Biochimica

BIOCHIMICA

Struttura dell’atomo

 Pag. 2

Legami pag. 3

 - Reazioni redox

pag. 4

- Biomolecole pag. 4

Proteine (definiz.)

 pag. 8

- Amminoacidi + legame peptidico

pag. 11

- Struttura

pag. 12

- Gli enzimi

pag. 13

- Cinetica delle reazioni enzimatiche

pag.13-14

- Emoglobina e mioglobina

pag.15-16

- Effetto Bohr + tossicità monossido di carbonio

pag.16-17

- Destino degli amminoacidi

pag. 17

- Sintesi dell’urea

pag. 19

Carboidrati

 pag. 20

- Definizione e classificazione

- Digestione

pag. 22

Lipidi

 pag. 23

- Acidi grassi pag. 23

- Glicerofosforici

pag. 24

- Steroidi e colesterolo

pag. 24

- Nutrienti

- Destino dei lipidi: BETAOSSIDAZIONE

pag. 26

Acidi nucleici

 pag. 29

-DNA e RNA

Funzioni termodinamiche

 pag. 30 Pag. 1

Composti ad alta energia

 pag. 31

Metabolismo + fasi

 pag. 32

Glicolisi + fasi

 pag.33-35

Respirazione cellulare

 pag. 35

Ciclo di Krebs

 pag. 36

Complesso succinato deidrogenasi

 pag.36

Complesso della catena respiratoria

 pag. 37

Gluconeogenesi

 pag. 39

Vitamine pag.

 42

- Storia

- Idrosolubili (B1, B2, B3, B5, B6, B7, B9, B12, C)

pag. 43

- Liposolubili (A, D, E, K)

pag. 46

La parola biochimica significa chimica degli organismi viventi perciò la materia si

occupa dei componenti chimici degli organismi viventi, delle trasformazioni

energiche e processi chimici che avvengono negli organismi.

Cosa distingue un organo vivente da un oggetto inanimato? Gli organismi viventi

hanno un alto grado di complessità chimica e di organizzazione microscopica,

estraggono l’energia dall’ambiente e sono in grado di trasformala e utilizzarla e

hanno capacità di riprodursi. Tutti gli organismi viventi usano gli stessi tipi di

subunità monomeriche: carboidrati, proteine, lipidi, acidi nucleici e le strutture di

queste macromolecole determinano la funzione biologica.

chimica

La è la scienza che descrive la materia, le sue proprietà e le trasformazioni

energia

che essa subisce. Si definisce la capacità di compiere lavoro o trasferire

materia

calore è tutto ciò che ha massa, occupa uno spazio e possiede energia; la

l’atomo.

materia elementare che costituisce la materia è

elemento

Un’ è una sostanza che non può essere trasformata in sostanze più

composto

semplici (rame, zolfo, ferro); invece un è una sostanza in cui più elementi

Pag. 2

si combinano tra loro e può essere separata in componenti più semplici attraverso

trasformazioni chimiche ma non fisiche.

miscela

La è un insieme di sostanza mescolate in rapporti variabili e i componenti

miscela

possono essere separati mediante trasformazione fisica; si distingue

omogenea (soluzioni), in cui i componenti sono mescolati così bene che non sono

miscela eterogenea

più distinguibili (es. sale in acqua) e dove è più facile

individuare i diversi componenti a occhio nudo (acqua e olio, acqua e benzina,

acqua e gesso).

La materia si può trovare in 3 stati fisici:

-solido, forma e volume fisso

-liquido, volume fisso ma forma variabile

-gassoso, volume e forma variabile

La materia subisce:

trasformazione chimica,

- cambiamenti radicali della materia così che cambia

proprietà fisiche, chimiche e organolettiche (arrugginimento del ferro)

trasformazione fisica,

- cambiamento dello stato fisico ma non della natura chimica

(ebollizione dell’acqua)

LA STRUTTURA

DELL’ATOMO

Atomo, dal greco “atmos”

significa

indivisibile; in

realtà è composto da 3

particelle:

Elettroni

 Protoni

 Formano il nucleo e gli Neutroni

 elettroni ruotano intorno

Il nucleo è quindi

caratterizzato da:

Pag. 3

Numero atomico

 Z = numero di protoni = numero di elettroni

Numero di massa

 A= numero protoni + numero neutroni

isotopo.

Quando un atomo perde un neutrone dà origine a un Sono quindi atomi

che hanno stesso numero di massa ma differente numero di neutroni.

Gli elettroni che ruotano intorno al nucleo descrivono una traiettoria che

orbitale;

rappresenta il livello energetico ed è chiamato gli elettroni che si trovano

elettroni di valenza

sull’ultimo livello energetico sono detti e sono quelli che

prendono parte alla formazione di un legame chimico.

LEGAME CHIMICO

Gli atomi tendono a legarsi spontaneamente per formare molecole, dando luogo al

legame chimico. I legami chimici tra gli atomi si formano affinché possano

raggiungere uno stato di maggiore stabilità con una configurazione elettronica

uguale a quella dei gas nobili (regola dell’ottetto). Pag. 4

LEGAMI INTERMOLECOLARI

LEGAME COVALENTE

 Ciascun atomo mette in comune con l’altro uno o più elettroni del suo strato

più esterno. polare

La molecola sarà se, a causa della differenza di elettronegatività dei

suoi componenti, avrà una parte carica positivamente e una negativamente,

apolare

oppure se non ci sono differenze di cariche nelle diverse zone della

molecola. Legame covalente polare è

quello dove un atomo è

meno elettronegativo del

“compagno” e si forma una

parziale carica positiva e

una parziale carica negativa.

Es. l’acqua

LEGAME IONICO

 Uno dei due atomi è talmente più elettronegativo dell’altro che si appropria di

uno o più elettroni dell’altro

LEGAMI INTRAMOLECOLARI

LEGAME (o ponte) IDROGENO

 Pag. 5

Si forma tra molecole che presentano una forte polarità, l’atomo di idrogeno è

sede di una parziale carica positiva. Si forma tra molecole di acqua.

l’elettronegatività:

Possiamo quindi ora definire è la tendenza di un atomo in una

molecola ad attrarre verso di sé gli elettroni di legame che lo legano ad un altro

atomo.

Nel momento in cui si forma un legame c’è un’energia di mezzo; nel momento in cui

entalpia

si rompe un legame si libera un’energia detta ϪH. Se rompendo il legame

genera energia nell’ambiente esterno la reazione sarà esotermica (ϪH < 0), se

invece per romperlo bisogna fornire energia la reazione sarà endotermica (ϪH > 0).

Invece l’energia libera ϪG ci dice se una reazione sarà favorita o sfavorita (ϪG > 0

sfavorita, ϪG < 0 favorita).

REAZIONI DI OSSIDORIDUZIONE (REDOX)

A livello biologico, il loro scopo è quello di conservare energia sottoforma di

trasporto di elettroni in molecole che si prestano a subire reazioni di ossidoriduzioni,

i cosiddetti NAD e FAD. Le cellule tramite questo sistema conserva l’energia ricavata

dalle macromolecole, attraverso gli elettroni scambiati nelle reazioni di

ossidoriduzione.

acidi

Per base

s’intendono quelle sostanze che in acqua cedono ioni H+; si definisce invece

quando in soluzione acquosa cede ioni OH-.

Per definire se una sostanza è acida o basica si misura il pH, che è il logaritmo

negativo della concentrazione degli ioni H+ e varia tra 0 e 14 (0 acida, 7 neutro, 14

basica). sostanza anfotera

L’acqua è una cioè si comporta sia da acido che da base, a

seconda della sostanza con cui viene a contatto. Pag. 6

Le soluzioni tampone sono quelle che sono in grado di tamponare la concentrazione

degli ioni H+.

In una soluzione distinguiamo:

-solvente, la componente predominante

-soluto, la componente in minore quantità

Modi per esprimere la concentrazione () di una soluzione:

-molarità M = n. moli (soluto) / V (soluzione) n.moli= Molarità (mol) x V

-percentuale massa/massa

-percentuale peso/volume

-percentuale volume/volume

SOLUBILITA’: proprietà di una sostanza a sciogliersi in un’altra

CENNI DI BIOLOGIA

Vedi le differenze tra cellula procariotica e eucariotica da biologia

LE BIOMOLECOLE

I componenti chimici sono carbonio, ossigeno, idrogeno, azoto. Sono i più

abbondanti in natura e la combinazione di questi genera le biomolecole. Ma quali

proprietà li rendono importanti per la chimica della vita? Il carbonio è l’elemento più

versatile cioè capace di formare un vasto numero di legami chimici.

gruppo funzionale

Si definisce

quella catena laterale R

che legata a una molecola

conferisce

delle particolari caratteristiche; è

una catena variabile. Pag. 7

isomeri

La configurazione spaziale degli atomi permette di individuare geometrici:

Pag. 8

cis se le molecole sono sullo stesso lato

trans se su lati opposti

Una molecola con un centro chirale può

avere solo e soltanto due isomeri detti

enantiomeri, cioè uno l’immagine speculare dell’altro

Le principali trasformazioni

chimiche nei sistemi biologici:

Reazioni di ossido-riduzione

 Rottura di legame covalente per mezzo di gruppi funzionali molto reattivi

 Reazioni di condensazione (eliminazione di una molecola d’acqua)

 Reazione di decarbossilazione (eliminazione una molecola di CO )

 2

Il legame a idrogeno stabilizza i legami sia negli acidi nucleici sia nelle

proteine, pur essendo legami deboli. I legami non covalenti possono

sembrare meno importanti, ma in realtà sono fondamentali a livello

biologico.

Altre interazioni deboli sono:

-forze di van del Walls, interazioni tra dipoli permanenti

-interazioni dipolo-dipolo

Le membrane biologiche sono importanti perché definiscono i confini di una cellula

e sono costituite da un doppio strato fosfolipidico e sono anfipatiche cioè

presentano una porzione idrofila e una porzione idrofobica. Il modello della struttura

delle membrane biologiche è detto a mosaico fluido poiché sono resistenti e

flessibili grazie alle proteine presenti sulla membrana che fungono da collegamento

integrali,

e comunicazione con le altre cellule. Le proteine possono essere cioè

periferiche

saldamente legate alla membrana, o cioè legate debolmente da legami

a idrogeno. Si presentano nella conformazione a α-elica.

Oltre al collegamento svolgono la funzione di trasportatori:

-proteine uniporter, substrato in una sola direzione

-proteine cotrasportatori divise in

-simporto, due substrati in un’unica direzione

-antiporto, due substrati in due direzioni opposte Pag. 9

ORGANIZZAZIONE DELLA MATERIA VIVENTE

Si parte da elementi semplici fino a costituire i metaboliti, ossia strutture molecolari

che entrano nei processi biologici; questi costituiscono i monomeri che sono le basi

delle macromolecole. Le macromolecole si possono associare a formare struttura

sovramolecolari e a loro volta formano gli organelli della cellula vivente. Quindi i

mattoni della cellula sono: lipidi, proteine, carboidrati e acidi nucleici.

LE PROTEINE

Sono le macromolecole più abbondanti, presenti in tutte le cellule; sono polimeri di

20 amminoacidi e svolgono un numero enorme di funzioni. Tra le funzioni troviamo:

funzione enzimatica, funzione strutturale, funzione di trasporto, regolatrici di

espressione genica, recettori di membrana, anticorpi, ormoni (es. l’insulina),

coagulazione del sangue. Gruppo

Abbiamo un carbossilico

carbonio α (acido)

Legame con

idrogeno

Gruppo

amminico Catena laterale

variabile Pag. 10

Quando l’atomo di carbonio presenta tutti e 4 i costituenti diversi si chiama

carbonio chirale; esistono perciò due modi in cui un gruppo si può presentare

(stereoisomeri) non sovrapponibili.

Anche gli amminoacidi esistono della

forma D e L

(a eccezione della glicina, dove il gruppo

R è un idrogeno) Pag. 11

Gli amminoacidi sono sostanza anfotere quindi in soluzione acquosa si possono

comportare sia da acidi che da basi. In funzione della diversa protonazione,

punto isoelettrico

possiamo definire il dell’amminoacido cioè il valore di pH in

corrispondenza del quale l’amminoacido ha carica elettrica = 0.

Definiamo amminoacidi non proteici quegli amminoacidi che non rientrano tra i 20

naturali ma hanno una somiglianza, come l’ornitina e la citrullina. Pag. 12

Due o più amminoacidi si legano tra loro attraverso una reazione di condensazione

(eliminazione di una molecola di acqua) per formare con legame peptidico un

peptide; ogni peptide avrà una estremità N-terminale e una C-terminale.

In questo caso abbiamo un

tetrapeptide, cioè una struttura formata

da 4 amminoacidi (ala, glu, gly, lys).

Sono legati tra loro e ognuno presenta

la propria catena laterale R (all’esterno

della struttura portante).

Le proteine quindi sono polimeri le cui unità monomeriche (gli amminoacidi) sono

legate da legami peptidici.

Le proteine possono essere formate da una sola catena o più catena avvolte tra

loro.

Le proteine che contengono gruppi non proteici sono dette coniugate e il gruppo è

chiamato gruppo prostetico (es. glicoproteine, emoproteine, fosfoproteine).

FORMAZIONE LEGAME PEPTIDICO

I due amminoacidi reagiscono a

livello del gruppo ossidrilico di uno

(funzione acida) e dell’idrogeno

dell’altro; va via quindi una molecola

di acqua (reazione di

condensazione) e si forma il legame

peptidico C-N.

Intorno a questo legame la molecola

non può ruotare Pag. 13

STRUTTURA DELLE PROTEINE

Primaria, è quella più semplice e ci fornisce la successione degli amminoacidi

 Secondaria, definisce l’organizzazione spaziale della struttura amminoacidica.

 Può essere ad α-elica o β-foglietto.

Terziaria, fa riferimento al ripiegamento della catena polipeptidica

 Quaternaria, fa riferimento alle interazioni fra più subunità



La struttura terziaria è stabilizzata da interazioni deboli.

Sulla base di questi livelli strutturali le proteine si classificano in due grandi gruppi:

-

Proteine fibrose, le catena polipeptidiche sono organizzate in lunghi fasci, struttura

secondaria, insolubili in acqua, funzione strutturale (collagene, cheratine)

Proteine globulari,

- assumono forme sferiche, varie funzioni (es. emoglobina)

Le proteine si possono denaturare cioè perdere la loro conformazione nativa; agenti

denaturanti sono calore, pH estremi, solventi organici, urea. È un processo

reversibile. Pag. 14

GLI ENZIMI

Sono catalizzatori biologici; sono proteine altamente specializzate e affinché possa

svolgere la sua funzione dev’essere nella conformazione nativa. A volte richiedono

cofattori

dei (ioni inorganici oppure grosse molecole organiche) che operano come

trasportatori temporanei.

La loro funzione è quella di aumentare la velocità di reazione.

sito attivo

In un enzima individuiamo il , una cavità dove il substrato si va ad

alloggiare. Non segue il modello chiave-serratura ma il modello dell’adattamento

indotto, cioè il substrato instaura delle interazioni che lo rendono adattabile.

CINETICA DELLE REAZIONE ENZIMATICHE

Lo studio della cinetica enzimatica consiste nello studiare la velocità i una reazione,

cioè trovare una relazione tra la velocità iniziale e la concentrazione del substrato.

Innanzitutto diciamo che l’interazione con il substrato porta alla formazione del

enzima-substrato.

complesso

Quindi quando vogliamo conoscere la velocità di una reazione dobbiamo ricordare il

seguente equilibrio

S P cioè il substrato che si

Trasforma in prodotto Mettendo sugli assi cartesiani in ordinata

la velocità e in ascissa la

concentrazione, la reazione chimica

procede linearmente fino a quando non

V = k[S] la velocità è si esaurisce ossia quando non si ha più il

direttamente proporzionale alla substrato e si ha il prodotto.

concentrazione del substrato Più alta è l’energia di attivazione, più

bassa sarà la velocità della reazione

Mentre una reazione chimica procede linearmente, una cinetica enzimatica segue

andamento iperbolico dove si raggiunge velocità massima: se l’enzima ha occupato

tutti i siti di legame, pur mettendo substrato la reazione non avviene. Le reazioni

chimiche quindi seguono una cinetica di saturazione con andamento iperbolico.

Esiste una reazione tra velocità di reazione e la concentrazione del substrato Pag. 15

Un altro modo per rappresentare l’equazione di Michaelis – Menten è il grafico dei

doppi reciproci, più semplice, in cui fa il

reciproco dell’equazione e corrisponde

all’equazione di una retta.

INIBIZIONE ENZIMATICA (regolazione attività enzimatica)

Si parla di inibizione enzimatica quando l’attività dell’enzima viene bloccata. Può

essere reversibile, competitiva e non competitiva.

competitiva

Per s’intende quella in cui il substrato e l’inibitore competono entrambi

per legarsi sullo stesso sito attivo dell’enzima. Graficamente abbiamo una retta che

fa capire l’andamento con inibitore e una retta con andamento senza inibitore:

l’inibitore competitivo andrà ad influenzare la km.

non competitiva

Per è quella in cui inibitore e substrato non vanno sullo stesso sito

ma l’enzima ha un substrato specifico per entrambi: a variare in questo caso sarà la

velocità dell’enzima.

Gli enzimi che hanno struttura globulare, quindi più subunità proteiche, seguono

una cinetica allosterica cioè l’enzima oltre al sito di legame per il substrato può

avere dei siti modulati da molecole dette modulatori (nel caso dell’emoglobina 4 siti

di legame per