Infermieristica- Biochimica

PROTEINE: sono polimeri di amminoacidi e sono le macromolecole più

abbondanti nelle cellule e ne costituiscono il 50% del peso secco. Sono

presenti in tutte le molecole in migliaia di tipi differenti. Proteine come gli

acidi nucleici DNA e RNA sono molecole informazionali.

Le proteine possono avere ruoli di catalizzatori (enzimi), trasportatori

(emoglobina), ormoni (insulina), anticorpi, elementi contrattili (actina,

miosina), elementi strutturali (elastina, collagene), trasmettitori di segnali

chimici (recettori di membrana), materiali di riserva (ovalbumina),

modulatori genici.

Le proteine possono essere: semplici (catene di aa) o coniugate (aa +

gruppo prostetico). E in base alla forma possono essere: fibrose (struttura

primaria e secondaria con forma allungata) o globulari (struttura terziaria

e quaternaria, sono solubili in acqua).

Per quanto riguarda le fibrose sono insolubili in acqua e possono avere

struttura ad alfa elica (e la proteina sarà ad esempio alfa-cheratina, dove

possono instaurarsi ponti solfuro), oppure a beta foglietto ( e la proteina

sarà beta-cheratina), oppure collagene (formato da 3 eliche che si

riuniscono in tropocollagene e in seguito in fibrilla nel tessuto osseo e

cartilagineo).

DENATURAZIONE: è l’alterazione delle caratteristiche strutturali e

funzionali di una proteina senza alterare la sua struttura primaria. Una

proteina può essere denaturata e la struttura della proteina non è più

funzionale e la denaturazione può essere reversibile o irreversibile. La

rinaturazione è il processo inverso. Nella denaturazione non vengono

rotti i legami peptidici. Si rompono i ponti solfuro. pag. 1

ALBUMINA: proteina globulare del sangue, costituisce il 50% delle

proteine del sangue. Ha ruolo di mantenere la pressione osmotica nel

sangue e trasporta molecole importanti come acidi grassi, ormoni

steroidei e farmaci.

MIOGLOBINA: costituita da una sola catena polipeptidica formata da 153

aa organizzati in 8 filamenti con struttura secondaria ad alfa-elica e al

centro vi è un solo gruppo prostetico ferroprotoeme per cui può legare

solamente una molecola di O2. È una proteina terziaria coniugata

costituita da una parte proteica (la globina) e un gruppo prostetico (eme

legato ad un atomo di azoto e contenente uno ione Fe++) che conferisce il

colore rosso. Ha struttura ad alfa elica, È contenuta nel muscolo

scheletrico e cardiaco e costituisce una riserva di ossigeno e lo rilascia

quando le cellule muscolari sono metabolicamente attive. Non dà

allosterismo.

EMOGLOBINA: proteina quaternaria globulare coniugata da 4 catene

polipeptidiche (2alfa e 2 beta legati tra loro da interazioni forti di natura

idrofobica) tutti ad alfa-elica ciascuna dotata di un gruppo ferroprotoeme

, per cui possedendo in tutto 4 gruppi eme, può legare 4 molecole di O2.

Ogni sub-unità ha struttura secondaria ad alfa elica ed è costituita da una

parte proteica (la globina) e un gruppo prostetico (ogni gruppo eme è

legato ad un atomo di azoto e contenente uno ione Fe++) che conferisce il

colore rosso. È una proteina di trasporto reversibile dell’O2 e CO2. pag. 2

L’emoglobina è allosterica perché passa da uno stato teso a bassa affinità

con l’ossigeno ad uno stato rilassato ad alta affinità e il fenomeno è

reversibile quando l’Hb rilascia l’O2.

Sia nell’Hb e che nell’ Mb, il ferro ++ forma un legame dativo covalente

con un atomo di azoto di un istidina prossimale F8, 4 legami dativi con i 4

pirroli dell’anello e un legame con l’O2 che viene legato in modo

reversibile. Mentre le globine che circondano i gruppi eme impediscono

all’eme di ossidarsi da Fe++ a Fe+++, inoltre creano un sito attivo

idrofobico a cui si lega l’O2 che è lipofilo e proteggono da ligandi

indesiderabili come la CO (che si lega con un legame lineare forte in caso

l’eme fosse privato di globina(la CO ha inoltre un affinità con l’eme senza

globina di circa 25000 volte superiore a quella dell’O2, quando però vi è la

globina, la CO2 è costretta a formare un legame angolato più debole ma

con affinità sempre maggiore rispetto l’O2 di circa 200 volte.

LA CURVA DI SATURAZIONE della mioglobina è iperbolica, mentre quella

dell’emoglobina è sigmoide e le due curve sono diverse perché nell’Hb il

gruppo eme delle 44 sub-unità di ogni molecola sviluppano un affinità

crescente: il primo eme è scarsamente affine per l’O2 e determina alcune

modificazioni strutturali che si trasmettono alle sub-unità vicine e ciò

comporta un aumento progressivo dell’affinità con le successive molecole

di O2 e vi è dunque un interazione eme-eme con effetto cooperativo fra

le sub-unità. La curva della Mb è più a sinistra di quella dell’Hb e ciò indica

una maggiore affinità per l’O2, infatti la P50 (parametro che esprime che

il 50% dei siti è occupato da O2) della Mb è di circa ½ torr, mentre quella

dell’Hb è di 26 torr. Per questo la Mb è presente nei muscoli come pag. 3

solubilizzatore perché ne facilita la diffusione. Le due curve possono

anche essere viste, nel senso inverso, come curve di dissociazione dell’O2

SATURAZIONE: indice ematico che riposta la % di Hb satura di O2 rispetto

alla quantità totale di Hb presente nel sangue

Alcuni effettori allosterici presenti negli eritrociti possono causare la

diminuzione dell’affinità con l’O2 da parte dell’Hb legandosi ai siti

allosterici non attivi e vengono chiamati modulatori allosterici negativi

come il 2-3-BPG, lo ione H+ (nei capillari polmonari) e la CO2 che

stabilizzano la forma T (tesa) [rendono inattiva la proteina]

La reazione di ossigenazione di Mb e Hb è esotermica cioè libera calore e

quindi l’aumento di temperatura favorisce la dissociazione di O2. Mentre

una temperatura più bassa come negli alveoli polmonari favorisce

l’ossigenazione.

H2O+CO2------> H2CO3 che dissocia in H+ e HCO3- e H2CO3/HCO3-

costituisce il principale tampone fisiologico che controlla il ph del sangue.

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ENZIMI: sono proteine semplici e coniugate globulari e fungono da

catalizzatori biologici. Sono denaturabili, non alterano l’equilibrio delle

reazioni ma le accelerano, sono specifici per substrati, sono attivi in ph tra

2 e 9 e sono regolabili. La loro attività può essere innalzata o abbassata da

variazioni di ph, temperatura, effettori allosterici positivi o negativi. La

massima attività degli enzimi si ha a 40°C e ha ph neutro.

Un esempio di enzima è la glicogeno fosforilasi che catalizza la lisi del

glicogeno a glucosio, infatti legandosi all’AMP sposta l’equilibrio ad una

forma rilassata e quindi attiva (dunque l’AMP è un modulatore allosterico

positivo) invece l’ATP sposta l’equilibrio ad una forma tesa inattiva (e

dunque è un modulatore allosterico negativo).

Un altro enzima è la chinasi che catalizza la fosforilazione ovvero il

processo di esterificazi