Concetti Chiave
- Gli amminoacidi limitanti nel razionamento suino sono lisina, metionina, triptofano e treonina, essenziali per la sintesi proteica completa.
- La metionina può essere convertita completamente dalla forma D alla forma L, mentre la D-lisina è inutilizzabile nei mangimi.
- Le proteine naturali contengono isomeri L, importanti per la formulazione dei mangimi, poiché non tutte le forme D sono convertibili.
- Le proteine fibrose, come cheratina e collagene, sono meno solubili e più rigide rispetto alle proteine globulari come enzimi.
- Il gruppo R di alcuni amminoacidi conferisce alle proteine proprietà tampone, influenzando il pH del mezzo.
Indice
Aminoacidi limitanti nel razionamento suino
Nel razionamento suino gli amminoacidi più frequentemente carenti o assenti solo la lisina, la metionina (a.a. solforato), il triptofano e la treonina. Questi 4 amminoacidi sono definiti i principali "aminoacidi limitanti”. Con queste espressioni si indicano quegli amminoacidi che limitano l’utilizzazione plastica della proteina (ovvero non permettono alla traduzione proteica di portare a termine la sintesi). Sono amminoacidi che più frequentemente terminano per primi, di conseguenza deviano tutti gli altri alla deaminazione e all’utilizzo a scopo energetico (con sovraccarico epatico e renale, maggiore quantità di ammonio, nitriti e nitrati nei lagoni, minor compatibilità ambientale dell’allevamento).
Conversione e utilizzo degli amminoacidi
In particolare, la metionina viene convertita dalla forma D alla forma L al 100%, mentre la lisina non viene convertita per nulla. Per questo motivo solo la D-metionina sintetizzata dai batteri può essere impiegata per i mangimi, mentre la D-lisina è inutilizzabile. Vedremo che i mangimi per cani e gatti riportano tra gli ultimi ingredienti contenuti (quelli con minor importanza ponderale) la L-lisina e la D/L-metionina.
Il fatto che le proteine naturali siano formate da isomeri L ha una certa importanza nella formulazione dei mangimi (soprattutto di integratori) in quanto non tutte le forme D possono essere convertite in forme L.
Proprietà delle proteine
Le proteine inoltre hanno un punto di fusione elevato, sono solubili in acqua e hanno proprietà tampone.
La proprietà tamponante è tipica di sostanze come il bicarbonato di sodio e il citrato di ammonio. Si tratta di Sali di basi forti con acidi deboli (es. la soda caustica è una base forte, l’acido citrico è un acido debole). Le proteine possono avere proprietà tampone perché il gruppo R di alcuni amminoacidi può possedere proprietà basiche o acide e di conseguenza una proteina può comportarsi da acido o da base a seconda del pH del mezzo e opporsi alla variazione di pH.
Legami e struttura delle proteine
I legami fra i R- residui possono essere ponti disolfuro. In questo caso si parla di aminoacidi solforati e quando sono adiacenti sulla stessa catena e si mettono in connessione, la struttura assume un particolare rigidità, una minor solubilità in acqua e una minore digeribilità. Un esempio di proteina solforata è la cheratina, tipica delle penne, dei capelli e di tutte le produzioni cutanee come unghie e zoccoli. La cheratina è una proteina che praticamente insolubile in acqua e ricchissima di aminoacidi solforati.
Tipi di proteine e loro caratteristiche
Le proteine si dividono in fibrose e globulari.
- Proteine fibrose: collagene, cheratina, elastina
- Proteine globulari: enzimi e mioglobina (sono decisamente più solubili delle precedenti)
Ogni proteina è caratterizzata da un tenore invariabile di amminoacidi. Gli alimenti invece sono sostanze che posseggono proporzioni di proteine che possono variare nel tempo, di conseguenza la composizione proteica di un alimento può variare e la quantità di singoli aminoacidi che un alimento può fornire varia a sua volta.
Domande da interrogazione
- Quali sono gli amminoacidi più frequentemente carenti nel razionamento suino e perché sono considerati limitanti?
- Perché solo la D-metionina sintetizzata dai batteri può essere impiegata nei mangimi?
- Qual è l'importanza degli isomeri L nella formulazione dei mangimi e degli integratori?
- Quali sono le differenze tra proteine fibrose e proteine globulari?
Gli amminoacidi più frequentemente carenti nel razionamento suino sono la lisina, la metionina, il triptofano e la treonina, definiti "aminoacidi limitanti" perché la loro carenza limita l'utilizzazione plastica della proteina, impedendo la completa sintesi proteica e deviando gli altri amminoacidi verso la deaminazione e l'utilizzo energetico.
Solo la D-metionina sintetizzata dai batteri può essere impiegata nei mangimi perché viene convertita al 100% dalla forma D alla forma L, a differenza della lisina che non viene convertita, rendendo la D-lisina inutilizzabile.
Gli isomeri L sono importanti nella formulazione dei mangimi e degli integratori perché le proteine naturali sono formate da questi isomeri e non tutte le forme D possono essere convertite in forme L, influenzando così la composizione e l'efficacia dei mangimi.
Le proteine fibrose, come collagene, cheratina ed elastina, hanno una struttura più rigida e sono meno solubili in acqua rispetto alle proteine globulari, come enzimi e mioglobina, che sono caratterizzate da una maggiore solubilità e svolgono funzioni diverse all'interno degli organismi.
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