Alimentazione e nutrizione umana

EICOSANOIDI

Sono acidi grassi e derivati degli acidi grassi che hanno un numero di doppi legami maggiore del

normale ed hanno una catena lunga più di 18C.

Omega 3/6 sono i precursori degli eicosanoidi, sono sostanze ormonali che regolano diverse

funzioni e parametri fisiologici.

Gli acidi grassi si dividono in:

- Saturi: che vanno incontro a B-ossidazione e hanno funzione di deposito

- Monoinsaturi: che vengono idrogenati e poi vanno nella B-ossidazione; essi sono coinvolti

nella struttura di membrana

- Polinsaturi: che vengono idrogenati e poi sottoposti a B-ossidazione

Questi acidi grassi avendo tali doppi legami tendono a richiudersi su sé stessi formando legami

CIS.

PROTEINE

Quando il corpo non ha più glicogeno/glucosio usa prima le proteine e solo quando si svolge un

lavoro anaerobico e prolungato si va ad intaccare il grasso.

Digestione delle proteine

Nella bocca la proteina alimentare rimane intatta. Subisce una trasformazione già prima con la

cottura, in questo modo perde la struttura nativa assumendo struttura primaria; lo stesso risultato

può essere ottenuto variando il pH, che facilita anch’esso la denaturazione e la digeribilità.

Le proteine (macromolecole costituite da una sequenza di numerosi amminoacidi) sono idrolizzate

nello stomaco per l’azione della pepsina gastrica, in polipeptidi.

L’idrolisi non permette così alla proteina di ritornare allo stato iniziale.

I polipeptidi sono idrolizzati nel tenue in tripeptidi, dipeptidi e aminoacidi per l’azione delle proteasi

pancreatiche (tripsina e chimotripsina).

La tripsina e la chimotripsina idrolizzano i polipeptidi in oligopeptidi mentre la carbossipeptidasi

rimuove gli aminoacidi dall’estremità carbossilica dell’oligopeptide.

I tripeptidi e dipeptidi sono idrolizzati in aminoacidi a livello dell’epitelio (microvilli intestinali).

Questo grazie alla carbossipeptidasi che continua a staccare gli aminoacidi dall’estremità

carbossilica, alla aminopeptidasi che rimuove gli aminoacidi dall’estremità aminoacidica ed alla

dipeptidasi che divide i dipeptidi in AA.

Quindi si ha una digestione completa del materiale proteico che può essere così assorbito.

Gli aminoacidi che assorbiamo a livello intestinale sono:

- Non polari e idrofobici alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina,

triptofano

- Polari e idrofobici glicina, serina, treonina, cisteina, asparagina, glutammina, tirosina

- Acidi acido aspartico, acido glutammico

- Basici lisina, arginina, istidina

Assorbimento delle proteine

L’assorbimento delle proteine è un assorbimento attivo.

Le proteine vengono digerite, quindi idrolizzate, ed assorbite dai microvilli.

Gli aminoacidi vengono assorbiti per categorie e quindi da diversi trasportatori.

Gli aminoacidi vengono mandati al fegato, il quale decide cosa fare; per l’80% vengono trattenuti e

il fegato li usa per regolare il quantitativo di aminoacidi in circolo da usare nei tessuti.

Nel processo di assorbimento principalmente si assorbono aminoacidi ma possiamo assorbire

anche di-tri peptidi.

Gli oligopeptidi prodotti con la digestione possono arrivare a livello della membrana e idrolizzati da

aminoligopeptidasi, ottenendo gli aminoacidi o di-tri peptidi.

Quando invece vengono prodotti dipeptidi essi vengono attaccati amminopeptidasi e trasformati in

aminoacidi.

Gli aminoacidi passano nella cellula, la attraversano e fuoriescono entrando nel sangue.

Perché l’organismo assorbe sia aminoacidi che di-tri peptidi?

Per l’organismo è meglio assorbire di-tri peptidi perché con un meccanismo che usa energia

facciamo passare 2/3 AA invece che uno solo.

Il trasporto è energia dipendente per cui l’efficienza assorbitiva è maggiore se assorbo di-tri peptidi

(in quanto risparmio energia).

Le proteine quindi vengono attaccate dalle peptidasi e assorbite da trasportatori che sono:

- Trasportatori di aminoacidi

- Trasportatori specifici di oligopeptidi

All’interno della cellula ci sono quindi le peptidasi che digeriscono, i trasportatori per gli aminoacidi

e per i di-tri peptidi (piccole quantità).

L’organismo preferisce non assorbire nel sangue oligopeptidi perché alcuni hanno funzioni

ormonali, quindi preferisce gli aminoacidi per poi risintetizzare gli oligopeptidi quando occorre.

Funzione delle proteine

Le proteine sono macromolecole formate da aminoacidi delle serie L uniti tra loro da un legame

peptidico.

Gli AA D non li assorbiamo mentre i batteri si alimentano sia di AA L che di AA D indifferentemente.

Le funzioni sono:

- Strutturale: costruzione delle strutture cellulari

- Funzionale: catalizzatori biologici (enzimi), trasportatori intra/extracellulari, recettori degli

ormoni, regolatori dell’espressione generica, ormoni polipeptidici

Più precisamente:

1. funzione strutturale

• Crescita e mantenimento: tessuto muscolare, tessuto osseo, sangue, pelle, cellule intestinali

• Riparazione: fattori di coagulazione

• Rimpiazzo: globuli rossi che vengono rinnovati ogni 120 gg e insulina ogni 6-10 min

• Turnover proteico

2. Funzione di regolazione

• Enzimi: controllano le reazioni chimiche, senza le quali la vira non potrebbe esistere

• Ormoni: sono composti formati all’interno di una cellula o organo che provocano degli effetti

sugli altri organi.

• Regolazione dei fluidi intra ed extra cellulari: le proteine influenzano la pressione osmotica in

quanto determinano lo spostamento dell’acqua verso la zona con maggior concentrazione di

particelle o soluti

• Regolazione dell’equilibrio acido-base: emoglobina

3. Funzione di trasporto

• L’emoglobina trasporta ossigeno e anidride carbonica nel sangue. Le proteine plasmatiche

trasportano molte sostanze nel sangue.

Le proteine della membrana plasmatica controllano il movimento di materiali dentro e fuori alla

cellula (glucosio).

4. Funzione protettiva

• Gli anticorpi e in complementi proteggono contro i microrganismi ed altre sostanze esterne.

5. Funzione contrattile

• Actina e miosina nel muscolo sono le responsabili della contrazione muscolare. Ogni volta che il

muscolo si contrae e si rilassa viene usata energia.

6. Funzione energetica (4 kcal/g)

• Le proteine possono essere rotte per ottenere energia. Usare le proteine per ottenere energia è

la cosa peggiore a livello metabolico

Sintesi delle proteine

Il pool aminoacidico determina la disponibilità di amminoacidi; se un aminoacido essenziale

manca, forse a causa di una carenza nella dieta, la sintesi della proteina si ferma. La proteina

incompleta viene idrolizzata nei costituenti inziali: gli aminoacidi.

Se invece c’è un errore nella sintesi della proteina viene eliminata in quanto non funziona o

funziona male; nel caso in cui rimane, essa causa danni, come l’anemia falciforme (errore generico

nella sintesi dell’emoglobina).

Metabolismo delle proteine

1) Turnover proteico

Continua la sintesi e rottura delle proteine (emivita)

2) Bilancio dell’azoto

3) Uso di AA per fare proteine e di AA non essenziali

Alcuni AA possono provenire da altri aminoacidi per sostenere la sintesi proteica.

Se entriamo però in carenza le proteine del corpo vengono rotte per ottenere gli

amminoacidi necessari. Questo meccanismo funziona per un tempo limitato

4) Utilizzo degli aminoacidi per energia

Sono utilizzati per produrre glucosio: con la deaminazione viene rimosso il gruppo

amminico e lo scheletro carbonioso viene usato al fine di produrre glucosio

(gluconeogenesi)

Nell’organismo umano sono presenti centinaia di AA ma solo 20 dono costituenti le proteine.

Per la sintesi di una proteina devono essere presenti tutti contemporaneamente.

Essi vengono suddivisi secondo una classificazione:

- Funzionale: in base alla polarità della catena R

- Nutrizionale: in base alla loro essenzialità

9 AA sono essenziali ma servono tutti e 20 per la sintesi delle proteine.

Gli aminoacidi essenziali sono 9. Essi sono aminoacidi che devono essere introdotti con la dieta.

Gli aminoacidi essenziali sono circa il 40% delle proteine umane.

L’essenzialità è legata al particolare momento biologico: alcuni AA diventano essenziali in funzione

dello stadio biologico.

Gli aminoacidi essenziali sono:

- Istidina

- Isoleucina

- Leucina

- Lisina

- Metionina

- Fenilalanina

- Treonina

- Triptofano

- Valina

Alcuni aminoacidi riusciamo a produrli ma in quantità insufficienti per ricoprire il fabbisogno.

Gli altri aminoacidi sono considerati non essenziali perché sappiamo sintetizzarne alcuni da zero

mente altri derivano da altri composti.

Ma dove li troviamo?

FUNZIONI FIOLOGICHE DEGLI AMINOACIDI

1. Costruzione di proteine corporee , comprese le proteine che proteggono l’organismo

dall’invasione di organismi patogeni

2. Sintesi di altri composti (non proteici), composti che non hanno niente a che fare con le

proteine, ma sono ugualmente importanti per la sopravvivenza:

- Neurotrasmettitori

- basi azotate del DNA/RNA

- mediatori

- componenti altoenergetici (creatinina).

La creatinina è presente nel tessuto muscolare anche sotto forma di creatininfosfato, che

server per far passare l’ADP in ATP. Una volta usato si trasforma in creatinina e viene

espulsa dall’urea. Più creatinina c’è più il muscolo ha fatto del lavoro, più stress ha avuto il

muscolo. Se è sempre costante vi è poi una riduzione della massa magra (non sempre

magra). Nell’anziano si sviluppa la sarcopenia ossia la riduzione della massa magra e di

conseguenza la riduzione della forza.

- Cotrasportatori (carnitina), serve perché l’acil posso passare dal mitocondrio al citoplasma

- Antiossidanti (glutatione), passa dalla forma GSH a GSS nelle reazioni di ossido riduzione

- Vitamine (niacina), da notare come il triptofano serve per la sintesi proteica, per serotonina

e vitamina PP.

- Ormoni (tiroxina), ormone tiroideo (T4) trasformato in T3

- Gruppo eme dell’emoglobina

3. Utilizzazione energetica , utilizzata quando la disponibilità energetica è compromessa (no

glucosio no glicogeno)

Gli aminoacidi e le proteine sono legate tra loro da un rapporto dinamico che consente un flusso di

aminoacidi da e verso le proteine detto pool aminoacidico.

Bilancio zero: stato di mantenimento Le entrate e le uscite si equivalgono.

Bilancio positivo: stato di accrescimento Le uscite sono inferiori alle entrate.

Bilancio negativo: perdita di massa proteica Le uscite sono superiori alle entrate.

Il bilancio proteico è, di solito, fornito in N (N: 16% delle proteine) e calcolato sulla base delle

entrate e delle uscite giornaliere.

Il pool ami