Grandi macromolecole: proteine

Grandi macromolecole: proteine

Esistono macromolecole biologiche caratterizzate e costituite da quattro classi diverse. Tra le quattro classi presentate, una fa classe a sé: gli acidi grassi. Poiché tutti vanno a costituire veri e propri polimeri legati insieme da legami covalenti, nel primo caso avrò dominanza di legami deboli.

Piccole unità costitutive = amminoacidi, che sono le unità costitutive delle proteine. Esse rappresentano la maggior parte della biomassa nelle cellule animali e la componente più abbondante delle macromolecole. Il ruolo delle proteine è molto importante e permette tutti i flussi di movimento dentro e fuori la cellula o il coordinamento di attività vitali delle cellule, tutti gestiti da proteine.

Quante proteine si trovano all'interno di una cellula?

Dipende dal tipo di cellula, dalla sua funzione e dalla sua dimensione. Calcolo del numero possibile di proteine all'interno di una cellula (massa proteica): 3 x 10⁶ proteine/µm³.

Cosa sono le proteine?

Sono macromolecole biologiche costituite da amminoacidi. Ogni amminoacido ha una forma base rappresentata da un carbonio centrale detto carbonio α, che può formare fino a quattro legami. È sempre legato con un idrogeno/gruppo amminico e un gruppo carbossilico, e R è una catena laterale che si differenzia da un amminoacido all'altro. Esistono tanti amminoacidi ma venti sono quelli che si trovano naturalmente nelle proteine.

Quella sopra è la struttura di base di un amminoacido. È in modo asimmetrico per gli isomeri ottici. In base ai tipi di legame, lo stesso numero di atomi può portare alla formazione di isomeri strutturali, mentre l'asimmetria del carbonio porta a tre tipi di formazione: isomeri ottici. Ho due molecole che sono l'una, l'immagine speculare dell'altra.

Gli isomeri ottici hanno una proprietà fondamentale: deviano il piano di rotazione della luce in senso opposto l'uno rispetto all'altro. = isomero d (destrogiro, verso destra), isomero l (levogiro, verso sinistra). Hanno una proprietà ipofisica completamente differente. In natura troviamo solo isomeri l degli amminoacidi a costituire le proteine. Quando ci riferiamo agli amminoacidi, ci riferiamo agli l-alfa amminoacidi. C'è un'unica eccezione, cioè un amminoacido che ha una proprietà: quella di essere perfettamente simmetrico, con il gruppo R pari a un idrogeno (si tratta della glicina).

In natura esistono venti amminoacidi differenti che si distinguono solo per il gruppo R, la catena laterale. Gli conferisce inoltre delle proprietà, idrofilia/idrofobia…

Raggrupparli per modalità differenti

• Polari
• Apolari
• Grandi
• Aromatici
• Alifatici
• Positivi
• Negativi

Si può costruire una tavola con gli amminoacidi: viene schematizzata per caratteristiche: idrofobicità, la sua sigla, massa, distinzione tra quelli idrofobici e idrofilici. Diversificati anche per colori. Gli amminoacidi si indicano con una sigla formata da tre o una lettera. Es. P o Pro è sempre prolina.

Struttura amminoacido

Come si legano gli aminoacidi tra di loro per la formazione di proteine?

Interviene il legame peptidico che consente tutta la formazione di catena di aminoacidi, sequenza bruta degli aminoacidi, uno dietro l'altro. Il legame peptidico è un legame forte di tipo covalente e avviene tra il gruppo amino terminale di uno e il carbossi-terminale dell'altro. Questo legame peptidico è un legame di condensazione, cioè viene liberata una molecola di H₂O durante il legame. Questo legame di condensazione può essere rotto solo in presenza di acqua, cioè restituendo due idrogeni e un ossigeno.

Posso avere anche una reazione di idrolisi che comporta la rottura di legame con la separazione di monomeri entrati in gioco al momento della formazione del legame.