Amminoacidi, classificazione in base al gruppo laterale R

Appunti del corso di biochimica

Amminoacidi e classificazione in base al gruppo laterale R

L'interesse scientifico per i principi della nutrizione nasce solo agli inizi del XIX secolo. In breve, si capì che i prodotti naturali contenenti azoto erano essenziali per la sopravvivenza degli animali. Berzelius, chimico svedese, nel 1839 coniò, per questa classe di composti, il termine proteina (dal greco "próteios", che significa "occupa la prima posizione"). Naturalmente si ignorava che le proteine erano in realtà formate dagli amminoacidi, anche se alcuni di questi composti fossero stati isolati nel 1830.

Per molti anni si continuò a ritenere che le sostanze di origine vegetale, comprese le molecole proteiche, fossero incorporate tutte intere nei tessuti animali. Solo quando fu completamente noto il processo della digestione si dimostrò che le proteine ingerite sono frammentate in composti di dimensioni più piccole contenenti amminoacidi e gli scienziati si concentrarono sulle qualità nutrizionali di tali sostanze.

Oggi sappiamo che gli amminoacidi contenenti azoto sono essenziali per la vita e che sono le unità costitutive delle proteine.

Punti chiave

• Le analisi di una vasta serie di molecole proteiche provenienti da quasi tutte le fonti disponibili hanno evidenziato che tutte le proteine sono composte di 20 amminoacidi standard.
• Non tutte le proteine note contengono tutti e 20 i tipi di amminoacidi, anche se la maggioranza ne contiene molti, praticamente tutti.
• Gli amminoacidi comuni sono noti come α-amminoacidi, poiché possiedono un gruppo amminico in qualità di sostituente dell’atomo α, cioè l’atomo di carbonio adiacente al gruppo carbossilico (–COOH).
• L’unica eccezione è rappresentata dalla prolina, che presenta un gruppo amminico secondario (–NH–).
• I 20 amminoacidi convenzionali differiscono per quanto concerne la struttura della catena laterale (gruppo R).

Struttura di un α-amminoacido

Gli amminoacidi possono essere ioni dipolari:

• I gruppi amminici e carbossilici degli amminoacidi possono andare incontro a ionizzazione.
• Gli amminoacidi che portano gruppi carichi con polarità opposta sono noti come ioni dipolari o zwitterioni.
• Come gli altri composti ionici, mostrano una solubilità maggiore nei solventi polari rispetto a quelli non polari.
• Le proprietà ioniche delle catene laterali influenzano le caratteristiche chimiche e fisiche degli amminoacidi liberi e di quelli contenuti nelle proteine.

I legami peptidici uniscono gli amminoacidi nelle proteine

Mediante reazioni di condensazione, gli amminoacidi si uniscono per formare legami peptidici nelle proteine.