Grandi macromolecole: proteine

Succede per una sola mutazione a livello del DNA

Acido glutammico, normale, un solo nucleotide. T - A Quello che crea anemia è la valina A-T. Mentre l'emoglobina (proteina che trasporta ossigeno nel sangue), che ha l'acidoglutammico viaggia normalmente, l'emoglobina che presenta la valina tende a fare legami con altre valine. Tutte queste emoglobine insieme precipitano sul fondo del globulo rosso e lo deformano. Questa deformazione è dovuta a legami non covalenti ma a legami quantobasta per far sì che gli aminoacidi si leghino e facciano deformare l'eritrocita.

STRUTTURA SECONDARIA: consiste in configurazioni spaziali regolari che ricorrono in regioni diverse di catena polipeptidica. Ci sono due tipi principali di struttura secondaria, entrambi determinati da legami H che si stabiliscono tra amminoacidi della struttura β (o β-foglietiche) primaria. Esse sono l'α-elica e il foglietto e il loop, o avvolgimento casuale.

struttura elicoidale destrorsa che si avvolge nella stessa direzione di una vite a legno. I gruppi R si protendono verso l'esterno dell'ossatura peptidica della struttura elicoidale. È stabilizzata dai legami idrogeno, che si generano tra gli atomi di aminoacidi, in particolare ogni 4 aminoacidi. Differenzia dal DNA per l'ossatura verso l'esterno degli atomi per insufficiente spazio interno e soprattutto per conferire caratteristiche alla proteina, essi devono risultare esposti.

Foglietto-β: è una struttura completamente diversa, ha un aspetto piatto, da β stabilizzazione, regolarità degli aminoacidi ogni 0,7 nm. La struttura foglietto è una struttura proteica che si può osservare da amino-terminale o da carbossi-terminale in maniera uguale, posso avere strutture parallele quando tutte gli amino e i carbossi terminali sono posizionati nella stessa direzione o anti parallele se l'amino terminale di β-foglietto una è

nella posizione della carbossi terminale dell'altra. Il si compone di due opiù catene polipeptidiche quasi completamente distese e allineate una vicino all'altra. Ilfoglietto si stabilizza grazie a legami idrogeno tra i gruppi N-H di una catena e i C=Odell'altra. Il foglietto-β si può formare tra catene polipeptidiche distinte o tra zone diversedella stessa catena polipeptidica che ritorna su sé stessa.Normalmente le proteine sono rappresentate con forma a nastro ed è quello con cui unasequenza proteica è rappresentata. Esistono 3 modi diversi per rappresentarle: a secondadi cosa vogliamo vedere (struttura, tridimensionalità, beta foglietiche...) possiamoutilizzare un sistema piuttosto che un altro.

1. modello a spazio pieno: si ha ogni singolo atomo, va bene per molecola piccola sennòdifficile da distinguere e studiare;
2. modello a bastoncini: crudo, si vede poco, ma può avere comodità;
3. modello a nastro,

più utilizzato perché permette di vedere la struttura. Quella a nastro permette di vedere meglio la struttura. α β-STRUTTURA TERZIARIA: quando considero più strutture e mi sto spostando verso una struttura con più regioni e più ripiegamenti casuali che fanno si che la proteina occupi spazio. Nel momento in cui la proteina primaria si inizia a ripiegare ottengo una struttura terziaria. La struttura terziaria rappresenta la minima struttura funzionale della proteina. La struttura tridimensionale acquisita dalle proteine è la conformazione amino-energia ed è la conformazione nativa. Far uscire la conformazione della proteina vuol dire denaturarla, cioè cambiare sua conformazione nativa. La denaturazione porta alla perdita di struttura che può essere totale, quindi lo scioglimento completo della conformazione tridimensionale. Si rompono quindi i legami deboli che tengono insieme la struttura terziaria. Rimane intatta invece la

struttura primaria e parzialmente quella secondaria, mentre quella terziaria viene persa totalmente. Ci sono motivi frequenti che ricorrono β-α-β, α-α. nelle strutture terziarie: Due alfa eliche necessitano

Domini: porzioni della proteina che entrano in gioco dal punto di vista funzionale. Quelliche permettono alla proteina di agire come recettore, è la parte chiave della funzionalità della proteina. È una porzione della proteina che cambia, si modifica e la rende funzionale.

La struttura terziaria è l'insieme di tutti i ripiegamenti dovuta alle interazioni che avvengono grazie a gruppi R che sono esterni e che interagiscono. Per stabilizzare la struttura terziaria, si formano nuovi legami oltre al legame peptidico, che stabilizza solo lo scheletro della struttura primaria. Nuovi legami, deboli (idrogeno, ionici, dipolo dipolo, ponti disolfuro), sono tutti legami che si generano grazie all'interazione tra aminoacidi in posizioni

lontanissime della struttura primaria, poiché quando si ripiega i legami lontani siavvicinano.

Ponti disolfuro: Legame che lega due aminoacidi; possono anche essere primo e ultimo,qualunque aminoacido lungo la struttura primaria. Tutti i legami idrofobici sono dentroponti disolfuro.

I legami idrofilici esterni sono legati all’acqua ed a contatto con essa.

Legami IDROGENO: si possono formare da ossatura a ossatura, da ossatura a catenalaterale, o da catena laterale a catena laterale. I legami idrogeno sono quelli che vanno astabilizzare di più la struttura terziaria. Per formare i legami dipende da aminoacidi che cisono di volta in volta. Esistono proteine che possono avere stessa composizione diaminoacidi ma se disposti in modo diverso si ha una diversa proteina. La struttura delleproteine ne determina univocamente la funzione. Il rapporto strutturale della funzione èuno dei cardini, dogmi della biologia, che riguarda anche organi, apparati...

I prioni sono

esempio tipico, vi è una variazione a livello strutturale in grado di modificare al livello definitivo e biologico una proteina.

Esistono 2 grandi gruppi di classificazione delle proteine:

1. proteine globulari

Sono proteine coinvolte in molte funzioni biologiche, in cui la struttura primaria presenta α β strutture secondarie alternate e proteine di tipo globulare a livello di conformazione.

Può essere enzimi, che hanno una funzione di tipo catalitica (velocizzano le reazioni), pigmenti di tipo respiratorio, che entrano in gioco sia a livello della respirazione cellulare, sia in quella polmonare con il trasporto di ossigeno. Molti ormoni sono globulari, ovvero proteine che trasportano messaggi in punti lontani. Anticorpi globulari, anche molti recettori, proteine che disposte all'esterno di una cellula hanno lo scopo di recepire segnali, che interagiscono con l'ormone stesso e portano l'informazione da un'altra parte. Sono inclusi anche fattori di trascrizione.

Cioè proteine che incideranno sulla trascrizione del DNA in RNA. Sono globulari anche alcune proteine che vanno a costituire proteine che formano strutture più complesse del citoscheletro come l'actina.

2. Proteine fibrose

Tutte le proteine dove domina una dimensione rispetto alle altre, più lunghe, fibrose, come le cheratine, sono tutte proteine che hanno funzione biomeccaniche, di trazione, di rinforzo.

Le proteine globulari e fibrose rappresentano la struttura terziaria di una proteina e quindi una proteina come quella della foto è globulare, articolata, che presenta numerose alfa eliche e beta foglietti.