Le proteine

Quando una proteina si denatura si rompe la struttura 3d della proteina e quindi essa non è più funzionale.

Anche piccole modificazioni della conformazione della proteina può causare delle patologie. Si hanno però

delle modifiche strutturali della proteina che sono messe in atto dalla cellula per controllare l’attività delle sue

proteine e i suoi enzimi. Questo avviene quando si hanno delle modifiche reversibili nella struttura di un

enzima, volte ad attivarlo o disattivarlo all’occorrenza.

Per stabilizzare la configurazione della proteina ci

sono al suo interno dei legami deboli che si vanno a

formare tra le catene laterali di suoi specifici

amminoacidi. Questi legami deboli sono di tipo

elettrostatico e si possono rompere, come legame a

idrogeno, interazione elettrostatiche e forze di Van

der Walls. Permettono alla proteina di mantenere il

loop e assumere la sua conformazione stabile. Anche

una singola sostituzione di un amminoacidi con altro

porta alla perdita di parte della sua conformazione,

poiché non c’è la possibilità di stabilire quel legame

che permette la formazione di quel loop. La

conformazione di una proteina è determinata dalla

sua sequenza amminoacidica in quanto la vicinanza

o meno di due amminoacidi permette la formazione di un legame elettrostatico o no. Quando proteina viene

sintetizzata assume spontaneamente la sua conformazione, ci sono perfino alcune proteine che cominciano

ad assumere la loro conformazione già in fase di sintesi. Questo è dovuto al fatto che la proteina assumendo

la sua struttura specifica diventa stabile.

Nella conformazione di una proteina possono essere distinte delle “gerarchie” di

struttura.:

- Struttura quaternaria: quando la proteina è formata da più catene

polipeptidiche. Non tutte le proteine hanno una struttura quaternaria, ma la

maggior parte si.

- Struttura terziaria: regioni della proteina che sono organizzate ad alfa elica o

beta foglietto. Si possono trovare quindi all’interno di una proteina diverse