Appunti di chimica degli alimenti

MODIFICAZIONI DEI LIPIDI CON LA COTTURA

Se gli acidi vengono cotti questi vengono modificati o alterati più o meno gravemente ma più profondamente di quanto avviene nei processi industriali direttifica. Queste modificazioni dipendono dalla temperatura di cottura, dalla natura del grasso, dallo stato di conservazione e dalla natura del cibo. In particolare i lipidi che cedono acqua favoriscono l'idrolisi del grasso, mentre quelli che contengono acido arachidonico che è molto ossidabile, lo cedono all'olio di cottura.

Il PUNTO DI FUMO è la temperatura a cui un grasso alimentare riscaldato comincia a rilasciare sostanze volatili visibili sotto forma di fumo biancastro contente ACROLEINA che è una sostanza tossica. Questa è frequente nella frittura, brucia gli occhi ed è pericolosa se inalata. Il fumo può contenere anche idrocarburi policiclici aromatici, ammine eterocicliche, formaldeide, acetaldeide e acrilamide.

Una modificazione

Il burro può subire diversi tipi di deterioramento, tra cui l'IRRANCIDIMENTO IDROLITICO che avviene in presenza di 3 molecole di acqua grazie alla lipasi che forma acidi liberi e digliceridi (che poi possono essere riutilizzati per la loro sintesi). Il burro si idrolizza facilmente liberando acido butirrico (C4), capronico (C6) e caprilico (C8) che hanno un odore sgradevole.

Invece, l'IRRANCIDIMENTO OSSIDATIVO o autossidazione può essere indotto (causato da enzimi come la lipossigenasi) o spontaneo (favorito da attivatori esterni come luce, calore o metalli). Questo processo provoca una modifica considerevole delle caratteristiche organolettiche del burro e avviene in due fasi: prima si formano radicali liberi sulla catena come idroperossidi, poi si formano prodotti di fissione e polimerizzazione. La prima fase viene chiamata di induzione e consiste nell'estrazione omolitica di H in posizione allilica o biallilica. I radicali liberi formati sono molto reattivi e possono avere azioni mutagene e genotossiche oppure danneggiare le membrane cellulari.

Nella seconda fase invece si formano aldeidi a corta catena con caratteristiche organolettiche sgradevoli o anche polimeri di addizione tra trigliceridi con sapore amaro e odore di vernice. In questa fase i polimeri aumentano all'aumentare della temperatura. L'irrancidimento ossidativo è molto rapido negli oli che hanno alto contenuto di acidi grassi insaturi perché la velocità di irrancidimento è proporzionale al grado di insaturazione. Dunque gli oli molto polinsaturi non sono adatti alla cottura: i migliori sono strutto, burro, olio di oliva, margarine e alcuni tipi di oli di semi. Questi non vanno mai scaldati più volte altrimenti si accumulano sostanze tossiche. Per contrastare l'autossidazione nella conservazione bisogna escludere l'aria, la luce, i metalli e aggiungere antiossidanti.

AMINOACIDI E PROTEINE

AMINOACIDI

Sono sostanze bianche, cristalline, di sapore variabile (dolciastro, acido o amaro), con alta temperatura di fusione.

Insolubili in solventi apolari ma abbastanza solubili in acqua. Hanno funzioni plastica per la costruzione di proteine umane, regolatrice come precursori di ormoni e neurotrasmettitori, ed energetica mediante l'ossidazione nel ciclo di Krebs o conversione a glucosio nella gluconeogenesi. Sono acidi organici della serie grassa o loro derivati ciclici o aciclici di cui uno o più atomi di carbonio portano uno o più gruppi amminici. Dunque presentano 3 gruppi funzionali: un'ammina (-NH2), un acido carbossilico (-COOH) e una catena laterale R. Inoltre, alcuni aminoacidi presentano un gruppo sulfidrile (-SH): la cisteina e la metionina. Il gruppo R è diverso per ogni aminoacido e in base a questo vengono classificati in: neutri, acidi o basici. I gruppi R possono essere: alifatici non polari lineari (come nella glicina, alanina, prolina) o ramificati (come nella valina, leucina e isoleucina); aromatici (come nella fenilalanina, tirosina e triptofano); polari non carichi.

(come nella serina, treonina, asparagina, glutammina, cisteina e metionina); con carica positiva (come nella lisina, arginina e istidina); con carica negativa (come in glutammato e aspartato). RICORDA STRUTTURA DI CISTEINA – GLICINA – SERINA – LISINA – METIONINA. Alcuni aminoacidi sono ESSENZIALI perché non sono sintetizzabili dal nostro organismo quindi vanno per forza integrati con la dieta. Per gli adulti gli essenziali sono: lisina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Per i bambini invece sono istidina e arginina. Dunque gli aminoacidi essenziali sono quelli su cui si pone l'attenzione nelle proteine per verificare se queste sono soddisfacenti dal punto di vista nutrizionale. Gli aminoacidi che si trovano negli idrolizzati di proteine alimentari sono ordinari, quelli che si trovano saltuariamente sono occasionali. Invece, quelli isolabili dagli idrolizzati proteici sono quindi hanno NH legato in posizione.

rispetto al carbossile. Gli aminoacidi sono tutti molecole chirali quindi hanno attività ottica. L'unica eccezione è la glicina che è otticamente inattiva. Comunque, l'atomo di carbonio chirale ha sempre la stessa configurazione a prescindere dal senso di rotazione della luce polarizzata che può essere positivo o negativo. La maggior parte degli aminoacidi semplici o legati nelle sequenze proteiche sono della serie L, ma alcuni organismi producono alcuni aminoacidi D come aspartico, glutammato e alanina. Questi si accumulano in alimenti fermentati (yogurt, formaggi e insaccati) dove vengono utilizzati come marcatori di stagionatura. Se sono presenti in alimenti non fermentati (succhi di frutta tropicale) significa che in questi alimenti c'è stata una proliferazione batterica poi eliminata per sterilizzazione. Siccome il gruppo amminico è basico e quello carbossilico è acido gli aminoacidi si presentano in forma di

ZWITTERIONI cioè sali interni cioè molecole che hanno contemporaneamente due cariche opposte mantenendo comunque la neutralità. Dunque gli aminoacidi sono in grado di reagire sia con basi che con acidi a formare dei sali. Inoltre svolgono altre 4 tipiche reazioni:

1. Di condensazione: per eliminazione di una molecola di acqua, il gruppo amminico di un aminoacido può legarsi al gruppo carbossilico di un altro aminoacido formando un legame ammidico "peptidico" NH-C=O;
2. Polimerizzazione per condensazione: l'unione di 2 o più aminoacidi lascia alle 2 estremità della catena 2 gruppi liberi che possono ulteriormente reagire legandosi ad altri aminoacidi;
3. Decarbossilazione: avviene grazie a enzimi decarbossilanti di origine endogena o esogena (microrganismi) e dà origine ad ammine attive che possono dare mal di testa. La tirosina dà la tiramina; l'istidina dà l'istamina; la fenilalanina dà la

il pH al quale la proteina ha una carica netta pari a zero. Le proteine possono essere suddivise in diverse categorie in base alla loro struttura e funzione. Le proteine strutturali forniscono supporto e stabilità alle cellule e ai tessuti. Le proteine enzimatiche catalizzano reazioni chimiche all'interno dell'organismo. Le proteine di trasporto facilitano il movimento di molecole attraverso le membrane cellulari. Le proteine di difesa proteggono l'organismo da agenti patogeni. Le proteine regolatrici controllano l'espressione genica e la funzione cellulare. Le proteine sono essenziali per la vita e devono essere fornite attraverso l'alimentazione. Gli aminoacidi, i mattoni fondamentali delle proteine, possono essere sintetizzati dall'organismo o assunti tramite la dieta. Alcuni aminoacidi sono considerati essenziali perché l'organismo non è in grado di sintetizzarli e devono essere assunti attraverso l'alimentazione. La reazione di Maillard è una reazione chimica tra gli aminoacidi e gli zuccheri che avviene durante la cottura e la lavorazione degli alimenti. Questa reazione produce composti che conferiscono colore, aroma e sapore agli alimenti. Tuttavia, la reazione di Maillard può anche portare alla formazione di sostanze dannose per la salute, come i prodotti di glicazione avanzata (AGEs), che sono associati a malattie come il diabete e l'invecchiamento. In conclusione, le proteine sono importanti per numerosi processi biologici e devono essere fornite attraverso l'alimentazione. La loro struttura e funzione dipendono dalla sequenza di aminoacidi e dalla struttura tridimensionale. La reazione di Maillard può influenzare la disponibilità degli aminoacidi e può avere effetti positivi o negativi sulla salute.determinate come l'α-elica e il foglietto β. Queste strutture sono stabilizzate da legami idrogeno tra gli atomi di ossigeno e di idrogeno presenti nei gruppi ammidici degli aminoacidi. La struttura secondaria conferisce alla proteina una forma tridimensionale specifica. La STRUTTURA TERZIARIA è la disposizione tridimensionale della catena proteica nel suo complesso. Questa struttura è determinata dalle interazioni tra le catene laterali degli aminoacidi, come legami idrogeno, legami ionici, interazioni idrofobiche e legami disolfuro. La struttura terziaria è fondamentale per la funzionalità della proteina. Infine, la STRUTTURA QUATERNARIA si riferisce all'arrangiamento di più catene proteiche per formare una proteina funzionale complessa. Questa struttura è presente solo nelle proteine composte da più subunità. In conclusione, la struttura delle proteine è determinante per la loro funzionalità e può essere influenzata da vari fattori come il pH, la temperatura e i processi di denaturazione.

regolari altamente modellate o segmenti di catena che assumono una forma non stabile. In una singola proteina ci possono essere molte strutture secondarie quindi vengono definite a livello locale: queste diverse strutture in una sola molecola sono unite dai RANDOM COIL che sono zone che non assumono strutture ordinate. Un tipo di struttura secondaria è l'ELICA in cui la catena polipeptidica assume nello spazio una disposizione α regolare e ripetitiva stabilizzata da legami idrogeno tra il gruppo amminico di un residuo e il gruppo carbonilico di 4 residui successivi. Questa struttura presenta però delle restrizioni perché è presente la prolina che non ha un gruppo amminico libero per formare un legame idrogeno e perché presenta le catene laterali R adiacenti che se sono cariche si respingono. Un altro tipo di struttura secondaria è quella a FOGLIETTO che risulta srotolata, allungata e completamente distesa. Questo può essere

antiparallelo se ha un orientamento in senso contrario (la catena inizia con un C-terminale e finisce con un N-terminale) o parallelo che però è meno stabile perché presenta i legami aidrogeno distorti.

La STRUTTURA TERZIARIA è data dalla combinazione di più regioni ad -elica α e a -foglietto collegate dai random coil che formano anse. Le anse β costituiscono il sito funzionale della proteina quindi il sito attivo o il sito di legame. Questa struttura viene stabilizzata da legami secondari che si stabiliscono tra le catene laterali degli aminoacidi. In alcune proteine questo è un legame covalente, il ponte disolfuro che si forma tra due gruppi sulfidrile di due catene laterali di cisteina.

Infine, la STRUTTURA QUATERNARIA si forma solo nelle proteine più stabili che sono costituite da più catene polipeptidiche (SUBUNITÀ) tenute assieme dagli stessi tipi di legami.