Alimentazione e nutrizione umana

Carboidrati

Noi riusciamo a digerire solo 5 legami di carboidrati. È importante il legame che lega più monosaccaridi in polisaccaridi. Ogni enzima specifico riesce a riconoscere solo un tipo di legame. Nell'amido utilizziamo alfa-amilasi e qualche altro enzima dell'enterocita. Agiscono sui legami specifici. È un polimero del glucosio, formato da amilosio che ha una catena lineare, e amilopectina con catena lineare, simile al glicogeno, ha gli stessi legami alfa 1,4 ma presenta una porzione con 1,6. Abbiamo gli enzimi che rompono 1,4 (alfa amilasi). Lo scopo è produrre destrine con un legame 1,6 quindi mi resta un oligosaccaride con legame 1,6 che non riesce a rompere. Sono dette destrine limite oltre delle quali non possono andare, non si riesce a scomporle.

Riusciamo a digerire oltre al glucosio:

Saccarosio = glucosio + fruttosio con legame alfa 1,beta 2. Legame alfa del glucosio e legame beta del fruttosio.

Lattosio = galattosio + glucosio con legame beta.

1,4.Tutti gli altri legami non riusciamo a digerirli. E anche se li digerissimo non possiamo assorbirli. In realtà ci basta un monosaccaride per il fabbisogno calorico, il glucosio. Non come le proteine che dobbiamo introdurre tutte quelle essenziali. Per i carboidrati basta il glucosio, possiamo sintetizzare quello che ci serve. Dal glucosio possiamo sintetizzare fruttosio ecc.. ci basta il glucosio. Il maggior apporto è dato dall'amido che ci soddisfa con il glucosio necessario. Il glicogeno non ha nessuna valenza alimentare perché dall'animale quando viene ingerita la carne al consumo viene metabolizzato dentro alle cellule dell'animale quindi non troveremo più il glicogeno nella carne. A meno che non diamo un morso a un animale vivo non abbiamo glucosio da glicogeno. L'unica fonte è l'amido. Alfa amilasi è un endoenzima, quindi a un certo punto si interrompe perché rompe solo i legami interni, non interagisce con

Il substrato. Non digeriamo gli oligosaccaridi, ovvero carboidrati con 12 monosaccaridi. Da un oligosaccaride sul quale agisce l'alfa amilasi noi otteniamo un glucosio, un maltosio o maltotriosio rispettivamente con 1, 2 e 3 molecole di monosaccaride. E infine abbiamo un oligosaccaride con una ramificazione con un legame 1,6 detta destrina limite. Questa è la cosa ottimale che possiamo ottenere dalla scomposizione di un oligosaccaride da alfa amilasi. Ma a noi serve il glucosio perché è l'unica cosa che possiamo assorbire. A questo punto quindi non agisce più alfa amilasi ma altri enzimi presenti sulla superficie dell'enterocita.

Glucoamilasi che rompe alfa 1,4 disaccaridi, specifica per molecole a 2/3 unità. Le 1,6 sono distrutte dall'isomaltasi, rompe le destrine. Formano maltosio e maltotriosio. La lattasi rompe il lattosio, la saccarasi il saccarosio scinde l'1,2 producendo un glucosio e un fruttosio. Il maltosio non è

abbondante in natura ma si forma ad opera di enzimi litici. Il glucosio non è un componente essenziale però assumerlo è importante per avere il 50% dell'energia. Abbiamo quindi carboidrati bioaccessibili adesso vediamo come li rendebiodisponibili, come l'enterocita li riversa nel circolo sanguigno. Il villo è coperto da enterociti i quali coperti da microvilli. Come portare dentro glucosio galattosio e fruttosio e come vanno in circolo. Ci sono tanti trasportatori per il glucosio come i glut che creano un trasporto facilitato del glucosio. Ce ne sono 12 ma i più usati sono 5. Lo trasferiscono da una parte all'altra senza il consumo di ATP. Questi trasporti hanno dei limiti, la concentrazione esterna deve essere più alta dell'interna altrimenti andrei contro gradiente. A livello intestinale un solo trasporto non permette di assorbire tutti questi nutrienti. Il glucosio usa glut 4 stimolato dall'insulina. La cellula non fa

Fatica a portare dentro il glucosio perché dentro la concentrazione interna (muscolare) di glucosio è più bassa perché il glucosio, una volta entrato, viene subito fosforilato per avere energia. Nel citoplasma il glucosio 6 fosfato non è considerato glucosio, e nel citosol abbiamo solo glucosio 6 fosfato non glucosio semplice. Abbiamo anche il trasportatore SGLT1 (trasportatore sodio glucosio) nel rene il GLUT2. Sono dei trasporti attivi, ovvero con consumo di ATP. È attivo indiretto, ovvero uso un meccanismo che l'idrolisi dell'ATP non è abbinata al trasferimento della molecola, ma per creare la condizione per far sì che passi la molecola. Spendo ATP per creare la condizione interna, non per passare direttamente. SGLT1 porta dentro 2 sodio e 1 glucosio. La pompa sodio potassio è utile per far sì che venga trasportato il glucosio. La pompa sodio potassio impoverisce di Na+ il citosol e quindi l'SGLT1 porta dentro sodio.

legare e trasportare sia il fruttosio, il galattosio che il glucosio. Il SGLT1, invece, è specifico per il glucosio e il galattosio e utilizza un meccanismo attivo che coinvolge l'ancoraggio di 1 ione di sodio (Na+). All'interno dell'enterocita, i due ioni di sodio si staccano e ciò determina la perdita di affinità del trasportatore per il glucosio. Il glut 2, invece, è un trasportatore meno specifico che permette il passaggio di fruttosio, galattosio e glucosio dal citosol al sangue. Una volta attraversata la membrana basale, queste molecole vengono trasportate nel sangue. Il fruttosio, in particolare, non richiede un trasporto attivo poiché le sue concentrazioni all'interno dell'enterocita non sono elevate. Entra nel circolo sanguigno tramite il GLUT5 e viene direttamente indirizzato al sangue senza richiedere l'uso di energia.

Anche contribuire all'ingresso dei nutrienti nell'enterocita. Quasi totalità dei carboidrati deriva da quelli complessi solo il 20% sotto forma di zuccheri semplici. Il glucosio è fondamentale. 2/3 del fabbisogno giornaliero sono carboidrati. Il glut2 non è presenze solo nella membrana basale ma può andare nella apicale a partecipare all'assorbimento dei nutrienti. Contribuisce ad assorbire perché ha la capacità di assorbirli tutti e tre. Quando il glucosio supera nel sangue i livelli di glicemia, insulina va a dire all'enterocita che non occorre più il glut2 nell'enterocita nella apicale e quindi lo riporta nella basale. Nei soggetti diabetici dove non viene prodotta insulina questo segnale non viene più riconosciuto e quindi continua a far persistere il glut2 anche nella apicale facendo persistere l'entrata del glucosio.

Digestione Proteine: carbossipeptidasi B staccano l'ultimo aminoacido se

Sono basici, ma se sono aminoacidi aromatici neutri agiscono le carbossipeptidasi A. Poi la tripsina taglia lisina e arginina, la chimotripsina gli aromatici, elastasi gli alifatici come l'elastina e infine aminopeptidasi con altre peptidasi sono prodotte dall'enterocita mentre le altre dal pancreas. Gli aminoacidi sono diversi quindi possiamo trovare tanti dipeptidi diversi. 20 x dipeptide trovo 400 combinazioni diverse. Se trovo un tripeptide moltiplico per 20 ancora. Ogni aminoacido devo moltiplicare per 20. Perché abbiamo 20 tipologie diverse di aminoacidi. Le aminopeptidasi come carbossipeptidasi, le prime nella superficie dell'enterocita le seconde nell'ume e sono esopeptidasi, su una proteina hanno due punti di lavoro uno stacca il primo e l'ultimo. Quindi per frammentare in modo più piccolo servono le endopeptidasi. Una rompe l'inizio e una la fine. Se la cottura è a temperatura elevata le proteine diventano degli agglomerati quindi non.

Le denaturiamo le rendiamo meno digeribili. Gli zuccheri riducenti si legano agli aminoacidi e determinano l'impossibilità di assorbimento. Cambia la bioaccessibilità dell'aminoacido. Un vantaggio nelle proteine è che quando ingeriamo alimenti proteici arriviamo a una biodisponibilità di nutrienti rispetto ad alimenti introdotti. Se introduciamo 100g di proteine noi otteniamo 160g di aminoacidi. Gli aminoacidi in più derivano dagli enzimi digeriti e dalle cellule che digeriamo del nostro stomaco che vengono sostituite dalla parete. Le endopeptidasi sono presenti nel lume intestinale e quindi se facciamo un'analisi l'80% sono ancora peptidi, il 20% aminoacidi perché lavorano le endoproteinasi e solo la carbossipeptidasi può produrre aminoacidi liberi. Quando ci focalizziamo nei microvilli lavorano le aminopeptidasi oltre alle endoproteasi e anche altre peptidasi, altri enzimi che digeriscono piccoli peptidi e il rapporto si ribalta.

Il film di acqua arriva al 75% di aminoacidi liberi e 25% di dipeptidi o tripeptidi. Lì abbiamo quasi la concentrazione per digerire tutto in quanto gli enterociti assorbono anche di e tripeptidi. I trasportatori degli aminoacidi acido aspartico e glutammico sono carichi negativamente, arginina e lisina sono carichi positivi, mentre i polari e non polari hanno caratteristiche differenti in base al trasportatore. I trasportatori sono divisi in 4 gruppi: i negativi, i positivi, i neutri e quelli particolari che sono prolina, glicina e idrossiprolina, che sono dei piccoli aminoacidi. Il libro li sintetizza così. Abbiamo la proteina digerita in oligopeptidi da tripsina, chimotripsina, carbossipeptidasi e elastasi, tutte nel lume. Se da 3 a 8 peptidi, le peptidasi e aminopeptidasi(3-8) li idrolizzano. Lavorano per arrivare a di o tripeptidi. La condizione per assorbire tutto è che i trasportatori internalizzano i di o tripeptidi. Hanno i PEPT che li portano dentro e una volta dentro avviene la digestione citoplasmatica che li

idrolizza in aminoacidi. Alcuni hanno bisogno di un trasporto abbinato o antiporto. I dipeptidi entrano non per gradiente ma grazie a un H.Pept porta dentro di e tri grazie a H. aminoacidi acidi con carica negativa tramite antiporto sodiopotassio, aminoacidi neutri con cotrasporto di sodio infine trasportatori eterodimerici con due subunità e la specificità è data dalla catena leggera specifica per le proteine di trasporto, fa da selezione, non consumano energia ma usano antiporto portano dentro aminoacido scambiandolo con un altro aminoacido. Perché portiamo dentro gli aminoacidi essenziali per alcuni non essenziali.

Cobalofillina si trova nella saliva, che interagisce nel gastrico con B12 e fattore intrinseco. Convogliata da cobalofilina nel gastrico, viene digerita e la fa attaccare al fattore intrinseco che verrà riconosciuto. Il fattore senza la sua presenza l'enterocita non assorbirebbe b12. DA APPROFONDIRE.

CARBOIDRATI: la cellulosa pur essendo un

polimero del glucosio non riusciamo a digerirla adifferenza dell’amido.Sono formati da carbonio e molecole di acqua. Sono la principale fonte di carbonio dell’