Che materia stai cercando?

Secondo esonero biochimica

L'appunto include i seguenti argomenti: Carboidrati, lipidi, membrane biologiche (trasporto e biosegnalazione), emoglobina, reazioni chimiche, enzimi, cinetica enzimatica, fibra muscolare. Università degli Studi di Perugia - Unipg. Scarica il file in formato PDF!

Esame di Biochimica docente Prof. I. Bellezza

Anteprima

ESTRATTO DOCUMENTO

Polisaccaridi

Più monosaccaridi si legano per​ legame glicosidico. I legami più frequenti sono tra il C1 di un

monosaccaride e il C4 o 6 di un altro monosaccaride e questo si indica ad esempio con: alfa 1->4

A differenza delle proteine, la sequenza glucidica non è determinata dal genoma.

Possono essere:

Omopolisaccaridi​

● = formati da unità uguali con

funzione di riserva energetica.

Tra i più importanti c’è l’​ amido​ :

○ Viene dalle piante ed è il principale elemento

che ci da energia;

○ E’ un polimero del glucosio;

○ E’ formato da 2 macromolecole:

■ Amilosio, unito da legame glicosidico

alfa 1->4;

■ Amilopectina, versione ramificata

dell’amilosio con legame alfa 1->6 che si ramifica ogni 15-20 residui.

E il glicogeno​ =

● E’ presente nelle cellule animali;

● Ha legami alfa 1->4 con ramificazioni alfa 1->6, è quindi identico all’amilopectina tranne per il

fatto che le ramificazioni sono ogni 8-10 residui​ (più ramificazioni lo rendono attaccabile da più enzimi

.

contemporaneamente)​

● Le cellule incamerano il glucosio sotto forma ramificata perché se le molecole fossero

monomeri la pressione osmotica richiederebbe molta energia per essere stabilizzata.

● E’ presente in due tessuti:

○ Muscolare= la cellula lo conserva per se stessa;

○ Tessuto epatico= il fegato è sensore del livello di glucosio nel sangue e incamera o

rilascia glucosio per mantenere costante la glicemia.

Eteropolisaccaridi​

● = Formati da diversi monosaccaridi e si trovano nella matrice

extracellulare e possono essere:

○ Proteoglicani = grande componente glucidica e piccola componente proteica

(importanti nella matrice extracellulare);

○ Glicoproteine = proteine con piccole catene oligosaccaridiche. Vengono sintetizzate

nel RER e possono avere un legame N o O glicosidico;

○ Glicolipidi = lipidi polari la cui parte polare è formata da residui glucidici

Lipidi

Caratteristiche generali

● Sono tutte le molecole apolari e insolubili;

● Possono essere burri, oli,

● Svolgono funzione di cofattori, pigmenti, trasportatori di O, riserve energetiche, ormoni,

protezione meccanica-termica-isolante(isolano negli assoni con la mielina)

● L’emulsione dei lipidi avviene attraverso la bile.

Acidi Grassi

● Sono i componenti basi dei lipidi;

● Sono acidi carbossilici a lunga catena ( da 4 a 36 C)

● Possono essere saturi (senza doppi legami) o insaturi ( il leg. doppio impedisce la rotazione

della molecola cambiandone la struttura)

● Sono molecole di riserva estremamente ridotte, sono cariche di elettroni e possono ossidarsi

liberando energia.

● Nomenclatura = es. 18:0 (18= numero di Carboni, 0= numero di doppi legami. [Omega 3 vuol

dire che il doppio legame è il terzo a partire dalla fine. Le cellule animali non hanno enzimi per

inserire doppi legami oltre il C9 e alcuni acidi grassi sono essenziali e vanno introdotti

dall’esterno). Classificazione dei lipidi

Neutri​ , completamente apolari, sono i triacilglicerolo (trigliceridi), non hanno porzioni polari

Polari​ , hanno una porzione polare, fosfolipidi, sfingolipidi, steroli

Triacilgliceroli

Formati da 3 acidi grassi legati ad un glicerolo.

➢ Il legame tra il gruppo avviene tra un alcool e un acido (estere tra i 3 gruppi oh del glicerolo).

➢ Possono essere saturi, insaturi.

➢ Vengono conservati all’interno degli adipociti

➢ Lipidi di membrana

(anfipatici)

​ ​

Glicerofosfolipidi= formati da uno​ scheletro di glicerolo con 2 acidi grassi e la testa polare con un

gruppo P e un gruppo polare.

Sfingolipidi​ lo scheletro è costituito dalla sfingosina, una delle 2 code apolari è già inclusa nella

molecola di sfingosina. Quindi un ramo è occupato dalla stessa sfingosina, uno da un acido grasso e

uno da un P con un gruppo polare. (legame ammidico)

Glicolipidi/glicosfingolipidi

Possono avere uno scheletro di sfingosina o glicerolo, se lo scheletro è di sfingosina, nella terza

posizione si ha un monosaccaride o disaccaride.

Galattolipidi o Solfolipidi (rientrano nei glicolipidi)

contengono galattosio e gruppi solforici nella loro testa polare, hanno lo scheletro di glicerolo

Ceramide​ , precursore di tutti i sfingolipidi

Al gruppo nh della sfingosina si attacca l’acido grasso, nella parte sopra

Sfingomielina​ , testa polare di fosfocolina

La degradazione di fosfolipidi avviene grazie a specifici enzimi che vanno spezzare i legami tra i C

detti Fosfolipasi. La degradazione avviene all’interno dei lisosomi

Steroli

Derivano dalla struttura del colesterolo, molecola lipidica apolare. Fanno parte dei polari perché

hanno una piccola testa polare OH. Serve a emulsionare i grassi grazie alla formazione dei sali biliari

● Alcuni lipidi di membrana sono molecole segnale come il fosfatidilinositolo

Membrane biologiche

● Separa l’interno della cellula dall’esterno e i vari comportamenti interni.

● Hanno un aspetto trilamellare ( 3 parti diverse), lipidica proteica e glucidica (La porzione

glucidica è sempre rivolta all’esterno)

● Presenta 2 foglietti di fosfo e sfingolipidi che si orientnao con la coda idrofobica verso l’interno

● Sono asimmetriche ( La parte ricvoleta verso l’esterno e l’inrterno non sono identiche)

● Sono strutture dinamiche

● Sono impermeabili a molte sostanze

● Hanno sistemi di trasporto specifici

● Hanno un modello a mosaico fluido

● Presentano numerose molecole di colesterolo che regola la fluidità della membrana

Porzione lipidica ​

I lipidi coinvolti nelle membrane sono anfipatici​ e sono:

● fosfolipidi​ = un acido grasso di un trigliceride è sostituito da un gruppo fosfato tramite

legame estere

● sfingolipidi = formati da una una molecola di sfingosina che sostituisce il glicerolo e che si

unisce ad un acido grasso tramite legame ammidico. Formano le ceramidi

I movimenti che possono compiere sono 2:

● mov. bidimensionale = roteano su se stessi e all’interno del foglietto

● mov. flip-flop = passaggio da un folgietto a quello opposto ( richiede l’intervento dell’enzima

flippasi che invia un segnale EAT-ME che induce all’apoptosi)

Proteine di membrna

possono essere:

intrinseche immerse legate per leg covalente, Le intrinseche hanno la porzione idrofobica immersa

nella membrana

estrinseche = Le estrinseche non sono immerse ma associate alla membrana

Dentro la porzione idrofobica si hanno alfa eliche o foglietti beta

Trasporto di membrana

Il trasporto di membrana puo riguardare piu soluti,

● uniporto​ , trasporto di un soluto

​ ​

● cotrasporto (trasporto di 2 o piu soluti) e puo essre di 2 tipi:

○ simporto​ se i soluti vanno nella stessa direzione

○ antiporto​ quando i soluti vengo trasportati in direzioni opposte

Trasporto passivo​ : può essere di due tipi:

● Diffusione semplice​ =

○ Non necessita di canali proteici

○ Avviene secondo gradiente di concentrazione

○ E’ influenzata dalle dimensioni e dalla idrofobicità della molecola

○ Un esempio di diffusione smeplice è l’osmosi in ci la soluzione puo essere ipertonica,

ipotonica o isotonica (l’acqua passa anche attraverso le acquaporine

Una molecola che passa per la membrana è rivestita da h20 ma mentre la attraversa perde lo strato acquoso per poi

riacquisirlo. Alcune molecole molto polari non riescono a perdere l’h20 e quindi non possono passare per diffusione

semplice

● Diffusione facilitata​ =

○ Si ha quado delle molecole polari attraversano la membrana mediante proteine di

trasporto

○ Avviene secondo gradiente di concentrazione

○ Avviene grazie a Carrier o canli ionici

○ Le proteine canale possono funzionare in diversi modi:

■ da ligando: il legame sul carrier fa avvenire un cambiamento conformazionale

■ differenza di potenziale tra l’interno e l’esterno della membrana.

Trasporto attivo​ : avviene solo con dispendio energetico e contro gradiente di concentrazione. Può

essere di due tipi

● Primario:

○ Pompa sodio-potassio (antiporto)=

■ La pompa aperta a livello intracellulare (detta ENZ 1) ha un alta affinità al sodio

e qiundi lega 3 ioni sodio dentro di se.

■ Una molecola di atp dona un gruppo fosfato ( che si lega ad un residuo di

aspartato) che induce un cambiamento conformazionale e la fa aprire. La

proteina fosforilata ha una bassa afifnità per il sodio e una alta affinità per il

potassio ed è detta ENZ 2.

■ I tre ioni sodio escono e fanno entrare 2 ioni potassio.

Dato che i 3 ioni sodio sono carichi positivamente e i 2 ioni potassio sono carichi negativamente, ad

ogni trasporto si genera una differenza di potenziale di una molecola per cui, alla fine, si avrà

l’esterno della membrana carica positivamente e l’interno carico negativamente.

● Secondario: è sempre costrasporto, si sfrutta il gradiente creato dal primo trasporto attivo

primario.

○ Pompa sodio-glucosio (simporto):

■ La pompa sodio potassio accumula ioni sodio all’esterno e quindi gli ioni sodio

tendono a rientrare. Iltrasporto degli ioni sodio all’interno viene struttato per far

entrare il glucosio. si sfrutta quandi l’energia spesa dalla pompa sodio potassio.

Entrano 2 ioni sodio con 1 glucosio

■ Una volta che il glucosio è rientrato, puo riuscire grazie alla pompa GLUT2.

■ I sodio vengono riportati all’esterno grazie alla pompa sodio-potassio

Trasportatori del glucosio

Si chiamano GLUT, proteina intrinseca che ha diverse eliche interne e porzioni idrofiliche. Le eliche si

dispongono esponendo le porzioni apolari all’esterno e e quelle polari all’interno. . Passa per 2 stadi

conformazionali da t1 dove lega il glucosio a t2 che fa rilasciare il glucosio all’interno

Biosegnalazione

Gli ormoni sono sintetizzati in piccole quantita e viaggiano nel sangue e agiscono in luoghi distanti da

dove vengono prodotti

4 punti principali da sapere.

● I processi tramite cui in ormone svolge al funzione è trasduzione del segnale

Gli ormoni sono estremamente specifici e non agiscono in tutte le cellule.

● Una seconda caratteristica è l’amplificazione, gli ormoni sono prodotti a basse concentrazioni

● Desensibilizzazione e adattamento, il processo va accceso ma anche spento, quando un

sengale è sempre acceso la membrana si desensibilizza

● Integrazione tra segnali in una sola reazione

Recettori

● Associati a proteine g.

Dette eterotrimeriche pefceh composte da 3 subunità.

Recettori tirosin chinasi

Ha una porzione extracellulare che interagisce con

l’ormone, una transmembrana e una citosolica con

attività chinasica in grado di fosforilare.

Un esempio conosciuto è il recettore insulinico(ormone peptidico),

Una volta attivato si autofosforila e attiva altre proteine. Alcune proteine

fosforilate dall’insulina sono il “substrato del recettore dell’insulina”

L’insulina è un ormone anabolico che fa conservare il glucosio assunto

Recettori nucleari

Gli ormoni idrofobici attraversano la membrana per diffusione semplice. Sono trasportati nel circolo

sanguigno tramite proteine. Vanno direttamente nel nucleo perché attraversano la membrana

Dinamica delle proteine

● Le proteine sono estremamente dinamiche

● Il cambiamento conformazionale in una proteina è dato da un ligando che si lega nel sito di

legame specifico

● La proteina si adatta al ligando, il cambiamento è indotto dal ligando stesso

Allosteria​ = In proteine con struttura quaternaria, questo processo di cambiamento indotto ha un

effetto anche sulle altre subunità EMOGLOBINA

Funzione​ = trasporta l’O2 nel sangue perchè l’o2 è poco solubile in acqua e ha bisogno di proteine

traspotatrici.

Come funziona​ = Per legare l’O2 usa il ferro​ il ferro da solo non potrebbe essere usato quindi viene

(​

trasportato all’interno di un gruppo prostetico detto gruppo EME​ [​ Anche legato al gruppo eme, il ferro non può trasportate

.

)

l’o2, a sua volta si lega ad una proteina emoglobina o mioglobina]​

Struttura​ = Ha struttura tetramerica con 2 subunità alfa e 2 subunità beta (ciascuna molto simile alla

mioglobina). Ogni subunità lega un gruppo EME e 1 molecola di O.

Caratteristiche generali​ =L ’emoglobina è una proteina allosterica​ perche il legame dell’o induce

una variazione conformazionale alle altre subunità.

● E’ fatta da 4 subunità

● Le sub sono uguali 2 a 2, “alfa 1 - beta 1” e “alfa 2 - beta 2” hanno una forte interazione e

sono stabilizzate da interazioni idrofobiche)

● “alfa 1 - beta 2” e “alfa 2 - beta 1” non sono stabilizzate da interazioni idrofobiche ma polari o

per ponti salini.

● L’emoglobina esiste in 2 stati conformazionali:

○ Stato T teso​ = tipica della deossiemoglobina, tende a scaricare l’ossigeno

○ Stato R rilassato​ = tipica dell’ossiemoglobina, tende a caricare l’ossigeno

Nel passaggio da t a r si muovono legami h e ponti salini, quindi “alfa 1- beta 2” e “alfa 2 -

beta 1”

Uno dei residui importanti nel passaggio da ossi e deossi è l’istidina finale della catena beta che a seconda dello stato

protonato può formare ponti salini (protonata forma t e deprotonata forma r). Quando si lega l’ossigeno, il ferro e l’istedina

prossimale vengono tirati più al centro del gruppo eme e questo favorisce il passaggio da teso a rilassato della molecola


ACQUISTATO

2 volte

PAGINE

17

PESO

2.37 MB

PUBBLICATO

+1 anno fa


DETTAGLI
Esame: Biochimica
Corso di laurea: Corso di laurea in scienze motorie e sportive (Facoltà di Medicina e Chirurgia, di Scienze della Formazione)
SSD:
Università: Perugia - Unipg
A.A.: 2017-2018

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher carlitograsso di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Perugia - Unipg o del prof Bellezza Ilaria.

Acquista con carta o conto PayPal

Scarica il file tutte le volte che vuoi

Paga con un conto PayPal per usufruire della garanzia Soddisfatto o rimborsato

Recensioni
Ti è piaciuto questo appunto? Valutalo!

Altri appunti di Corso di laurea in scienze motorie e sportive (facoltà di medicina e chirurgia, di scienze della formazione)

Riassunto esame Anatomia dell'Uomo, prof. Giambanco, libro consigliato Anatomia dell'Uomo, Ambrosi, Cantino, Castano
Appunto
Appunti di Fisiologia umana - Prof. Tozzi
Appunto
Appunti Anatomia - Collo
Appunto
Lezioni, Biologia applicata
Appunto