Biochimica

I FLUIDI BIOLOGICI CONTENGONO SALI E SOLUTI CARICHI E POLARI

L’acqua forma interazioni elettrostatiche con i solventi e i soluti carichi o polari. La

solubilizzazione di un sale è associata ad un aumento di entropia, quindi

aumento di disordine. La struttura del cloruro di sodio è cristallina. Il numero di

interazioni di tipo elettrostatico è molto grande. Se poniamo una struttura di questo

tipo in un ambiente acquoso, l’acqua lo riesce a distruggere (Na= sodio). Dal punto di

vista energetico c’è molto disordine,

si sono formati legami che hanno

creato un po’ d’ordine. all’interno dei

fluidi biologici di sodio ve ne è

parecchio perché qui la

solubilizzazione avviene molto

facilmente, perché l’acqua ha una

polarità molto elevata.

NEI FLUIDI BIOLOGICI SONO SCIOLTI

ANCHE DEI GAS

Possiamo avere l’azoto che però non essendo polare non interagisce con le parti

positive e negative dell’acqua infatti non si riesce a solubilizzare. Bassa anche la

concentrazione dell’ossigeno, STRANO, solubilità bassa in acqua però è fondamentale

quindi si sono sviluppate delle proteine trasportatrici.

I gas NON POLARI hanno scarsa solubilità in acqua (dal momento che l’acqua è un

composto polare). Per il trasporto dell’ossigeno si sono perciò evolute proteine

trasportatrici che riescono a legare

l’ossigeno al loro interno e riescono ad

aumentarne la concentrazione. Avere

elevate concentrazioni di ossigeno

degli eritrociti è importante perché nei

tessuti è fondamentale la

vascolarizzazione.

Ci sono alcuni gas all’interno dei fluidi

biologici, tra cui molto ossigeno.

Anche l’anidride carbonica è

presente (gas non polare strano ma



risolto grazie alla posizione degli atomi di ossigeno rispetto al carbonio). La

concentrazione di anidride carbonica in quantità sufficiente è fondamentale per il

rilascio dell’ossigeno nei tessuti, quindi deve potersi legare all’acqua. È un gas ònon

polare perché ha il momento di dipolo opposto quindi globalmente è nullo, per cui il

risultato è che non abbiamo possibilità di dipolo. Soluzione La CO2 se viene idratata

diventa acido carbonico che si può poi dissociare, avremo un ambiente più acido ma

l’importante è Mantenere un ambiente chimico corretto è estremamente importante.

Anche l’ammoniaca, molecola molto polare, ha una solubilità enorme, presente come

scarto dal catabolismo degli amminoacidi in piccole quantità fortunatamente perché

molto tossica, che può essere eliminata tramite il ciclo dell’urea.

TAMPONI: nei sistemi biologici il pH deve essere mantenuto intorno alla neutralità e

questo è importante (valori da 6 a 8). Ci sono però delle

eccezioni per esempio a livello dello stomaco circa sul valore 2 per la digestione e per

neutralizzare i microorganismi introdotti con la dieta. È importante avere il pH intorno

a 7 perché le reazioni enzimatiche sono proteine che funzionano bene a valori di pH

intorno alla neutralità. Ecco perché esistono i sistemi tampone l’effetto tampone



viene svolto dal fosfato, quando in situazioni patologiche il pH è più alto o più basso ci

sono grandi problemi per l’organismo.

La seconda dissociazione dell’acido fosforico è ideale per mantenere un valore di pH

intorno a 7.

Nelle cellule sono presenti composti con DIFFERENTE POLARITA’ Le reazioni chimiche

avvengono in ambiente acquoso in buona parte;

la molecola del glucosio è altamente polare è la fonte principale di energia per il

corretto funzionamento del corpo, ha dei gruppi idrossile che posti in acqua formano

legami ad idrogeno con essa. Anche glicina, acido aspartico, acido lattico e glicerolo

sono biomolecole polari. Solitamente sono biomolecole fortemente non polari quelli

con molto carbonio legato ad idrogeno come una tipica CERA che non riescono a

sciogliersi in acqua. Le biomolecole anfipatiche si caratterizzano per avere porzioni

polari e non polari, riusciranno in qualche modo a sciogliersi in acqua, facendo un po’

di fatica.

La solubilizzazione dei composti NON POLARI NON è FAVORITA IN ACQUA: alcuni lipidi,

acidi grassi sono sostanze anfipatiche che presentano una porzione polare ed una non

polare.

> in condizioni normali: l’acqua liquida presente un sacco

di legami ad idrogeno, definiti da una rete che li tiene molto

saldi. Ciascuna molecola forma dai 3-4 ai 3-6 legami ad

idrogeno che stabilizzano il sistema.

> in condizioni con un acido grasso sciolto in acqua, accade

che l’acqua si disordina a causa di questa situazione per

circondarsi di questa catena di acido grasso che è

fortemente non polare. Le molecole non sono più in grado

di formare tutti questi legami ad idrogeno per cui la

situazione è molto disordinata. Le molecole di acido

carbossilico si pongono vicine grazie alle interazioni di Van

Der Waals delle parti non polari per minimizzare la

superficie esposta all’acqua. Solubilizzazione di un acido



grasso in acqua

RIEPILOGO DELLE POSSIBILI INTERAZIONI DEBOLI FRA

BIOMOLECOLE IN AMBIENTE ACQUOSO:

- legame a idrogeno

- legame ionico

- interazioni idrofobe, sono quelle di Van Der Waals di

composti posti in acqua non polari.

- legami di Van Der Waals

LEZIONE 3

PROTEINE

Sono le macromolecole più

abbondanti nelle cellule. Sono costituite da catene

lineari di amminoacidi ripiegate su loro stesse. Gli aa

(amminoacidi) sono 20 (possono essere in posizioni

diverse) e generano proteine estremamente diverse sia

strutturalmente che funzionalmente: ex. Ormoni (segnale

che le cellule possono percepire, insulina e glucagone) -

enzimi (catalizzatori biologici, molecole che permettono di

avvenire in tempo brevi le reazioni chimiche negli esseri

viventi- anticorpi (funzione di difesa di corpi estranei) -

tela del ragno (proteina).

AMMINOACIDI: hanno una frame strutturale comune

Mioglobina= proteina muscolare alla quale viene legato il

gruppo eme,

Il carbonio viene detto alfa degli amminoacidi; che ha

collegato un atomo di idrogeno (c’è perché serve

qualcosa di piccolissimo), un gruppo carbossilico (COO-), un gruppo amminico

(H3N+) e un gruppo R sono resi in forma ionizzata



perché siamo in un ambiente acquoso. Quello che cambia

negli amminoacidi è il gruppo R e ne abbiamo 20 differenti,

ecco perché abbiamo tutte queste possibili combinazioni.

Gli amminoacidi hanno un centro chirale: il carbonio alfa,

circondando dai 4 sostituenti appena elencati e poi il

gruppo R. potenzialmente la molecola può dare isomeria

ottica.

Le proteine sono costituite solamente da L amminoacidi. Le

cellule sintetizzano solo L amminoacidi poiché i siti attivi degli enzimi deputati alla loro

intesi sono asimmetrici. Negli organismi viventi troviamo solo amminoacidi di tipo L. 

quindi nelle proteine abbiamo solo isomeri L, però in una percentuale minuscola quasi

impercettibile possiamo avere degli amminoacidi di tipo D in alcune strutture come nel

cristallino dell’occhio ma è un caso minimo. gli amminoacidi sono catalogati in base

alla natura chimica del gruppo ‘R’.

Categorie dei gruppi L

Alifatici non polari: amminoacido che non presenta chiralità, si raggruppano

 all’interno del nucleo proteico. Non polari, r alifatici: glicine, alanine, valine,

leucine, metionine, isoleucine.

Amminoacidi aromatici: sono non polari ad esclusione della tirosina, perché

 essendo un fenolo può essere rilasciato a seconda di determinate condizioni.

Gruppi R aromatici: fenilalanine, tirosine, triptofani.

Polari non carichi: sono solubili in acqua, solitamente sono esposti verso il

 solvente. Gruppi R non carichi, polari: serine, treonine, cisteine, proline,

asparagine, glutammine.

La cisteina ha il gruppo H, quando la proteina si ripiega possono avvicinare i

gruppi SH, ponti di solfuro quando la proteina si ripiega, si formano residui di

cisteina che tramite il legame covalente vanno a stabilizzare le strutture finali

delle proteine.

Polari carichi: basici ed acidi. Basici, gruppi R caricati positivamente: lisine,

 arginine, istidine. Acidi, gruppi R caricati negativamente: aspartate,

glutammati.

Vi sono anche amminoacidi non standard che si generano:

a. In cicli metabolici

b. In modificazioni post-traduzionali

Se si parla di amminoacidi non sono

per forza sempre standard, all’interno

delle proteine. Esistono amminoacidi

non standard che sono l’ornitina e la

citrullina che non sono parte delle

proteine, ma si trovano nel ciclo

dell’urea per eliminare l’ammoniaca,

non entrano nelle proteine perché non

ci sono i TRNA che lo permettono.

Sciolti in acqua gli aa si comportano come zwitterioni (ioni dipolari, sia con carica

positiva che con carica negativa). Possono comportarsi da acidi e da basi anche

delle sostanze che hanno proprietà di acidi e basi. Contemporaneamente sono dette

ANFOTERICHE. (es. l’acqua).

CURVE DI TITOLAZIONE DEGLI AMMINOACIDI (non da ricordare

come tale ma per capire se gli amminoacidi possono tamponare

e mantenere il pH

uguale a 7)

Non servono

assolutamente a

niente per questo

poiché tamponano

solo a pH 2, 3 circa

e con valori più

elevati grazie al

gruppo amminico,

ma a 7 non ci arrivano. Non hanno nessun altro ruolo se non

per produrre proteine o per cicli metabolici come al citrullina. Gli aa, in generale, non

tamponano ai valori di pH fisiologici. Se non servono per produrre proteine non

servono e quindi vengono eliminati dalla cellula.

Riassunto dei 20 amminoacidi proteici

Peptidi e proteine sono polimeri di aa.i peptidi sono

proteine corte, le proteine possono avere lunghezze

anche molto rilevanti. Gli amminoacidi sono uniti da

un legame AMIDICO detto legame peptidico che

viene formato nei ribosomi, nel processo di

traduzione. Il legame peptidico unisce due

amminoacidi e deriva dalla condensazione di un

gruppo amminico e di un gruppo

carbossilicorisultato AMMIDE.

La reazione inversa è la reazione di idrolisi si possono scomporre le proteine nei



singoli amminoacidi e potrebbero formare altri amminoacidi con ad esempio

potenzialità energetiche. L’idrolisi libera gli amminoacidi.

Nel legame grigio abbiamo creato dei potenziali accettori di idrogeno per l’O

mentre per l’H abbiamo potenziali donatori di idrogeno; esso ha un periodo di

emi-vita di circa 7 anni.

I peptidi hanno una estremit&agr