Biochimica

La molecola dell'acqua

Essa nell'acqua forma continuamente legami a H; è una molecola polare.

Il ghiaccio galleggia sull'acqua perché forma una struttura a reticolo e le molecole di H O formano una maglia più larga, producendo una minore densità.

L'acqua è considerata un solvente, esistono molecole idrofile (processo favorito, crea legami H con H O) e idrofobiche (processo non favorito, perché repellono l'acqua).

Molecole anfipatiche, solitamente la dissoluzione di esse in acqua è un processo favorito; contiene un gruppo sia idrofilo che idrofobo.

Energia libera di Gibbs ΔG = variazione di energia libera

se ΔG < 0 = processo favorito, spontaneo

se ΔG > 0 = processo non favorito, non spontaneo

Processo idrofobico: molecole NON polari si uniscono, aumenta l'entropia (= disordine) dell'acqua e del sistema quindi processo favorito.

Il pH è fondamentale per le reazioni, la maggior

• sostegno strutturale, esempio: Collagene;
• movimento, esempio: Actina e Miosina;
• regolazione, esempio: Recettori (come quelli sulla membrana plasmatica);
• protezione, esempio: Anticorpi;
• trasporto o accumulo, esempio: Emoglobina e Mioglobina;
• catalisi, esempio: Enzimi;
• trasduzione del segnale, esempio: Recettori.

è un polimero lineare di un numero limitato di AA.* Gli amminoacidi costituiscono le proteine; la loro struttura generale è:
Gruppo carbossilico[DA SAPERE A MEMORIA]
Gruppo amminico C = centro chirale
Catena laterale= molecola NON sovrapponibile, senza assi disimmetria ed ha uno stereocentro.
Quelli che costituiscono le proteine sono chiamati α – AA, sono tutti chirali (tranne la Glicina),sono tutti L (nella catena l’OH è verso sx).
Nel nostro organismo sono presenti 20AA; tutti gli AA hanno la stessa struttura generale, ciò chevaria è la struttura laterale.
Con un C chirale, gli AA sono in forma D (nella catena l’OH è verso dx); in H O a pH fisiologico2sono in forma zwitterionica (= con doppia polarizzazione, si perde l’H, poco basica).
23/09/22
Ci sono degli AA che possono essere carichi positivamente e altri carichi negativamente.
Gli AA delle proteine sono delle forme modificate, si chiamano AA naturali, variano a

secondadella catena laterale e si suddividono in gruppi; nelle proteine esistono 20 AA diversi (9 negli adultie 11 nei bambini).Avendo nomi molto lunghi si utilizza un codice a 3 lettere o 1 lettera (esempio: Glicina, Gly, G).* Chimosina è una proteina che taglia la Caseina e formare il formaggio, ha 381 AA.Dividiamo in 3 gruppi:

• AA con catene laterali idrofobiche (leucina), non stanno a contatto con l'acqua, questatipologia di proteina ha gli AA idrofobici al centro oppure arrotolate all'interno dellamembrana; le catene laterali sono apolari e idrocarburiche, aromatiche o modificate.Esempio: Fenilalanina e Triptofano sono aromatici.
• AA con catene laterali cariche (glutammato), possono essere carichi negativamente (sucatena laterale) come aspartato e glutammato; oppure carichi positivamente come l'istidina.Sono idrofili e attraggono molecole d'acqua e ioni di carica opposta; tra una carica positivae una negativa hanno legame ionico (=

debole).

• AA con catene laterali polari non cariche (cisteina), hanno AA idrofili; glutammina e asparagina formano legami a H.
• Fosforilazione di una proteina: cioè quando una proteina viene legata a un gruppo fosfato.
• Glicosilazione cioè un gruppo ammidico legato ad uno zucchero che ne aumenta la solubilità.
• Glicina (catena meno ingombrante) e Prolina ha una catena laterale ciclica e rigida; limita la formazione di legami a H e di rotazione, contiene un gruppo amminico secondario.
• Cisteina può formare un ponte disolufuro reagendo con un'altra cisteina, è un legame forte e stabile e può influenzare la struttura di alcune proteine; ha legami covalenti (= forti).

Indice idropatico (fa parte delle caratteristiche degli AA) → più è positivo, più è idrofobico (= respinto dall'acqua).

AA essenziali: sono da assumere per forza con la dieta e il nostro organismo non è in grado di sintetizzarli; i cibi

più ricchi di AA essenziali sono carne, latte, uova, pesce ed essi ci servono perché sintetizzano le proteine.

Esempio: fenilalanina, isoleucina, lisina...

In alcune condizioni (come nell'infanzia, malattie patologiche...) AA non essenziali diventano essenziali; esistono AA non essenziali perché l'organismo riesce a sintetizzarli.

Esempio: asparagina, alanina, serina...

Il nome degli AA solitamente viene preso dal composto in cui viene trovato per la prima volta, come asparagina, in quanto è stata trovata negli asparagi, glutammato perché viene dal glutine...

Le proteine come tale non hanno ma il singolo AA si, infatti il sapore trovato nei cibi viene dall'AA scisso e non dalla proteina intera.

Alcuni AA possono avere sapore umami come glutammato e aspartato entrambi con carica negativa, altri hanno sapore dolce come glicina e alanina e altri ancora sapore amaro come metionina, cisteina.

Gli AA in forma libera hanno sapore umami.

dolce o amaro. A seconda del pH, la carica netta di un AA cambia, a pH acido/basso la carica netta della Gly è positiva; a pH intermedi ci sarà la forma zwitterionica con carica netta pari a 0, mentre a pH basico è la carica negativa. Si calcola il punto isoelettrico cioè il pH al quale la carica netta di un amminoacido è pari a 0.

Aspartame è un dolcificante ottenuto dalla combinazione di fenilalanina e acido aspartico, questi 2 composti non hanno sapore dolce se presi separatamente.

Per il sapore dei granchi e dei ricci di mare sono importanti gli AA come glutammato, alanina ecc. AA ramificati (BCAA) per esempio sono valina, lucina e isoleucina, vengono usati dai culturisti come integratori e fanno parte degli AA essenziali, presenti in elevate quantità nelle proteine del muscolo.

Esempio: aspartato e glutammato hanno gusto umami perché hanno un recettore che associa carica positiva e carica negativa e legge solamente

regolare della struttura primaria nello spazio; è stabilizzata da legami a H. Ne esistono di 2 tipi e sono α-elica e β-foglietto, ne esiste anche una più libera che è chiamata random point non perfettamente organizzata.

α-elica è un'elica con lo scheletro attorcigliato intorno ad un'asse virtuale, esse sono destrorse (=che possono girare da entrambi i lati); ogni volta che compie un giro contiene 3,6 AA ed è stabilizzata da legame a H. Le catene laterali danno verso l'esterno e quindi non danno stabilità (data solo da legami a H).

β-foglietto, ciascuno di questo è legato ad un altro uguale tramite legami a H. La catena polipeptidica assume una conformazione quasi distesa, essi possono essere paralleli (hanno orientamento uguale) o antiparalleli (i filamenti hanno orientamento opposto; spesso sono composti da una sequenza continua e legata da β-turns), per convenzione le direzioni sono scritte con una freccia.

Spesso ci sono dei residui di glicina al suo interno perché è piccola e ingombra poco.

S. Terziaria: è tridimensionale della proteina, indica il modo in cui si uniscono nello spazio le strutture secondarie grazie a legami deboli.

Strutture secondarie non ripetitive, hanno una conformazione stabile ad anse e avvolgimenti; alcune di queste strutture vengono chiamate random coil. È stabilizzata da interazioni deboli (legami a H, legami ionici, interazioni idrofobiche, Forze di Vander Waals), gli unici legami che stabilizzano sono i ponti di solfuro che si formano tra 2 legami di cisteina; non tutte le proteine hanno ponti di solfuro.

S. Quaternaria sono dette anche oligomeriche, ed hanno 4 sub - unità. Formate da più di una catena polipeptidica, la quaternaria mi dice come si organizzano tra loro. Le catene polipeptidiche possono avere più s