Amminoacidi, classificazione in base al gruppo laterale R

Storia della scoperta delle proteine

L'interesse scientifico per i principi della nutrizione nasce solo agli inizi del XIX secolo, quando si capì che i prodotti naturali contenenti azoto erano essenziali per la sopravvivenza degli animali. Berzelius, chimico svedese, nel 1839 coniò, per questa classe di composti, il termine "proteina" (dal greco "próteios", che significa "occupa la prima posizione"). Naturalmente si ignorava che le proteine erano in realtà formate dagli amminoacidi, anche se alcuni di questi composti fossero stati isolati nel 1830. Per molti anni si continuò a ritenere che le sostanze di origine vegetale, comprese le molecole proteiche, fossero incorporate tutte intere nei tessuti animali. Solo quando fu completamente noto il processo della digestione si dimostrò che le proteine ingerite sono frammentate in composti di dimensioni più piccole contenenti amminoacidi e gli scienziati si concentrarono sulle qualità nutrizionali di tali sostanze. Oggisappiamo che gli amminoacidi contenenti azoto sono essenziali per la vita e che sono le unità costitutive delle proteine. Le analisi di una vasta serie di molecole proteiche provenienti da quasi tutte le fonti disponibili hanno evidenziato che tutte le proteine sono composte di 20 amminoacidi standard. Non tutte le proteine note contengono tutti e 20 i tipi di amminoacidi, anche se la maggioranza ne contiene molti, praticamente tutti. Gli amminoacidi comuni sono noti come α-amminoacidi, poiché possiedono un gruppo amminico primario (–NH2) in qualità di sostituente dell'atomo α, cioè l'atomo di carbonio adiacente al gruppo carbossilico (–COOH). L'unica eccezione è rappresentata dalla prolina, che presenta un gruppo amminico secondario (–NH–). I 20 amminoacidi convenzionali differiscono per quanto concerne la struttura della catena laterale (gruppo R). Struttura di un α-amminoacido: Gli

amminoacidi possono essere ioni dipolari gruppi amminici e carbossilici degli amminoacidi possono andare incontro a ionizzazione.

gli amminoacidi, che portano gruppi carichi con polarità opposta, sono note come ionidipolari o zwitterioni;

come gli altri composti ionici, mostrano una solubilità maggiore nei solventi polari rispetto a quelli non polari;

le proprietà ioniche delle catene laterali influenzano le caratteristiche chimiche e fisiche degli amminoacidi liberi e di quelli contenuti nelle proteine.

I legami peptidici uniscono gli amminoacidi nelle proteine mediante reazioni di condensazione gli amminoacidi possono polimerizzare per dare luogo a catene lineari;

il legame CO−NH, è un legame amidico, è detto legame peptidico;

polimeri contenenti due, tre, alcune (da 3 a 10) o numerose unità amminoacidiche sono chiamati rispettivamente dipeptidi, tripeptidi, oligopeptidi e polipeptidi;

in un peptide, i singoli

amminoacidi o unità monomeriche sono denominati residui amminoacidici; → i polipeptidi sono polimeri lineari non presentano ramificazioni

Legame peptidico - condensazione di due amminoacidi l'eliminazione

Quando si forma il legame CO-NH avviene di una molecola di acqua e si produce un dipeptide; il legame peptidico è mostrato in rosso.

L'N-terminale Il residuo con un gruppo amminico libero è del peptide.

Il residuo con un gruppo carbossilico libero è il C-terminale del peptide.

Ogni residuo amminoacidico partecipa a due legami peptidici ed è unito ai residui a esso adiacenti secondo un orientamento testa-coda.

Ciascun residuo presente alle due estremità del polipeptide partecipa a un solo legame peptidico.

Le proteine sono molecole contenenti una o più catene polipeptidiche.

Variazioni nella lunghezza e nella sequenza amminoacidica dei polipeptidi contribuiscono alla diversità di forma e di funzione.

La biologia delle molecole proteiche. Le proteine sono presenti in ogni cellula vivente, sia essa vegetale o animale. Hanno un ruolo strutturale e sono indispensabili per un normale funzionamento del nostro organismo. Gli enzimi, l'emoglobina del sangue e numerosi ormoni hanno natura proteica. Le proteine sono biopolimeri a catena lineare la cui complessità cresce al crescere del numero di amminoacidi coinvolti. Con venti differenti amminoacidi è possibile produrre un numero elevatissimo di proteine: infatti, il numero di sequenze diverse che essi possono originare è enormemente grande. L'evoluzione ha però selezionato solo un numero piccolissimo di possibili combinazioni, a cui corrispondono le proteine che oggi ritroviamo negli organismi viventi.

Suddivisione degli amminoacidi in base alla natura del loro gruppo R: gruppo R apolare