Appunti di Chimica degli alimenti

ASPETTI STRUTTURALI E NUTRIZIONALI DEGLI ACIDI GRASSI

Li acidi grassi sono caratterizzati dall'isomeria cis-trans, il numero e la posizione del o dei doppi legami. Possono essere isolati o coniugati se sono almeno due. Gli acidi grassi insaturi naturali sono solo cis e con doppi legami isolati, a parte rare eccezioni. Sono importanti per individuare i processi di rettifica o la sintesi industriale per esterificazione. In questi processi si verifica l'isomerizzazione da cis a trans (termodinamicamente più stabile) e la coniugazione dei doppi legami. Gli animali possono modificare gli acidi grassi demolendo, allungando e saturando la catena. Non possono inserire doppi legami in posizione 3 o 6. Per questo motivo gli acidi grassi omega-3 e omega-6 sono essenziali e devono essere assunti con la dieta. Le famiglie di acidi grassi si dividono in omega-9, omega-6 e omega-3.

La nomenclatura omega fu proposta per la prima volta da Holman nel 1960. La numerazione parte dalla fine della catena.

In questo modo si tiene conto delle caratteristiche nutrizionali. La nomenclatura n- parte dal COOH iniziale. Gli acidi insaturi nei trigliceridi mantengono la fluidità delle membrane. L'acido oleico è il più abbondante nella dieta. Sia i vegetali che gli animali hanno l'enzima delta-9 desaturasi che introduce il doppio legame in questa posizione. La sintesi aumenta quando l'acido oleico è carente e quando la dieta è molto ricca di colesterolo, che irrigidisce le membrane. A partire dall'oleico ω-9 l'organismo sintetizza gli altri acidi quando questi sono carenti nella dieta. Solo le piante sono capaci di inserire altri doppi legami, formando acido linoleico omega-6 o alfa-linoleico omega-3. Sono acidi grassi essenziali. L'acido linoleico è presente in quasi tutti i semi e quindi negli oli. In particolare, è presente in soia, mais, girasole e canoa. Il suo intake medio è di 30g/die. L'acido.

alfa-linoleico è molto più raro e il suo intake medio è inferiore a 3 g/die. Le fonti importanti sono i semi di lino, le noci, l'olio di soia, l'olio di germe di grano, l'olio di colza e l'olio di canapa. La dieta moderna è facilmente carente rispetto a quella antica.

Le fonti principali di omega-3 sono il pesce e le alghe. I vegetariani possono facilmente assumere eccessi di LA che deprime la sintesi degli omega-3. Il DHA è abbondante nella retina, nei testicoli, nella corteccia cerebrale e nei fosfolipidi di membrana. EPA e AA sono gli intermedi per la sintesi di prostaglandine, prostacicline e leucotrieni. I loro metaboliti sono in competizione. Quelli derivanti dall'EPA hanno attività antitrombica, antivasocostrittiva, antichemotattica e antinfiammatoria. Diminuiscono i trigliceridi. Sono utili anche nella colite ulcerosa e altre infiammazioni intestinali.

L'AUTOSSIDAZIONE E LE ALTERAZIONI

Inizia con la fase di induzione. Si ha l'estrazione omolitica di un idrogeno in posizione allilica o biallilica. I radicali liberi sono molto reattivi e possono strappare idrogeno o sommare ai doppi legami di vari composti. Possono danneggiare le membrane cellulari. Segue una fase di propagazione. Il radicale lipide reagisce con l'ossigeno atmosferico formando un radicale lipide perossido. Questo reagisce con un altro lipide formando un lipide perossido. Questa reazione si ferma quando tutti gli acidi grassi sono ossidati. È un processo simile alla rettifica degli oli. Si passa dalla configurazione cis a quella trans più stabile. Si formano anche prodotti secondari dell'autossidazione. Lo schema di formazione è relativamente incerto e in parte essi hanno ancora una struttura non nota. Si formano aldeidi a corta catena con caratteristiche organolettiche molto sgradevoli come la malonildialdeide. Questa reazione è utilizzata in testi di valutazione dell'autossidazione.

Si formano anche polimeri di addizione trattando i trigliceridi con sapore amaro e odore di vernice. I polimeri aumentano proporzionalmente all'aumento della temperatura. Per contrastare l'autossidazione bisogna escludere l'aria, escludere la luce, escludere i metalli ed aggiungere antiossidanti. La cottura comporta modificazioni ed alterazioni più o meno gravi, più profonde di quelle che avvengono nei processi industriali di rettifica. Dipendono anche dalla natura del grasso, lo stato di conservazione e la natura del cibo. Quelli che cedono acqua favoriscono l'idrolisi del grasso. Quelli che contengono acido arachidonico lo cedono all'olio di cottura. Il punto di fumo è la temperatura a cui un grasso alimentare riscaldato comincia a rilasciare sostanze volatili visibili sotto forma di un fumo biancastro contenente acroleina che è tossica. Frequente nella frittura, sia casalinga, sia industriale o dei ristoratori. Questo fumo brucia gli occhi ed

è pericoloso se inalato. Oltre all’acroleina il fumo della frittura del cibo può contenere idrocarburi policiclici aromatici, ammineeterocicliche, formaldeide, acetaldeide e acrilamide. Il punto di fumo è tra 210 e 240°C. Bisogna scegliere oli con un punto di fumo elevato. L’acroleina è un’aldeide insatura di odore acre e pungente. Esercita un’azione depressiva sul sistema nervoso. Perossidi e idroperossidi sono tossici per l’organismo. L’ossidazione è molto più rapida se gli oli sono più insaturi. Gli oli molto polinsaturi non sono adatti alla cottura. Si possono usare strutto, burro, olio di oliva, margarine e oli di semi opportunamente selezionati. Gli oli e i grassi non vanno mai scaldati più volte per evitare accumuli di sostanze tossiche.

GLI AMMINOACIDI

Li amminoacidi sono sostanze bianche, cristalline, di sapore variabile, alto-fondenti, insolubili insolventi apolari e abbastanza

solubili in acqua. Sono acidi organici della serie grassa o loro derivati ciclici, aciclici di cui uno o più atomi di carbonio della catena portano uno o più gruppi amminici. Si distinguono in base ai gruppi funzionali della catena laterale in neutri, acidi e basici. Il gruppo R è un gruppo laterale che caratterizza ogni amminoacido. In funzione alla natura di questo gruppo troviamo gruppi R alifatici non polari (glicina, alanina, prolina), gruppi R aromatici (fenilalanina, tirosina, triptofano), gruppi R polari non carichi (serina, treonina, solforati, asparagina, glutammina), gruppi R con carica positiva (lisina, arginina, istidina) e gruppi R con carica negativa (aspartato, glutammato). Sono molecole chirali tranne la glicina. Il nostro organismo utilizza solo amminoacidi della serie sterica L. Reagiscono con acidi e basi formando sali. Gli aminoacidi isolabili dagli idrolizzati proteici sono tutti alfa. A causa della basicità del gruppo amminico e

dell'acidità di quello carbossilico, gli amminoacidi isolati si presentano in forma di zwitterioni, cioè sali interni, ovvero molecole che recano contemporaneamente due cariche opposte, mantenendo la neutralità. I gruppi sostituenti presenti negli idrolizzati di proteine alimentari sono detti ordinari. Quelli che si riscontrano solo saltuariamente sono detti occasionali. Si dicono essenziali quegli amminoacidi che non sono sintetizzabili dal nostro organismo e che quindi devono essere per forza assunti con la dieta. Essenziali per l'adulto uomo sono la lisina, la leucina, l'isoleucina, la metionina, la fenilalanina, la treonina, il triptofano, la valina, e per i bambini, l'istidina e l'arginina. Giustamente sono quelli su cui si pone l'attenzione per capire se una proteina è soddisfacente da un punto di vista nutrizionale. Troviamo delle reazioni caratteristiche degli amminoacidi. Nella reazione di condensazione, per eliminazione di una

molecola di acqua, il gruppo amminico di un amminoacido può legarsi al gruppo carbossilico di un altro formando un legame ammidico detto peptidico NH-C=O. Nella polimerizzazione per condensazione l'unione di due o più amminoacidi lascia alle due estremità della catena due gruppi liberi, che possono ulteriormente reagire legandosi ad altri amminoacidi. La decarbossilazione ad opera di enzimi decarbossilanti di origine endogena o esogena (microrganismi), dà origine ad amine attive (tirosina-> tiramina; istidina-> istamina; fenilalanina-> feniletilamina; triptofano-> triptamina; lisina-> diammine (putrescina, ornitina, cadaverina). Possono dare mal di testa in soggetti sensibili. La reazione di Maillard (imbrunimento non enzimatico) porta alla perdita di amminoacidi disponibili. Determina un'inibizione del loro trasporto intestinale. Malgrado si dica sempre che gli amminoacidi semplici o legati nelle sequenze proteiche siano della serie L, negli

Alimenti: questo non è vero in assoluto, perché alcuni microrganismi producono amminoacidi D, soprattutto aspartico, glutammico e alanina. Si accumulano in alimenti fermentati, come yogurt, formaggi, insaccati, dove sono misurati come marcatori di stagionatura (es. prosciutto crudo e parmigiano). La presenza in alimenti non fermentati è indice di una precedente proliferazione batterica, anche se i microrganismi sono stati eliminati per sterilizzazione (es. succhi di frutta tropicale).

LE PROTEINE

Le proteine (o protidi) sono macromolecole biologiche costituite da catene di amminoacidi legati fra loro da un legame peptidico. Le proteine svolgono una vasta gamma di funzioni all'interno degli organismi viventi, tra cui la catalisi delle reazioni metaboliche, la funzione di sintesi come replicazione del DNA, la risposta agli stimoli e il trasporto di molecole all'interno dell'organismo. Le proteine differiscono l'una dall'altra nella loro sequenza di

amminoacidi e nella struttura tridimensionale specifica che determina l'attività. Le proteine si caratterizzano per la struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. La struttura primaria è la sequenza di amminoacidi legati da legame peptidico all'interno della catena proteica. Molte proteine contengono tutti i 20 amino acidi, ma in altri casi uno o più aminoacidi mancano. La seta è una sequenza di sola glicina. Ogni proteina ha un terminale basico e uno acido liberi. Dallo scheletro peptidico si dipartono le catene laterali degli amino acidi che determinano fortemente le caratteristiche della proteina. La struttura secondaria presenta sotto-strutture altamente modellate - alfa elica e beta foglietto ripiegato - o segmenti di catena che assumono una forma non stabile. Le strutture secondarie sono definite a livello locale, cioè possono esistere molte diverse sottostrutture ordinate in una singola molecola proteica. Alcune zone

Invece, non assumono strutture ordinate e prendono quindi il nome di random coil. I random coil uniscono tra loro le sottostrutture secondarie.