BIOCHIMICA UMANA
BIOCHIMICA UMANA
Propedeutica
La elementi più abbondanti negli organismi viventi sono:
- H forma 1 legami
- O forma 2 legami
- N forma 3 legami
- C forma 4 legami
Essi sono gli elementi più leggeri che formano legami più forti.
Il carbonio è l'elemento che può formare la più ampia varietà di legami.
La "personalità" di un composto deriva dalla chimica dei suoi gruppi funzionali (che selezionano la molecola) e dalla loro disposizione nello spazio.
Vi possono essere 2 tipi di legami chimici principali:
- Legame ionico:
Ovvero una cessione di un elettrone e la conseguente formazione di una carica positiva su un atomo o molecola risultante tra due atomi di elementi diversi.
- Legame covalente (più stabile)
Ovvero una condivisione di un elettrone con conseguente creazione o rottura di legame tra due atomi dello stesso elemento.
Isomeri e Stereospecificità
Le molecole chimiche possono differire a parità di formula per la loro struttura che ne condiziona la funzione. Vi possono essere:
- Isomeri strutturali:Stessa formula ma diversa disposizione degli atomi nella struttura.
- Isomeri conformazionali:Stessa formula ma diversa disposizione della struttura nello spazio.
- Enantiomeri:Sono due molecole l'immagine speculare l'una dell'altra.
La stereochimica di queste molecole è molto importante poiché molte sostanze con le quali devono reagire sono stereospecifiche.
pH
La scala del pH è un modo per misurare la concentrazione di ion H+. Essa va da 1 (acido) a 14 (basico) dove 7 rappresenta il (neutro).
Gli acidi sono donatori di protoni H+ o basi sono dei accettori, donatori accettori formando la coppia acido-base coniugata.
Il pH dei fluidi intra ed extra cellulari viene mantenuto costante dai sistemi tampone.
PROTEINE
Sono polimeri di amminoacidi uniti da un legame covalente.
Le proteine possono essere idrolizzate in amminoacidi.
Gli amminoacidi più importanti sono 20 α-amminoacidi. Essi sono formati da un carbonio α intorno al quale sono legati un gruppo Carbossilico (COO-), un gruppo Amminico (H3N+) un atomo di idrogeno (H) e un gruppo R che specifica l'amminoacido.
Vi sono 5 gruppi di amminoacidi distinti in base alle proprietà del gruppo R:
-
Alifatici (con gruppo R idrofobici)
- Gly: H
- Ala: CH3
- Pro: H2C → CH2
- Val: CH → CH3 → CH3
- Leu: CH2 → CH CH3 → CH3
- Ile: H → CH3 CH2 CH3
- Met: CH2 CH2 → S CH3
-
Polari non carichi (idrofili poiché hanno gruppo funzionale che formano legami H con l'acqua)
- Ser: CH2 OH
- Thr: H → OH CH3
- Cys: CH2 SH
- Asn: CH2 &cbox; H2N+
- Gln: CH2 &cbox; H2N+
AROMATICI
Idrofobici a struttura ciclica
- PHE
- CH2
- CH2
- TYR
- CH2
- CH2
- TRP
- CH2
- CH2
BASICI
Polari con pH\n positivo, neutro a gruppo R
- LYS
- CH2
- CH2
- ARG
- N
- CH2
- HIS
- CH2
- N
ACIDI
Idrofobici con pH acido, polari a gruppo R
- ASP
- CH2
- CO-
- GLU
- CH2
- CH2
- CO-
Tutti aminoacidi, dopo protonare solo se polari a gruppo R.
Legame peptidico
Definizione:
In un peptide, l'ammide che forma il legame peptidico tra due di loro è formata dalla perdita di una molecola d'acqua da 2 gruppi amminici dei 2 aminoacidi successivi. Il legame caratterist
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