Biochimica - Appunti

Concetti generali di metabolismo, anabolismo e catabolismo

Il metabolismo è l’insieme di tutti i processi chimici che si svolgono nelle cellule e nei tessuti viventi e che ne determinano la formazione, la demolizione e il funzionamento. La formazione di nuove cellule e il mantenimento di quelle esistenti richiedono la produzione (sintesi) di grosse molecole a partire da composti più semplici. Tale sintesi viene indicata come anabolismo.

La distruzione invece delle cellule esistenti o di alcune loro strutture, porta alla demolizione di grosse molecole che le compongono e di composti più semplici. Questo meccanismo viene indicato come catabolismo.

Anabolismo e catabolismo coesistono sempre in ogni cellula o organismo vivente: quanto i processi di sintesi (anabolismo) sono più intensi di quelli di demolizione (catabolismo) si verifica la crescita dell’organismo, quando i due processi si equilibrano non si verificano modificazioni del peso dell’organismo, mentre quando i processi di demolizione sono più intensi di quelli di sintesi si ha un deperimento dell’organismo.

I processi di sintesi delle cellule e i processi chimici richiedono energia: questa viene liberata quando si ha la scomposizione delle molecole complesse in composti più semplici. L’insieme degli scambi di energia inerenti a tali processi viene spesso indicato con il termine di metabolismo energetico.

Di tutti i processi chimici che si svolgono all’interno delle cellule viventi viene fatta una grande distinzione in: metabolismo intermedio (comprende i processi di sintesi dei componenti cellulari (proteine, lipidi, ecc.) e la loro demolizione in composti semplici), e metabolismo terminale (comprende il processo di demolizione di tali composti semplici in anidride carbonica e acqua e in energia necessaria all’organismo). Tutte le reazioni avvengono grazie a dei catalizzatori detti enzimi.

Biomolecole

Il carbonio rappresenta più della metà del peso secco delle cellule, e forma legami singoli, doppi o tripli con ossigeno, azoto, idrogeno o carbonio stesso, mediante legami covalenti. Inoltre, possono essere aggiunti altri gruppi funzionali allo scheletro carbonioso che conferiscono alla molecola specifiche proprietà chimiche. Le molecole costituite dallo scheletro carbonioso sono dette composti organici e sono in numero infinito e di tipo diverso.

I gruppi funzionali

• Ossidrile
• Carbonile aldeide
• Carbonile chetone
• Carbossile
• Estere
• Etere
• Ammino
• Ammide
• Sulfidrile

Ogni biomolecola può contenere 2 o più gruppi funzionali e affinché avvengano le funzioni essenziali della biomolecola è importante la disposizione tridimensionale dei suoi atomi. Una molecola è detta asimmetrica quando all’atomo di carbonio sono legati atomi diversi o gruppi funzionali diversi e può esistere in forme isomeriche.

Gli stereoisomeri hanno configurazioni differenti nello spazio, mentre sono enantiomeri quando le immagini delle molecole non sono sovrapponibili ma sono identiche e differiscono nella capacità di ruotare il piano. Nel caso in cui gli atomi di carbonio asimmetrico non ruotino, questi composti vengono detti chirali. Ricordiamo che tutti gli amminoacidi sono chirali tranne la glicina. Gli isomeri geometrici invece differiscono solo nella posizione dei gruppi rispetto al doppio legame non rotante (chirale).

Macromolecole e subunità monomeriche

Come abbiamo già detto, gli elementi (ossigeno, idrogeno, ecc.) uniti tra loro covalentemente formano delle subunità monomeriche come amminoacidi, nucleotidi e monosaccaridi. Queste subunità monomeriche unendosi tra loro formano delle macromolecole come: proteine, acidi nucleici e polisaccaridi. Ad esempio, per formare gli acidi nucleici (DNA e RNA) esistono 4 tipi di subunità monomeriche, mentre le proteine vengono formate da 20 amminoacidi diversi in varie combinazioni.

L'acqua

È un composto che occupa circa il 70% del peso di ogni organismo vivente ed è il mezzo in cui avvengono il trasporto delle sostanze nutrienti, le reazioni catalizzate da enzimi e il trasferimento dell’energia chimica. Il legame a idrogeno caratterizza l’acqua, poiché costituisce l’attrazione elettrostatica tra l’ossigeno di una molecola e l’idrogeno di un’altra, rendendo l’acqua un liquido a temperatura ambiente. Avendo l’acqua acute proprietà solventi, le forze d’attrazione fanno sì che le molecole polari si dissolvano, formando interazioni acqua-soluto.

Le molecole non polari (idrofobiche) invece, come proteine, lipidi, ecc., interferiscono nelle interazioni acqua-acqua con legami a idrogeno, ioni e forze di Van der Waals. Allo stato solido (ghiaccio) ogni molecola d’acqua forma massimo 4 legami a idrogeno formando un reticolo cristallino regolare, quindi il ghiaccio può galleggiare. Invece, se nello stato liquido si formano 3 o 4 legami a idrogeno e a temperatura di ebollizione possono rompersi per decadere nello stato gassoso. Invece, se lo stato solido viene riscaldato, i legami che formano il reticolo si rompono e si ritorna allo stato liquido.

I composti anfipatici contengono invece regioni polari e non polari che in acqua si comportano in maniera opposta. Infatti, le regioni polari interagiscono con l’acqua dissolvendosi, mentre quelle non polari evitano l’interazione. Quando un composto anfipatico raggiunge una struttura stabile viene detto micella, inoltre i legami che tengono unite le zone idrofobiche vengono detti interazioni idrofobiche.

Le molecole d’acqua inoltre hanno una piccola tendenza a ionizzarsi reversibilmente per formare ioni idrogeno e ioni ossidrilici secondo l’equilibrio: H₂O ⇌ H⁺ + OH⁻. La costante di equilibrio della reazione reversibile di ionizzazione dell’acqua è: K_eq = [H⁺][OH⁻]/[H₂O]. Inoltre, il pH dell’acqua è neutro, ovvero uguale a 7, poiché le concentrazioni di H⁺ e OH^- sono uguali. Tutte le sostanze che hanno concentrazione minore di 7 sono dette acide (+ H⁺), mentre tutte quelle con pH maggiore di 7 sono dette basiche (+ OH^-).

Gli acidi sono donatori di protoni, mentre le basi li accettano, l’unione di un acido con una base rappresenta una coppia acido-base. Quindi ogni acido posto in soluzione acquosa tende a perdere protoni e più è un acido forte e più ne perde. Le soluzioni tampone invece sono sistemi acquosi che tendono a resistere a variazioni del loro pH e sono formate da un acido e l’insieme del suo anione. Quando una reazione produce un eccesso di H⁺ assorbono tale eccesso, se invece una reazione consuma H⁺, controbilanciano tale consumo liberando ioni H⁺. Infine, l’acqua si può comportare come tampone termico consentendo all’organismo di mantenere la sua temperatura costante anche se la temperatura dell’ambiente cambia.

Amminoacidi

Generalità, definizione e classificazione

Tutti gli amminoacidi hanno un gruppo carbossilico e un gruppo amminico legati allo stesso atomo di carbonio alfa. Essi differiscono tra loro per la catena laterale –R che cambia e influenza la solubilità dell’amminoacido in acqua. I 20 amminoacidi vengono chiamati standard o normali per distinguerli da quelli modificati dopo la sintesi delle proteine. L’unico a differenziarsi è la glicina che oltre ai normali gruppi legati ha anche un atomo di idrogeno. In base al gruppo –R un amminoacido viene classificato come acido, basico, idrofilo o idrofobo. Gli amminoacidi in forma ionica invece presentano al posto di NH₂ e COOH, gli ioni NH₃⁺ e COO^- e vengono chiamati zwitteroni.

Il carbonio asimmetrico

Il carbonio di questi composti è chiamato così poiché presenta 4 sostituenti diversi. Ciò comporta che l’amminoacido viene risolto in una coppia di enantiomeri (uguali ma non sovrapponibili) caratterizzati uno dalla lettera L e uno dalla lettera D.

Amminoacidi standard ed essenziali

Gli amminoacidi standard sono come abbiamo già detto 20 e sono:

• Alanina
• Arginina
• Asparagina
• Acido aspartico
• Cisteina
• Glicina
• Glutammina
• Acido glutammico
• Istidina
• Isoleucina
• Leucina
• Lisina
• Metionina
• Fenilalanina
• Prolina
• Serina
• Treonina
• Triptofano