un secondo gruppo carbossilico.

Facendo la titolazione si avranno due valori di pK nella parte acida ed un pK che sarà del gruppo amminico.

Le proteine le possiamo trovare in diverse forme, tra cui fibrose e globulari.

Le fibrose posseggono un unico tipo di struttura secondaria, hanno delle catene disposte in fasci o in foglietti e posseggono delle strutture terziarie semplici.

Le globulari invece sono caratterizzate dalla coesistenza di più strutture secondarie, ovvero che esse possono essere insieme e susseguirsi nella struttura della molecola. Questo consente alle catene di ripiegarsi su sé stesse, ottenendo una forma più compatta.

Esseposseggono una struttura terziaria più complessa che le conferisce una maggiorecomplessità funzionale. Altra differenza fra le due proteine è che fibrose sono insolubili,questo implica che esse non le ritroveremo nel citoplasma, ma andranno a formare dellestrutture particolari, come per esempio il collagene. Mentre le globulari, grazie alla lorocomposizione, le possiamo ritrovare nel citoplasma e nei vari organuli.

Proteine globulari

Le proteine globulari hanno una diversità strutturale e funzionale. A seconda di come la proteina si ripiega può dar vita ad unaproteina con funzioni diverse. La forma globulare si ottiene tramite le diverse strutturesecondarie che assumono delle diverse orientazioni nello spaziogià predeterminate. Una specifica orientazione porta a dellespecifiche funzionali di quella proteina. Le proteine globularihanno diversi motivi. Per motivi si intende l’alternarsi di fogliettoβ, α-elica, ecc. Un esempio

Trovare la capacità di una proteina a legare un ligando, tramite un legame reversibile. La proteina deve essere capace di modificazioni conformazionali per il rilascio del ligando e di un adattamento indotto per l'attracco del ligando.

Famiglia di globine

Le proteine di questa famiglia sono altamente conservate, infatti la loro funzione è fondamentale. Tutte le proteine che rientrano nella famiglia delle globine hanno strutture primarie, secondarie e terziarie molto simili e quindi hanno anche funzioni simili.

La funzione delle globine è il trasporto o immagazzinamento di ossigeno.

La mioglobina e l'emoglobina si sono separate molto presto lungo la scala evolutiva, perché evidentemente c'era bisogno di due proteine simili per lo svolgimento di due funzioni leggermente diverse.

La mioglobina si trova principalmente nei muscoli e serve per tenere immagazzinato l'ossigeno nella zona d'interesse.

Mentre l'emoglobina lega l'ossigeno

ma con la funzione di trasportarlo nel corrente ematico. Anche l'emoglobina ha subito una divisione, si è scissa in Emoglobina α ed Emoglobina β.

I geni che codificano le diverse proteine sono:

• MYG per la mioglobina.
• HBB per la catena β dell'emoglobina.
• HBA per la catena α dell'emoglobina.

Grazie alla presenza del gruppo eme è possibile il legame con l'ossigeno. Chimicamente è una struttura eterociclica, ovvero chiusa e formata da carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. Vi sono 4 anelli pirrolici che formano la struttura tetrapirrolica. Il fulcro è la molecola di ferro posta al centro. Esso è coordinato, infatti ha un ordine di legame superiore rispetto agli altri. Il ferro lì presente può effettuare 6 legami di coordinazione, tra cui 4 sul piano, effettuato con gli atomi di azoto degli anelli pirroici. I restanti 2 atomi sono disponibili a legare con l'ossigeno. Il legame con

L'ossigeno avviene solamente