Domande biochimica degli alimenti, della nutrizione e delle malattie metaboliche

Biochimica degli alimenti, della nutrizione e delle malattie metaboliche - 2020/2021

Domande biochimica degli alimenti - Iametti

Qualità nutrizionale di una proteina

1. Quali aspetti condizionano la qualità nutrizionale di una proteina in un alimento? food

La qualità nutrizionale di una proteina in un alimento è condizionata da quattro fattori: 1)

safety, 2) componente nutrizionale, 3) struttura della proteina, e 4) componente edonistica.

food safety

La qualità nutrizionale di una proteina in un alimento può essere condizionata dalla o

sicurezza alimentare poiché può essere un allergene, intervenire nelle intolleranze, avere attività

antinutrizionale ed essere coinvolta in malattie metaboliche.

proteina allergenica

La presenza di una in un alimento ne condiziona la qualità nutrizionale

poiché per la fascia di popolazione allergica quell’alimento ha qualità nutrizionale nulla, dato che

provoca manifestazioni negative (può essere pericolosa per la vita).

intervenire nelle intolleranze,

Le proteine possono un esempio è la celiachia. La presenza

nell’alimento di speci che sequenze amminoacidiche provoca delle manifestazioni negative in una

fascia di popolazione geneticamente predisposta. Anche in questo caso, l’alimento che contiene

le speci che sequenze amminoacidiche ha una qualità nutrizionale nulla per la fascia di

popolazione intollerante. attività antinutrizionale,

Le proteine possono avere quindi si possono comportare da agenti

sequestranti di metalli e vitamine e da inibitori di enzimi. Un esempio di proteina che si comporta

agente sequestrante

da è l’avidina (presente nell’albume d’uovo), che sequestra la biotina

(vitamina B6), ossia l’avidina lega in modo forte ma non covalente la biotina, non rendendola

inibitrice di enzimi

biodisponibile. Un esempio di proteina che si comporta da (generalmente

proteasi e amilasi) è l’antitripsina, presente nei semi. L’antitripsina è in grado di inibire la tripsina,

rallentando l’idrolisi delle proteine nel tratto gastrointestinale. Inoltre, l’antitripsina è una serpina,

ossia una proteina in grado di inibire le proteasi che hanno nel sito catalitico una serina (es.

tripsina). Perciò nel de nire la qualità nutrizionale di una proteina in un alimento si deve tenere in

considerazione la presenza di proteine con attività antinutrizionale.

proteine coinvolte in malattie metaboliche

La presenza di condiziona la qualità nutrizionale

dell’alimento poiché, per la fascia di popolazione a etta dalla malattia metabolica, quell’alimento

ha qualità nutrizionale nulla, dato che provoca manifestazioni negative (può avere e etti mortali).

fenilchetonuria,

Un esempio è la una malattia metabolica molto grave legata ad un de cit

dell’enzima fenilalanina idrossilasi, enzima coinvolto nella metabolizzazione della fenilalanina. In

assenza dell’enzima la fenilalanina non è trasformata in tirosina, con un conseguente accumulo

dell’amminoacido. I soggetti a etti da fenilchetonuria devono seguire una dietoterapia che

comprende alimenti non contenenti fenilalanina, spesso arti ciali. La fenilalanina è contenuta

principalmente nelle proteine di origine animale, ma non solo, anche nell’aspartame (dolci cante).

componente

La qualità nutrizionale di una proteina in un alimento può essere condizionata dalla

nutrizionale, che a sua volta dipende dalla composizione in amminoacidi e dalla biodisponibilità/

digeribilità della proteina.

composizione in amminoacidi

La condiziona la qualità nutrizionale di una proteina in un

alimento poiché:

• →

determina le interazioni con altri componenti se un amminoacido è acido interagisce con

ioni carichi positivamente (es. le proteine dei legumi sono ricche di residui acidi quindi legano

facilmente lo ione calcio);

• se sono essenziali, sono fondamentali per la sintesi proteica;

• le proteasi del tratto gastrointestinale sono speci che per determinati amminoacidi, molti dei

quali sono amminoacidi essenziali (es. la tripsina è speci ca per gli amminoacidi basici, la

chimotripsina è speci ca per gli amminoacidi idrofobici), per cui la composizione in

amminoacidi in uisce sulla digestione delle proteine;

• le proteine non contengono tutti gli amminoacidi essenziali nelle proporzioni necessarie

all’uomo, quindi è necessario e ettuare la complementazione dietetica, in modo tale da

raggiungere l’adeguato fabbisogno di amminoacidi essenziali. La complementazione

dietetica consiste nel consumare due alimenti, uno dei quali è povero di un amminoacido

essenziale di cui è ricco l’altro (es. latte e cereali, i cereali sono poveri in lisina ma ricchi in

cisteina, mentre il latte è ricco in lisina ma povero in cisteina).

digeribilità/biodisponibilità della proteina

La nell’alimento può essere condizionata da:

accessibilità della proteina agli enzimi digestivi →

1. se la proteina è estremamente

compatta per cui l’amminoacido riconosciuto dall’enzima non è accessibile, allora non è

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digeribile. Per questo motivo molte proteine presenti negli alimenti (es. caseine e proteine di

riserva nei cereali, ossia prolamine e gluteline) hanno strutture terziare poco compatte o

assenti;

processo →

2. che subisce l’alimento può essere più o meno intenso e denaturare la

modi ca la struttura proteica a livello della struttura:

proteina, ossia secondaria,

terziaria e quaternaria (quando c’è). Un processo tecnologico può determinare:

• modi ca del gruppo R di alcuni amminoacidi → la lisina se sottoposta ad elevate

temperature e in presenza di zuccheri riducenti va in contro alla reazione di Maillard

che determina una modi ca del suo gruppo R, di conseguenza l’organismo umano la

considera come xenobiota e attiva reazioni per la sua eliminazione;

• modi ca della struttura tridimensionale → un processo determina una maggiore

biodisponibilità se, denaturando la proteina, ne modi ca la struttura tridimensionale

rendendola meno compatta, quindi più accessibile alle proteasi. Un processo

determina una minore biodisponibilità se, denaturando la proteina, si ha la formazione

di specie polimeriche (associazioni complesse di proteine), meno accessibili alle

proteasi. Esempio: l’ovoalbumina denaturata è più digeribile per due motivi: 1) è più

facilmente attaccabile dalle proteasi, poiché la struttura è meno organizzata e 2) non

ha più struttura simile alle proteine inibitrici di proteasi. Esempio: la β-lattoglobulina

denaturata a temperatura di pastorizzazione è più digeribile poiché ha una struttura

meno ordinata, mentre denaturata a temperatura di sterilizzazione è meno digeribile

poiché forma polimeri più di cilmente aggredibili dalle proteasi;

legame con altri componenti dell’alimento →

3. (sali, zuccheri, additivi, bra, amido)

possono condizionare l’accessibilità delle proteine alle proteasi. Le regioni idrofobe

possono nire in fasi apolari (come accade nelle comuni emulsioni, come il gelato o la

maionese, ma anche nel latte omogeneizzato), e i co-soluti (come acidi, zuccheri, sale o

altri additivi) possono in uire sulla forza di vari tipi di interazioni rilevanti per la stabilità

strutturale delle proteine. struttura

La qualità nutrizionale di una proteina in un alimento può essere condizionata dalla della

condiziona il ruolo della proteina nell’alimento e il suo utilizzo.

stessa, poiché Un esempio è il

collagene, la principale proteina del tessuto connettivo, che conferisce solidità ai denti, alle

arterie, e consente la trasmissione alle ossa della forza esercitata dai muscoli. Le sue proprietà

meccaniche dipendono dalla sua sequenza e dalla sua struttura, che sono in reciproca relazione.

modi cazioni post-traduzionali:

Il collagene acquisisce la sua struttura dopo glicosilazione e

idrossilazione di alcuni amminoacidi per la formazione dei legami idrogeno che stabilizzano la

tripla elica e cross-link tra triple eliche, necessari per irrobustire la struttura ancora fragile del

collagene. La formazione di cross-link avviene solo in presenza di acido ascorbico come cofattore

della lisina ossidasi. I cross-link aumentano con l’età e il peso, infatti la carne di vitello è più tenera

della carne di manzo, proprio perché il collagene del vitello ha prevalentemente legami idrogeno,

che conferiscono essibilità, mentre la carne di manzo ha legami covalenti (cross-link), che

conferiscono rigidità. Un altro esempio è rappresentato dalla colla di pesce e d’osso. La colla di

pesce presenta prevalentemente legami idrogeno, quindi quando forma la gelatina trattiene più

acqua. Questo dimostra come la stessa proteina, con la stessa sequenza amminoacidica, può

avere una ruolo di erente in base ai legami che stabilizzano la sua struttura.

water holding capacity

La composizione in amminoacidi e la struttura della proteina in uenzano la

water holding capacity capacità della proteina di interagire/legare

(WHC). La (WHC) è la

l’acqua e de nisce la texture di molti alimenti. Tutti gli alimenti contengono acqua, molti sono

La WHC di una proteina dipende dalla composizione in

principalmente composti da essa.

amminoacidi, per esempio, i semi sono ricchi in glutammina, amminoacido non carico, quindi

non lega l’acqua, se fossero ricchi in glutammato, amminoacido acido, esso formerebbe ponti

idrogeno con l’acqua e porterebbe alla germogliazione.

I processi tecnologici che subisce una proteina in un alimento possono permettere alla proteina di

formare/stabilizzare gel ed emulsioni/schiume. La capacità di formare/stabilizzare gel ed

struttura tridimensionale. gel proteico

emulsioni/schiume di una proteina è data dalla sua Un è

una struttura tridimensionale proteica stabilizzata da speci che interazioni, che trattiene l’acqua.

denaturazione,

Le proteine sono in grado di formare un gel solo dopo che comporta una

modi ca della struttura tridimensionale. Degli esempi di gel proteici sono:

• gelatina → il collagene riscaldato e poi ra reddato è in grado di formare una rete proteica,

stabilizzata da legami idrogeno, in grado di trattenere acqua; 2

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• uovo → l’ovoalbumina riscaldata e poi ra reddata è in grado di formare una rete proteica in

grado di trattenere al suo interno acqua;

• impasto per pane/pasta → gliadine e glutenine, in seguito ad impastamento (intervento

meccanico) e in presenza di acqua, formano una rete proteica, stabilizzata da interazioni

idrofobiche e disolfuro, in grado di trattenere acqua e amido;

• formaggio → la caseina, in seguito a denaturazione enzimatica, forma una rete proteica,

stabilizzata da interazioni idrofobiche ed elettrostatiche, in grado di trattenere acqua e

componente lipidica;

• carne → actina e miosina formano un gel proteico, stabilizzato da interazioni ioniche, in

grado di trattenere acqua e soluti.

emulsioni/schiume

Le sono sistemi all’interfaccia stabilizzati da proteine, che devono essere

denaturate per svolgere questa funzione. componente edonistica,

La qualità nutrizionale è condizionata, in ne, da una ossia motivi

convenience

culturali, religiosi, etici, gusti personali, costo, e tipo di processo utilizzato per

produrre un certo alimento.

2. Perché la biotina è biodisponibile nell’uovo cotto e non in quello crudo?

La biotina (vitamina B6) è biodisponibile nell’uovo cotto e non in quello crudo poiché, in seguito

denaturazione

alla cottura, si ha la di una proteina, l’avidina. Questa proteina, presente

nell’albume d’uovo, lega in modo forte ma non covalente la biotina non rendendola disponibile.

Se denaturata non è più in grado di legare la biotina, rendendola biodisponibile.

3. Descrivere il ruolo di un processo tecnologico nel de nire la qualità nutrizionale di

una proteina.

processi tecnologici

I che subisce un alimento possono essere più o meno intensi e denaturano

modi cano la struttura proteica a livello della struttura:

la proteina, ossia secondaria, terziaria

e quaternaria (quando c’è). Un processo tecnologico può determinare:

• modi ca del gruppo R di alcuni amminoacidi → la lisina se sottoposta ad elevate

temperature e in presenza di zuccheri riducenti va in contro alla reazione di Maillard che

determina una modi ca del suo gruppo R, di conseguenza l’organismo umano la considera

come xenobiota e attiva reazioni per la sua eliminazione;

• modi ca della struttura tridimensionale → un processo determina una maggiore

biodisponibilità se, denaturando la proteina, ne modi ca la struttura tridimensionale

rendendola meno compatta, quindi più accessibile alle proteasi. Un processo determina una

minore biodisponibilità se, denaturando la proteina, si ha la formazione di specie polimeriche

(associazioni complesse di proteine), meno accessibili alle proteasi. Esempio: l’ovoalbumina

denaturata è più digeribile per due motivi: 1) è più facilmente attaccabile dalle proteasi,

poiché la struttura è meno organizzata e 2) non ha più struttura simile alle proteine inibitrici di

proteasi. Esempio: la β-lattoglobulina denaturata a temperatura di pastorizzazione è più

digeribile poiché ha una struttura meno ordinata, mentre denaturata a temperatura di

sterilizzazione è meno digeribile poiché forma polimeri più di cilmente aggredibili dalle

proteasi.

Agenti chimici in grado di modi care le interazioni delle proteine e applicazioni

4. Descrivere l’apporto (contributo) del solvente nel condizionare il ruolo delle

macromolecole in un alimento / Ruolo del solvente nel condizionare il ruolo delle

macromolecole in un alimento.

Il solvente negli alimenti è l’acqua, che rappresenta in molti alimenti la componente principale.

solvata le macromolecole,

L’acqua cioè le circonda formando uno strato attorno ad esse con

una precisa geometria, che dipende dalla carica super ciale delle macromolecole con cui

interagisce e dal loro ingombro. L’acqua direttamente interagente con le macromolecole ne

de nisce le proprietà strutturali modi cata la sua geometria,

quindi e quando viene per

modi ca della struttura della

esempio durante un trattamento termico, l’e etto è una

macromolecola. La struttura della macromolecola è fortemente legata al ruolo che svolgerà

nell’alimento. 3

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5. Cosa si intende per gel proteici?

gel proteico

Un è una struttura tridimensionale proteica stabilizzata da speci che interazioni, che

denaturazione,

trattiene l’acqua. Le proteine sono in grado di formare un gel solo dopo che

comporta una modi ca della struttura tridimensionale. Degli esempi di gel proteici sono:

• gelatina → il collagene riscaldato e poi ra reddato è in grado di formare una rete proteica,

stabilizzata da legami idrogeno, in grado di trattenere acqua;

• uovo → l’ovoalbumina riscaldata e poi ra reddata è in grado di formare una rete proteica in

grado di trattenere al suo interno acqua;

• impasto per pane/pasta → gliadine e glutenine, in seguito ad impastamento (intervento

meccanico) e in presenza di acqua, formano una rete proteica, stabilizzata da interazioni

idrofobiche e disolfuro, in grado di trattenere acqua e amido;

• formaggio → la caseina, in seguito a denaturazione enzimatica, forma una rete proteica,

stabilizzata da interazioni idrofobiche ed elettrostatiche, in grado di trattenere acqua e

componente lipidica;

• carne → actina e miosina formano un gel proteico, stabilizzato da interazioni ioniche, in

grado di trattenere acqua e soluti.

6. Descrivere quali modi cazioni chimiche possono avvenire a carico del gruppo R di

alcuni amminoacidi in seguito ad un trattamento chimico.

I gruppi R degli amminoacidi possono subire delle modi cazioni chimiche in seguito a due

trattamenti chimici: 1) modi cazione del pH e 2) presenza di agenti riducenti e ossidanti.

pH modi ca lo stato di ionizzazione dei gruppi R degli amminoacidi carichi

Il e, di

la carica netta della proteina,

conseguenza, che può essere positiva, negativa o nulla. La

ionizzazione dei gruppi R degli amminoacidi carichi in uenza tre parametri importanti:

solvatazione della proteina, →

1. ossia quanta acqua circonda la proteina è legata alla

capacità di formare legami idrogeno con l’acqua;

solubilità della proteina nel mezzo al pH corrispondente al pI,

→

2. in particolare, ossia il

punto isoelettrico (pH al quale la carica netta della proteina è pari a 0, le cariche positive e

le proteine si trovano nella loro forma più insolubile,

negative ci sono ma si bilanciano), tendono ad aggregarsi tra di loro per cercare

poiché la loro carica netta è nulla, quindi

una nuova conformazione stabile nel solvente polare. Un esempio è la produzione di

yogurt, in cui il latte viene portato al pI delle caseine (4,6), determinando la loro

aggregazione in un coagulo;

capacità di interazione con altre molecole →

3. (ioni, gruppi fosfato, cofattori organici)

a nché avvenga l’interazione, i gruppi R degli amminoacidi devono essere dissoci