Alimenti e prodotti nutraceutici

Alimenti e prodotti nutraceutici

Un alimento è qualsiasi sostanza o prodotto trasformato, parzialmente trasformato o non trasformato destinato ad essere ingerito senza indurre problemi di tossicità. I prodotti e ingredienti alimentari impiegabili devono avere una storia di consumo sicuro a livello comunitario; in caso contrario, occorre una preventiva autorizzazione (es. novel food).

Costituzione degli alimenti

Gli alimenti sono costituiti da nutrienti e altre sostanze.

• Sostanze nutritive: sostanze chimiche utilizzate dalle cellule per la propria crescita, conservazione e riparazione. Sono le proteine, i lipidi, i carboidrati, le fibre, le vitamine e i minerali. Possono essere suddivisi in essenziali e non essenziali;
• Altre sostanze: sostanze diverse da quelle nutritive che possono dare un effetto nutrizionale o fisiologico (come i nutraceutici), ma anche un effetto negativo dal punto di vista nutrizionale (antinutrizionali), come ad esempio i chelanti che ostacolano l'assimilazione di sali minerali (acido fitico chela il ferro negli spinaci).

Funzioni delle sostanze nutritive

Le sostanze nutritive svolgono funzione energetica, funzione plastica e funzione regolatoria. La funzione energetica riguarda principalmente i macronutrienti, mentre la funzione regolatoria riguarda i micronutrienti (vitamine, sali minerali).

Bilancio energetico

Il bilancio energetico è l'equilibrio tra l'apporto energetico e la quantità di energia spesa dal nostro organismo; il peso corporeo è l'espressione del bilancio energetico tra assunzioni e consumi calorici. L'energia liberata dai nutrienti viene espressa in chilocalorie o chilojoules.

La spesa energetica è legata alla termogenesi (energia necessaria per digestione ed assorbimento dei macronutrienti, trattandosi principalmente di trasporti attivi), al metabolismo basale (70%, energia necessaria per le attività vitali come respirazione, circolazione, attività del sistema nervoso) e all'attività fisica.

Macronutrienti e il loro contributo energetico

• Carboidrati: forniscono il 60% d’energia, fornendo 4 kcal x 1g;
• Grassi: forniscono il 25% d’energia, fornendo 9 kcal x 1g;
• Proteine: forniscono il 15% d’energia, fornendo 4 kcal x 1g.

Possiamo notare che i grassi sono i macronutrienti che forniscono un maggior quantitativo energetico (9 kcal x 1g).

Macronutrienti: Lipidi

In linea generale, i lipidi sono una classe molto eterogenea in cui le diverse sostanze sono accomunate da un’elevata idrofobicità, data la presenza di lunghe catene carboniose apolari idrofobiche. I lipidi si suddividono in saponificabili e insaponificabili.

Quelli utilizzati a scopo energetico sono quelli che contengono gruppi saponificabili, esterei o ammidici, ovvero gli acidi grassi, gli acilgliceroli, i fosfolipidi, i glicolipidi, le cere e gli steridi; sono utilizzati per produrre energia in quanto possono subire delle idrolisi basiche.

Dal punto di vista funzionale, i lipidi sono suddivisi in:

• Lipidi di deposito (98%): soprattutto trigliceridi, che fungono da riserva energetica;
• Lipidi cellulari (26%): come fosfolipidi, glicolipidi e colesterolo con funzione strutturale;
• Lipidi di regolazione: come gli ormoni, le vitamine e i pigmenti.

Sono la principale sorgente energetica (9 kcal/gr). Sono i componenti strutturali delle membrane cellulari e, in particolare, della mielina. Sono molto importanti per l’assorbimento di vitamine e carotenoidi tramite la formazione dei chilomicroni. Alcuni acidi grassi sono vere e proprie vitamine. Inoltre, possono essere coinvolti nella regolazione genica (es. la vitamina D interagisce con dei recettori nucleari).

Il catabolismo dei lipidi avviene nei muscoli, nel fegato e negli adipociti. In questo processo, i trigliceridi vengono scissi in glicerolo e acidi grassi; questi ultimi vengono sottoposti alla β-ossidazione per produrre acetil-CoA, il quale andrà incontro al ciclo di Krebs o verrà convertito in corpi chetonici dal fegato.

Acidi grassi

Gli acidi grassi sono acidi monocarbossilici a lunga catena con formula generale CH₃(CH₂)_nCOOH. Sono molecole anfipatiche. Contengono dai 12 ai 14 atomi di carbonio e sono quasi sempre catene lineari a carboni pari. Possono essere saturi (prevalentemente nel mondo animale, senza doppi legami) ed insaturi (prevalenti nei vegetali, con doppi legami).

I doppi legami vanno ad incidere sullo stato fisico dell’acido grasso: i doppi legami diminuiscono le interazioni intramolecolari tra le catene idrofobiche. Gli acidi grassi saturi presentano punti di fusione elevati e hanno una consistenza cerosa, mentre gli insaturi hanno punti di fusione più bassi. I doppi legami presenti negli acidi grassi in natura sono di tipo cis; in genere, non sono doppi legami coniugati. Esistono, tuttavia, i cosiddetti CLA (Conjugated Linoleic Acid) che presentano delle coniugazioni.

Gliceridi (acilgliceroli)

Sono esteri del glicerolo, in cui i gruppi ossidrilici esterificano con il gruppo carbossilico di tre acidi grassi. A seconda del numero di ossidrili esterificati, si parla di: monogliceridi, digliceridi o trigliceridi.

I trigliceridi sono presenti nelle cellule sotto forma di goccioline lipidiche. In posizione 2 generalmente si trova un acido grasso insaturo.

Fosfolipidi

Sono dei lipidi che derivano dal glicerolo (fosfogliceridi) ma, al posto del terzo acido gruppo, è presente un gruppo fosforico. Essendo l’acido fosforico un acido triprotico, una volta esterificato possiede ancora due gruppi ossidrilici acidi che possono ulteriormente esterificare con un alcol. Possono derivare anche dalla sfingosina, chiamandosi sfingolipidi.

Dal punto di vista chimico, a differenza dei gliceridi, i fosfolipidi presentano una carica negativa. Tra i fosfogliceridi ricordiamo le lectine, che svolgono diversi compiti: sono costituenti cellulari delle cellule nervose, sono presenti in varie tipologie di alimenti (tuorlo, soia) e come additivi emulsionanti ed antiossidanti, prevengono la steatosi epatica.

Una sottoclasse dei fosfogliceridi è rappresentata dai plasmalogeni, caratterizzati da un gruppo vinil-etereo (un doppio legame cis adiacente al legame etereo) in posizione 1. Questo gruppo non sarà saponificabile.

Gli sfingolipidi sono importanti dal punto di vista strutturale. Sono caratterizzati dalla presenza di un amminoalcol a catena lunga (sfingosina), da un acido grasso a catena lunga e da una testa polare alcolica. È presente nelle membrane cellulari, nelle lipoproteine, nella pelle e nell’encefalo e, soprattutto, nella guaina mielinica (sfingomieline).

Cere

Le cere sono degli esteri di acidi grassi con alcoli a lunga catena (C₁₆-C₃₆). Possono provenire sia da vegetali (cera carnauba) che da animali (cera d’api). Hanno caratteristiche lipidiche, saponificabili, sono generalmente solidi per l’instaurarsi di un momento di dipolare indotto tra gli atomi di carbonio.

Steridi

Gli steridi derivano dagli steroli, con la differenza che presentano un gruppo estereo. Infatti, a differenza degli steroli, gli steridi sono saponificabili. Sono caratterizzati da un gruppo alcolico, gruppi metilici, una catena idrocarburica e due insaturazioni.

Steroidi

Gli steroidi sono composti insaponificabili e differenziano tra loro per la catena laterale R. La loro struttura di base è un ciclopentanperidrofenantrene. Uno dei più importanti nell’organismo umano è il colesterolo, che è il precursore di ormoni sessuali, vitamina D, sali biliari.

Dal colesterolo si forma il 7-deidrocolesterolo, caratterizzato da un ulteriore doppio legame e privato di un H; le radiazioni UV facilitano la sua conversione in vitamina D, facilitando la scissione omolitica del legame C-C.

Gli acidi biliari, da cui derivano i sali biliari, derivano dall’acido colico. Presentano una struttura ricca di gruppo -OH. Consentono di emulsionare i grassi andando a costituire delle micelle, dove i grassi si trovano all’interno e i sali all’esterno, formando i chilomicroni; la parte polare è costituita da un’amide e da un sale sodico di un acido. La catena R dei sali biliari è caratterizzata da un derivato ammidico; inoltre, non presentano il doppio legame, tipico del colesterolo.

Vitamina E liposolubile, antiossidante. Quindi insolubile nei liquidi biologici. Infatti, il suo compito è quello di stabilizzare le membrane e i depositi adiposi. In modo particolare, stabilizza i potenziali radicali. La formazione del radicale avviene più facilmente nelle molecole che hanno la possibilità di delocalizzare la carica.

Proteine

Le proteine sono polimeri biologici formati da amminoacidi uniti tra loro da legame peptidico. Le diverse proteine differenziano tra di loro per il numero, la sequenza amminoacidica e la composizione: ciascun amminoacido presenta una catena laterale che determina il ripiegamento della proteina e, di conseguenza, determina la sua funzione.

Inoltre, bisogna considerare la qualità biologica delle proteine: se presentano amminoacidi essenziali sono ad elevato valore biologico. Gli amminoacidi si suddividono in essenziali (fenilalanina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, valina) e non essenziali.

Le proteine alimentari sono la sorgente principale di amminoacidi per l’organismo umano. Costituiscono circa il 15% dell’apporto energetico giornaliero.

Le proteine contribuiscono anche alle proprietà organolettiche degli alimenti: sono i precursori di alcuni aromi e colori che si formano a seguito di trattamenti termici o enzimatici.

Sono molecole chirali, presentando 4 sostituenti diversi, tranne la glicina. Presentano un α-stereocentro che, in natura, è di tipo S.

Le pK dei gruppi carbossilici dei diversi amminoacidi sono più basse rispetto a quella dell’acido carbossilico (circa 5) a causa della presenza del gruppo amminico che si comporta da elettron-attrattore e, quindi, rende più acida la molecola. In ambiente acido, il gruppo basico viene protonato e, all’aumentare dell’acidità, si protona anche il gruppo acido.

Ciascun amminoacido presenta il proprio punto isoelettrico che indica il pH al quale sia il gruppo -NH₂ che il gruppo -COOH sono carichi: in questa condizione, la molecola non sarà solubile in acqua poiché le due cariche si annullano.

L’ambiente in cui si trovano le proteine incide sulla conformazione. Infatti, per stabilizzarsi formano delle interazioni intramolecolari che danno origine alla struttura secondaria e delle interazioni a lungo raggio che danno origine alla struttura terziaria che rappresenta la proteina biologicamente attiva. Una perdita delle interazioni o una minima alterazione della sequenza amminoacidica provoca una perdita della funzione; spesso ciò può essere dovuto a variazioni di pH o di temperatura.

Funzioni delle proteine

• Plastico: forniscono gli amminoacidi per la sintesi proteica;
• Regolatorio: essendo i precursori di ormoni, neurotrasmettitori e altre sostanze azotate di importanza biologica;
• Energetico: gli amminoacidi in eccesso possono essere deaminati ad α-chetoacidi per poi essere utilizzati a scopo energetico.

Digestione delle proteine

A livello gastrico, abbiamo la liberazione di HCl e pepsina che portano alla formazione dei macropeptidi. A livello intestinale intervengono le peptidasi pancreatiche (endo- ed eso), formando i peptidi. Questi ultimi vengono scissi in amminoacidi dagli enzimi della parete intestinale, che verranno assorbiti e immessi nella vena porta. A livello epatico, avremo la separazione del gruppo amminico dallo scheletro carbonioso: il primo verrà convertito in urea per poi essere eliminata con le urine, mentre lo scheletro carbonioso verrà ossidato per produrre energia o trasformato in glucosio o grasso.

Il loro assorbimento è consentito da dei trasportatori attivi presenti nelle membrane gastriche e intestinali, che sono molto selettivi e saturabili. Questo perché gli amminoacidi sono particolarmente idrofili, data la presenza del gruppo amminico e carbossilico; a livello gastrico, con un pH acido, il gruppo amminico sarà sotto forma di sale, mentre a livello intestinale avremo la protonazione del gruppo carbossilico.

Distribuzione delle proteine negli alimenti

Le proteine alimentari sono ampiamente diffuse in natura e negli alimenti, ma il valore biologico non è complementare in tutti gli alimenti. Ne sono privi gli oli, lo zucchero e le bevande alcoliche. Sono altamente contenute nella soia secca, nei vari latticini, nelle carni e nel pesce e nei legumi.

Consideriamo però che, ad esempio, le proteine animali contengono tutti gli amminoacidi essenziali mentre le proteine vegetali sono un po’ deficitarie. Quando presentano tutti gli amminoacidi essenziali, son chiamate proteine complete o nobili; in questo gruppo troviamo quasi tutte le proteine animali. Mentre le proteine vegetali son chiamate incomplete poiché contengono amminoacidi essenziali in quantità inadeguate ed hanno quindi una deficienza assoluta o relativa di questi ultimi; i cereali e i legumi, ad esempio, son carenti di lisina e amminoacidi solforati.

Classificazione delle proteine

• Dal punto di vista chimico: possono essere semplici (se sono costituite solo da amminoacidi) o complesse (se contengono altre sostanze come lipidi, zuccheri, etc).
• Dal punto di vista nutrizionale: sono classificate in alto valore biologico, medio valore biologico e basso valore biologico in base agli amminoacidi che le costituiscono. Più presentano amminoacidi essenziali, più è alto il loro valore biologico.

La qualità delle proteine è quindi un concetto importante in campo nutrizionale e dipende principalmente dalla composizione in amminoacidi essenziali, ma anche dalla digeribilità, dalla presenza di fattori antinutritivi (se son presenti fattori che chelano le proteine non ne consentono la demolizione e/o l’assorbimento), dalla composizione globale della dieta.

Misurazioni della qualità nutrizionale

• Digeribilità (D): rapporto tra quantità di azoto introdotto e azoto assorbito effettivamente;
• Valore biologico (VB): rapporto tra l’azoto trattenuto e incorporato in proteine e altre sostanze endogene e l’azoto assorbito;
• Net Protein Utilization (NPU): percentuale di azoto ingerito con gli alimenti e che viene utilizzato.

Per quanto riguarda le raccomandazioni nutrizionali e i LARN, il fabbisogno minimo è di 0,66 g/die per kg mentre l’apporto ideale (LARN) è di 0,9-1,1 g/kg die; ovviamente questi valori possono variare in condizioni fisiologiche particolari, come la gravidanza o in specifici regimi dietetici.

Talvolta, alcune proteine alimentari possono svolgere un ruolo negativo per il funzionamento dell’organismo. Alcune possono essere dei fattori antinutrizionali, come inibitori enzimatici, presenti soprattutto nei legumi e nell’albume; altre possono essere tossine, sia di origine batterica che contenute originariamente nell’alimento; oppure possono essere allergeni.

In seguito all’esposizione al calore o a variazioni del pH (es. cottura o utilizzo di determinati agenti) si può avere la denaturazione proteica: avremo la rottura delle interazioni deboli che stabilizzano la conformazione proteica, con conseguente perdita della funzione.

Reazione di Maillard

Un’altra importante reazione che interessa gli amminoacidi e le proteine alimentari è quella di Maillard, conosciuta anche come imbrunimento non enzimatico. Quello che accade è che, tutte le volte che esponiamo degli amminoacidi a degli zuccheri riducenti, possiamo avere la reazione tra il gruppo carbonilico dello zucchero e il gruppo amminico dell’amminoacido: questa reazione porta alla formazione, ad esempio, degli aromi tipici della carne.

Queste trasformazioni si riflettono sia dal punto di vista nutrizionale sia dal punto di vista fisiologico. Ovviamente, in seguito a queste reazioni, avremo la perdita di amminoacidi disponibili, la loro digeribilità diminuisce siccome non vengono riconosciuti dalle peptidasi.

Carne e pesce

La carne è uno degli alimenti più ricchi di proteine (18-24%). Con carne si indicano le masse muscolari scheletriche e i tessuti commestibili annessi (tessuto connettivo e adiposo). In particolare, è costituita principalmente da proteine miofibrillari e sarcoplasmatiche, tessuto adiposo, tessuto connettivo.

Un altro alimento ricco di proteine è il pesce. Contengono più vitamine liposolubili rispetto alla carne.

Latte

Ci sono diverse differenze quali- e quantitative tra il latte umano e il latte vaccino. Il latte vaccino è sicuramente più ricco di proteine ma utilizzarlo per i neonati non è sempre possibile: sarà necessario diluirlo per diminuirne il contenuto proteico. Inoltre, il latte vaccino presenta l’α-caseina e la β-lattoglobulina mentre il latte umano non le presenta: questo, quindi, potrebbe dare reazioni allergiche nel neonato. Per quanto riguarda il lattosio, i sali minerali e i lipidi sono abbastanza simili.

Latte artificiale

Il latte artificiale è ottenuto modificando quali- e quantitativamente il latte vaccino rendendolo più simile a quello materno. Nel caso di allergie, è possibile eliminare i prodotti che danno reazioni allergiche.