Domande Biochimica della nutrizione e Malattie Metaboliche

K-formazione delle sub-micelle e maturazione del formaggio

Un ruolo particolare è svolto dalla caseina nella formazione delle sub-micelle. La caseina si associa con le varie caseine esponendo la parte C-terminale poiché è idrofilica. Le zone idrofiliche possono formare un legame elettrostatico con lo ione calcio ed associarsi tra di loro per interazione elettrostatica legata al Ca2+, ed eventualmente associazioni idrofobiche se nelle sub-micelle vi sono zone idrofobiche esposte.

La maturazione di un formaggio prevede diversi eventi idrolitici:

1. Idrolisi della caseina dovuta alla rennina e in minor misura alle proteasi del latte, con formazione di peptidi ad alto PM.
2. Idrolisi dei peptidi da parte degli enzimi presenti nei batteri starter e non.
3. Liberazione di piccoli peptidi e amminoacidi ad opera di peptidasi e proteasi batteriche.

Gli amminoacidi possono anche andare incontro a reazioni di ossidazione ad opera di alcuni enzimi ossidasici, che possono influenzare la qualità di un alimento.

enzimi che ossidano un generico gruppo–OH legato ad un anello; possono essere quindi coinvolti polifenoli e formazione di polimeri, composti tirosinici. L'effetto macroscopico è la brunificazione, che dà all'alimento una colorazione bruna ma soprattutto i residui tirosinici non sono più disponibili, per cui le proteasi che hanno come target la tirosina non saranno più in grado di agire (→ ridotta digeribilità), ed inoltre i polifenoli polimerizzati sequestrano le proteine che saranno quindi meno digeribili.

Tra gli enzimi in grado di ossidare il principale è la glucoso ossidasi che agisce principalmente sul glucosio (in presenza di O2) formando gluconolattone ed acqua ossigenata; l'H2O2 può agire da ossidante sui gruppi –OH delle tirosine, facilitandone la polimerizzazione. La glucoso ossidasi è utilizzata anche con finalità opposte se per esempio sottoponiamo un alimento a trattamento termico: se l'enzima ha trasformato il glucosio

presente in gluconolattone, avrò una diminuzione della reazione di Maillard poiché il glucosio è trasformato.

Altri enzimi sono le (laccasi) in grado di ossidare il gruppo –OH presente su qualsiasi anello (polifenoli ma anche tirosine). Il chinone prodotto di reazione è un (marrone) che tende a polimerizzare formando tipici dell’imbrunimento enzimatico che non è necessaria la temperatura per ottenere imbrunimento. I vegetali sono particolarmente ricchi di polifenolo-ossidasi (es. mela); per questi enzimi non è possibile una inattivazione termica poiché danneggerebbe l’alimento, viene generalmente utilizzato un abbassamento del pH (l’acido ascorbico è in grado di bloccare l’intermedio chinone) ed atmosfera modificata.

- Quali proprietà hanno i peptidi derivanti dalle proteine del glutine o del latte?

- I peptidi bioattivi sono molto piccoli, costituiti da 5-6-7 amminoacidi.

Veicolante di micronutrienti: Antimicrobica Quali aspetti possono condizionare l'attività dei peptidibiofunzionali? Per essere generato, occorre che il peptide bioattivo sia già presente nella proteina: quindi è possibile sapere a priori se le proteine di un alimento siano in grado o no di generare peptidi bioattivi. Inoltre i peptidi devono essere prodotti tramite idrolisi. Importante è quanto le sequenze sono accessibili all'azione proteolitica. Per la funzione dei peptidi bioattivi non basta la sequenza, ma un ruolo fondamentale è svolto dalla loro organizzazione strutturale: ovvero il peptide bioattivo deve essere presentato con una determinata struttura. Descrivere caratteristiche strutturali che condizionano attività di fosfopeptidi α e β-caseina fosfopeptidi. I fosfopeptidi sono frammenti di caseina legati a gruppi fosfato, quindi carichi ed in grado di legare il calcio. Il calcio nella cellula non è libero in soluzione per ragioni di solubilità.

Etossicità. I derivati della caseina sono molto efficaci nel veicolare il calcio e vengono anche utilizzati in caso di traumi. (I fosfopeptidi sono più grossi rispetto ai peptidi bioattivi). Ad esempio è stato valutato se l'osteoblasta utilizza il calcio allo stesso modo in presenza o in assenza di diversi fosfopeptidi: il calcio fornito dal nonpeptide in presenza di fosfopeptide viene assorbito, il calcio che viene assorbito è soltanto quello fornito dalla frazione β. L'osteoblasta infatti utilizza il calcio fornito da un fosfopeptide in base alla struttura quaternaria del fosfopeptide stesso, ovvero se i fosfopeptidi sono più o meno associati. Nel caso dei fosfopeptidi ha un'associazione maggiore rispetto ai fosfopeptidi. Questo è importante poiché i fosfopetidi possono essere associati o meno giocando sul pH.

Descrivere le proprietà delle proteine che legano la niacina e quali trattamenti vengono applicati per renderla

biodisponibile Il mais contiene buone quantità di niacina che però risulta legata ad una specifica famiglia di proteine rendendola così non biodisponibile. Il trattamento di "soaking alcalino" consente il rilascio della niacina, rendendola così assorbibile a livello intestinale. Una speciale procedura definita come "nixtamalizzazione" viene impiegata per aumentare la sua biodisponibilità nei prodotti a base mais. Attualmente esiste un processo industriale brevettato definito come enzymatic nixtamalization che impiega proteasi per facilitare gli eventi che si verificano durante la "nixtamalizzazione" tradizionale. Quali aspetti molecolari sono rilevanti per l'attività biofunzionale della proteina gamma conglutina γ? La conglutina è una proteina dei lupini molto stabile e compatta grazie a ponti S-S, resiste alla digestione e forma polimeri in presenza di ioni divalenti (Mg2+, Mn2+). Quando legata a tali ioni induce un

miglioramento nel metabolismo dei lipidi e della risposta glicemica

In associazione con altre proteine

In associazione con altri composti non proteici

Descrivere proprietà strutturali e bioattive degli inibitori di proteasi nei legumi

L'inibitore della tripsina si trova nella soia, è una proteina compatta e strutturata, con ponti disolfuro che agisce bloccando il sito catalitico della tripsina. La loro funzione è legata alla struttura tridimensionale: sono sensibili al trattamento termico (pastorizzazione o cottura), di conseguenza l'alimento risulta più digeribile dopo cottura.

Quali sono le proteine coinvolte nel metabolismo del Ferro?

Possiamo distinguere 4 categorie:

Trasporto del ferro: cit. b duodenale, trasportatore di metalli divalenti ferroportina, transferrina, (DMT1), efestina, recettori per la transferrina, lattoferrina

Deposito del ferro: ferritina, emosiderina

Regolazione del metabolismo del ferro: epicidina, HFE

proteinaceruloplasminaregolante il ferro (IREBP),Metabolismo mitocondriale del ferro → fratassina (FRDA), ATP-binding cassette 7 transporter (ABC7), ferrochelatasi-

Descrivere i principali eventi cellulari regolati da variazioni di pH-

Nel tratto digerente- acidificazione nello stomaco (HCl) -- alacalinizzazione duodenale (HCO₃)

A livello ematico- sangue venoso/arterioso ed effetto Bohr- acidosi/alcalosi effetti sulla funzionalità proteine plasmatiche possibiliinterventi correttivi-

A livello tissutale- modificazioni fisiologiche (ac. lattico)- modificazioni post-mortem maturazione carni; difetti materialecarneo-

A livello cellulare- compartimenti specializzati- lisosomi, perossisomi, endosomi- ruolo delle “pompe protoniche”- - mitocondri e cloroplasti- gradienti di pH redox-dipendenti-

Descrivere processi cellulari nei quali è coinvolto il Selenio-

Selenometionina e seleno cisteina:aa con proprio codice genetico (vide infra)-

Rilevante per

enzimi “anti ossidanti” (glutatione perossidasi, aloperossidasi, deiodinasi)- Elevata tossicità- Quali sono le modalità di controllo della trascrizione da parte di un alimento? Come può un nutriente influenzare la produzione del trascritto primario? Il DNA deve essere accessibile alla trascrizione- → correlato alla organizzazione complessiva del materiale genetica Presenza/assenza di fattori che potenziano o rallentano la trascrizione- di specifici geni → correlato all’organizzazione del materiale genetico e alla formazione ed attività del complesso di trascrizione; importante è il ruolo dei co-regolatori. Un meccanismo che modifica l’accessibilità del DNA è la covalente degli istoni per acetilazione HAT (Histone, regolata dalle Acetil Transferare) HDAC (Histone Deacetilase) e che modificano i gruppi di lisina sugli istoni e provocano un riarrangiamento della cromatina: - HAT → apertura della cromatina

HDAC → chiusura della cromatina
Alcuni componenti alimentari sono noti influenzare – direttamente o indirettamente – l’attività di queste proteine.
Un altro meccanismo che modifica l’accessibilità del DNA è la metilazione del DNA a carico del C5 della citosina ad opera della metiltransferasi. I geni costitutivamente inattivi sono molto metilati, mentre i geni frequentemente trascritti sono poco metilati.
Alcuni nutrienti invece intervengono sulla trascrizione attraverso la modifica del materi