Nozione di istologia sul tessuto muscolare

Tessuto muscolare

Il tessuto muscolare è un particolare tipo di tessuto costituito da fibre alle quali una particolare organizzazione dei filamenti acto-miosinici conferisce la proprietà di accorciarsi. Esso si distingue in tessuto muscolare liscio e tessuto muscolare striato. In quest’ultimo le proteine contrattili sono disposte in modo ordinato all’interno della fibra conferendo a questa, per tutta la sua lunghezza, una caratteristica striatura trasversale. Nel tessuto muscolare liscio le proteine contrattili non sono disposte ordinatamente e le fibre, non presentando una striatura, appaiono uniformi.

Tessuto muscolare striato

Il tessuto muscolare striato si distingue a sua volta in scheletrico e cardiaco (o miocardico): nel primo la contrazione di ciascuna fibra dipende in maniera diretta dall’azione della componente nervosa sulla fibra stessa (ogni fibra è innervata dal neurite di un motoneurone attraverso la placca motrice) e la contrazione è volontaria. Nel tessuto muscolare striato miocardico la contrazione si genera indirettamente nel muscolo (contrazione miogena) e l’innervazione (simpatica e parasimpatica) ha funzione modulatrice involontaria.

Tessuto muscolare scheletrico

Le fibre muscolari striate scheletriche non sono propriamente cellule ma elementi plurinucleati di natura sinciziale. Le più piccole (sono lunghe qualche µm ed hanno un calibro di 20 µm circa) le troviamo nei muscoli lombricali che regolano i movimenti fini delle dita e nelle corde vocali (contengono un centinaio di nuclei). Le più lunghe (possono arrivare ad alcuni centimetri ed hanno un numero di nuclei elevato) sono quelle dei muscoli posturali (es. muscolo quadricipite femorale).

A forte ingrandimento le fibre muscolari striate scheletriche presentano in realtà due ordini di striature: una longitudinale meno evidente ed una trasversale molto più evidente. La componente specifica di questo tipo di tessuto è la miofibrilla. Le miofibrille, che hanno un diametro di un paio di µm ed una lunghezza pari a quella della fibra, occupano quasi tutto il sarcolemma disponendosi una accanto all’altra “in registro” e confinando i nuclei in sede subplasmalemmale: le bande scure e le bande chiare di ogni miofibrilla si affiancano perfettamente. Il citoplasma fra le miofibrille è scarso; quando è più abbondante determina quella striatura longitudinale poco evidente cui accennavamo.

Ogni miofibrilla presenta due bande che si alternano: una banda A più colorabile ed una banda I meno colorabile. Osservate al microscopio a luce polarizzata le due bande presentano un diverso comportamento in ragione della loro diversa organizzazione strutturale: la banda A, in virtù del suo notevole ordine strutturale, è anisotropa o birifrangente mentre la banda I è isotropa. Al centro della banda I si osserva una linea scura con andamento a zig-zag molto stretto detta linea Z; al centro della banda A troviamo una banda più chiara detta banda H. Questa, al centro, è solcata a sua volta dalla linea M (mesofragma) che ha un andamento analogo a quello della linea Z.

L’unità contrattile delle fibre è il sarcomero: esso è rappresentato dalla porzione di fibra compresa fra due linee Z consecutive ed è pertanto costituito da: un emibanda I, una banda A (con banda H e linea M) ed un’altra emibanda I. Con metodi di immunoistochimica si dimostra che a livello delle bande I si trovano filamenti actinici con diametro di circa 5 nm e che a livello della banda A si trovano, oltre a filamenti actinici, anche filamenti di miosina con un diametro di 8-10 nm: in particolare, alle estremità della banda A, filamenti actinici e miosinici s’interdigitano, mentre nella banda H sono presenti solo filamenti spessi.

In una sezione trasversale di un sarcomero condotta a livello delle estremità della banda A si può osservare l’elevato ordine strutturale con cui si dispongono i filamenti spessi e sottili: i filamenti di miosina si collocano ai vertici di triangoli equilateri ognuno circondato da sei filamenti actinici disposti ai vertici di ideali esagoni regolari. A livello della linea M i filamenti spessi sono uniti da sottili ponti proteici trasversali che stabilizzano la struttura.

I filamenti miosinici sono organizzati con polarità opposta: partendo dalla linea M, una metà si spinge verso la linea Z e termina alla fine della banda A, l’altra metà fa lo stesso diretta verso l’altra linea Z. Quindi i due emisarcomeri divisi dalla linea M sono speculari nella disposizione degli elementi contrattili ed è proprio questa particolare disposizione che consente l’accorciamento del sarcomero durante la contrazione.

Tra un sarcomero e l’altro la linea cementante è la linea Z; in questa sono state identificate le proteine di aggancio dei filamenti sottili, prima fra tutte l’α-actinina che, in questo caso, assume forma filamentosa e genera dei sottili filamenti a decorso obliquo che si chiamano filamenti Z. Nei filamenti sottili i monomeri di G-actina (globulare) sono uniti a formare due filamenti di F-actina o actina filamentosa che si avvitano fra loro.

Nel muscolo striato alla F-actina si aggiungono altre due proteine: la troponina e la tropomiosina. La tropomiosina è una proteina filamentosa che si dispone nel solco tra i due filamenti F-actinici e li stabilizza. La troponina è una proteina globulare trimerica: uno dei suoi protomeri è affine per la tropomiosina, un altro è strutturalmente simile alla calmodulina, la proteina legante il calcio che si trova nelle cellule non muscolari, il terzo è un monomero di connessione tra gli altri due. La sua funzione è quella di staccare i filamenti di actina dai filamenti di miosina quando la contrazione muscolare deve cessare (azione ATP-dipendente).

Nelle fibre muscolari striate scheletriche sono presenti anche altre proteine responsabili delle proprietà viscoelastiche del sarcomero: tali proteine resistono allo stiramento passivo del muscolo e impediscono lo sfilamento dei filamenti spessi e sottili. La principale è una proteina filamentosa detta titina, che si estende dalla linea M alla linea Z e possiede due domini: uno è inestensibile ed aderente al filamento spesso (infatti si estende dalla linea M fino all’estremità della banda A), l’altro si prolunga dal termine della banda A fino alla linea Z ed ha proprietà elastiche. È proprio la titina che impedisce che in estrema distensione i filamenti actinici e miosinici scivolino fuori gli uni dagli altri disorganizzando il sarcomero. Abbiamo poi la nebulina che, estendendosi dalla linea Z alla banda H, avvolge come una nuvola i filamenti sottili per tutta la loro lunghezza.