Biochimica

BIOCHIMICA

Noi riusciamo ad ottenere energia per la trasformazione della materia attraverso l'ossidazione di composti del carbonio:

• Glicolisi
• Ciclo di Krebs
• Fosforilazione ossidativa

L'ossidazione del carbonio ci consente di ottenere ATP. I prodotti finali dell'ossidazione del glucosio sono anidride carbonica e acqua, ma per fare ciò è necessario ossigeno.

La chimica biologica strutturale studia la materia di cui sono fatti gli organismi viventi, come ad esempio:

• Aminoacidi: la struttura e la funzione delle proteine, come la struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.

Le proteine sono polimeri di amminoacidi e ne esistono 20 in natura. La denaturazione delle proteine avviene quando queste perdono la loro struttura tridimensionale.

Le proteine possono avere diverse funzioni, come:

• Funzione di trasporto: esempi sono la mioglobina e l'emoglobina.
• Funzione catalitica: gli enzimi sono proteine che facilitano una reazione abbassando l'energia di attivazione, permettendo che la reazione avvenga più velocemente senza alterare l'equilibrio della reazione.

catena della polimerasi (PCR): nella PCR, il passaggio di quando vengono separati idue filamenti di DNA, prende il nome di denaturazione. La separazione dei due filamenti avviene graziead un aumento di temperatura, portando la reazione a 95°. Esistono degli enzimi che fanno avvenirequesta reazione in acqua a temperatura e pressione costante, ovvero gli enzimi elicasi, utilizzandol’ATP.

Cinetica enzimatica, inibitori e regolazione dell’attività enzimatica.

• lipidi: lipidi di riserva e strutturali, le membrane biologiche e la loro composizione. Essi sono tutti idrofobici cioè non solubili in acqua.
• carboidrati: classificazioni e principali monosaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi. Essi hanno sia una funzione energetica sia una funzione strutturale.

Chimica biologica metabolica trasformazioni dal punto di vista energetico.

• catabolismo: come le molecole sono ridotte a molecole sempre più piccole per ottenere il loro contenuto.

energeticoIntroduzione al metabolismo.

Le reazioni di ossidoriduzione biologiche.

La glicolisi e il ciclo di Krebs.

La catena di trasporto degli elettroni e la fosforilazione ossidativa.

I lipidi e gli aminoacidi come fonte di energia: la beta ossidazione degli acidi grassi, gli aminoacidiglucogenici e chetogenici.

La deaminazione degli aminoacidi e il ciclo dell'urea.

anabolismo: La gluconegenesi e la biosintesi dei carboidrati e cenni alla biosintesi dei lipidi e degli aminoacidi

La biochimica studia la struttura e l'organizzazione della materia vivente a livello di legami chimici

La materia vivente, per quanto possa apparentemente sembrare governata da leggi diverse (gli organismi crescono e si riproducono), in realtà è comunque governata dalle leggi della Chimica e della Fisica

In biochimica per far sì che avvenga una reazione non si può aumentare né la temperatura né la pressione, né tantomeno cambiare il solvente in quanto

in tutte le reazioni biochimiche il solvente è l'acqua. In biochimica tutte le trasformazioni avvengono a temperatura costante, intorno ai 25° o 37°, con lo stesso solvente che è l'acqua, a pressione costante. Gli enzimi sono fondamentali per far sì che le reazioni avvengano in queste condizioni. BIOCHIMICA STRUTTURALE: struttura dei componenti della materia vivente e relazione tra funzione biologica e struttura chimica. METABOLISMO: insieme delle reazioni chimiche che ha luogo nella materia vivente e i relativi meccanismi di conservazione e utilizzo dell'energia. L'unità base di tutti gli organismi viventi è la cellula. Gli eucarioti sono caratterizzati dalla presenza di numerosi organelli circondati da membrane. La compartimentazione cellulare promuove l'efficienza delle reazioni mantenendo alta la concentrazione locale dei reagenti. La biochimica strutturale indaga di cosa sono fatte chimicamente le cellule. Nonostante la

La tavola periodica è molto ricca, la materia vivente è fatta di pochi elementi.

Altri elementi importanti presenti nelle biomolecole sono:

• fosforo → lo si trova nell'ATP e negli acidi nucleici perché i nucleotidi sono tenuti insieme da legami fosfodiesterici
• zolfo → lo si trova in numerosi co-enzimi, in qualche vitamina, ma soprattutto in due amminoacidi fondamentali come la cisteina e la metionina

Poi sono anche presenti il calcio, che si trova nella mineralizzazione delle ossa, il potassio e il sodio.

Gli oligoelementi nella tavola periodica, come Ferro, Magnesio, Iodio, Zinco, Rame, Selenio, sono molto importanti.

L'elemento fondamentale in biochimica è il carbonio:

• ha versatilità nel formare legami covalenti stabili sia con sé stesso che con altri elementi
• ha la capacità di formare fino a 4 legami singoli stabili covalenti con altri atomi di carbonio o con altri elementi
• i legami singoli possono ruotare

capacità di condividere 2 o 3 coppie di elettroni formando legami doppi o tripli

I legami doppi o tripli NON possono ruotare e giacciono sullo stesso piano

• possibilità di costruire una incredibile gamma di composti: lineari, ramificati e ciclici la cui diversità è accresciuta dalla possibilità di includere in tali composti anche atomi di N, O, H

DOPPI LEGAMI DEL CARBONIO

I doppi legami sono importanti perché introducono un vincolo strutturale

Essi creano degli isomeri cis e trans:

- CIS: i sostituenti sono dalla stessa parte rispetto al doppio legame

- TRANS: i sostituenti sono da parti opposte rispetto al doppio legame

L'isomerizzazione da cis-retinale a trans-retinale richiede energia per la rottura di legami ed è alla base della trasmissione di segnali luminosi

L'isomerizzazione indotta dalla luce del doppio legame da cis-retinale a trans-retinale è l'evento scatenante nelle proteine foto recettrici della

formattato come tag html:

cellula per la percezione dei segnali luminosi

Noi iniziamo a percepire i segnali luminosi perché la luce induce un'isomerizzazione cis-trans in questa molecola che si trova legata a una proteina di membrana nelle cellule della retina. (per esempio nell'olio prevale l'acido grasso insaturo ci sono legami doppi in forma cis. Mentre nel burro prevale l'acido grasso saturo non ci sono legami doppi ma singoli e le catene sono stabili e si attaccano l'una all'altra)

ACETIL CO-ENZIMA A

Si chiama A perché contiene un'adenina, l'acetil co-enzima A contiene numerosi gruppi funzionali

SOLVENTE

Il solvente di tutti i sistemi biologici è l'acqua. L'acqua è una molecola di natura dipolare accumula cariche positive sugli idrogeni e cariche negative sull'ossigeno

L'acqua forma molti legami H funzionando sia come donatore che come accettore

LEGAME IDROGENO

È un legame debole con un H che viene

condiviso con un doppietto elettronico spaiato. L'energia del legame idrogeno può variare tra 2,5-10 Kcal/mol (quello covalente ha circa 100 Kcal/mol). L'energia non ha un valore fisso perché dipende da: - la distanza dei gruppi, cioè l'H e il doppietto elettronico (l'accettore). La massima stabilità del legame idrogeno si ha quando l'atomo di H e gli altri due atomi che partecipano al legame (il donatore e l'accettore) sono su una linea retta. A seconda della direzione e della lunghezza, - la direzione. È un legame forte se stanno sulla stessa direzione, è un legame debole se stanno piegati. La direzionalità del legame H ha conseguenze importanti nel determinare la struttura e la funzione di una macromolecola, impartendo una disposizione geometrica specifica ai gruppi che lo formano (proteine, DNA). Nonostante sia un legame debole, trova tantissima importanza quando se ne vengono a creare tantissimi.

contemporaneamentePer esempio i legami H sono fondamentali per tenere insieme due filamenti di DNA

PROPRIETA' SOLVENTI DELL'ACQUA

Grazie al fatto che l'acqua sia un solvente polare:

• Le molecole polari (che hanno carica o carica parziale) si sciolgono facilmente in acqua perché interagendo con il solvente si stabilizzano riducendo la tendenza ad aggregarsi
• Le molecole apolari (che non hanno carica) NON si sciolgono facilmente in acqua

In acqua i soluti apolari si aggregano, come per esempio i grassi e lipidi. Esse non sono in grado di stabilire interazioni energeticamente favorevoli con le molecole di acqua. Il sistema tende a raggiungere maggiore stabilità minimizzando la diminuzione di entropia dovuta alladisposizione ordinata delle molecole di acqua intorno alle porzioni idrofobiche (aggregazione)

PROPRIETA' CHIMICHE DELL'ACQUA

L'acqua si dissocia molto poco formando uno ione H+ e uno ione OH- per ogni molecola di acqua

In H2O:

[H+] = [OH-] = 1x 10^-7 M

K_diss = [H+] [OH-]/[H₂O

A 25°C si ha che il prodotto ionico dell'acqua è Kw=[H+][OH-]= 1x10^-14 M²

Un acido è un composto in grado di donare un protone, mentre una base è un composto in grado di accettare un protone

Un acido (o una base) è tanto più è forte più è in grado di dissociarsi in soluzione acquosa

Costante di dissociazione Ka= [H+][A-]/[HA]

L'acidità di una soluzione è espressa come valore di pH: - log [H+]

AMMINOACIDI

Il carbonio tetravalente si chiama carbonio α, nelle molecole organiche, perché è il primo atomo di carbonio dopo il gruppo carbossilico che è il gruppo da cui inizia la numerazione.

(per utilizzare gli acidi grassi come fonte di energia c'è un processo catabolico che viene chiamato Beta-ossidazione degli acidi grassi perché viene inserito un atomo di ossigeno nel carbonio beta il gruppo uscente viene

eliminato come Acetile co-enzima A)

Al carbonio tetravalente sono legati:

• un gruppo amminico basico H3N+
• un gruppo carbossilico acido COO-
• una catena laterale R, grazie alla quale distinguiamo gli amminoacidi in 5 categorie differenti.
• I 20 amminoacidi standard presenti nelle proteine condividono una struttura comune ma differiscono al livello della catena laterale R. Infatti sono 20 gli amminoacidi che entrano a far parte delle proteine ma la cellula è piena di altri amminoacidi, anche diversi e importanti che però non vanno a costituire le proteine.
• In soluzione acquosa gli aminoacidi sono ionizzati: a pH fisiologico gli aminoacidi hanno il gruppo amminico protonato ed il gruppo carbossilico deprotonato (ioni dipolari, zwitterioni).

STEREOISOMERIA DEGLI AMMINOACIDI

Tutti gli amminoacidi hanno il Carbonio α asimmetrico legato quattro gruppi differenti.