Scilla campanulata, Nuove tossine

Relazione sulla proteina legante la fetuina (fetuina-binding protein, FBP) proveniente da Scilla campanulata

Le lectine vegetali sono un gruppo eterogeneo di proteine che legano carboidrati. Questo gruppo comprende almeno sette famiglie distinte di proteine correlate sia dal punto di vista strutturale che evolutivo. Quattro di queste famiglie, cioè le lectine delle leguminose, le RIPs (type 2 ribosome-inactivating proteins), le lectine che legano chitina e quelle che legano mannosio, sono considerate le più grandi in quanto comprendono la maggior parte delle lectine.

È proprio sulla famiglia delle lectine che legano mannosio che Lisa M. Wright e collaboratori hanno concentrato i propri sforzi. Effettuando analisi sui bulbi di Scilla campanulata, sono state isolate due nuove lectine: una lectina che lega mannosio, SCAman, e una lectina che lega la fetuina, SCAfet.

SCAfet

La SCAfet forma tetrameri identici e non glicosilati di 26.224 Da ed è una singola catena composta da 244 residui aminoacidici. La SCAfet non lega zuccheri semplici. Insieme alla SCAman, la SCAfet fa parte della superfamiglia delle lectine che legano mannosio delle monocotiledoni. Tuttavia, SCAfet, al contrario di tutte le proteine che sono state caratterizzate dal gruppo di ricerca, contiene una catena polipetidica che è ripiegata in due domini distinti, rispettivamente SCAfet-DOM1 e SCAfet-DOM2.

Ad oggi ci sono solo poche relazioni che parlano di lectine che legano mannosio nelle monocotiledoni che mostrino di contenere protomeri di due domini.

Esemplare di Scilla campanulata

Gli studi strutturali hanno mostrato che la catena polipetidica di ogni monomero di SCAfet è lunga 244 residui di aminoacidi ed è ripiegata in due domini distinti, 1 e 2, uniti da un peptide di collegamento (come mostrato in figura). Entrambi i domini di SCAfet sono composti di tre sottodomini (I, II e III) imparentati tra loro tramite una simmetria dovuta a uno pseudofolding, con ogni sottodominio contenente un beta-sheet da 4 strand antiparalleli.

Perciò, ogni dominio consiste di prismi di beta-sheet formati da 12 strand. Questa struttura è simile a quella riportata per le altre lectine che legano mannosio di monocotiledoni formate da un solo dominio. Lo scarto quadratico medio per il 244 alfa atomi di monomeri di 1 e gli altri 5 monomeri indipendenti erano nel range di 0,6-0,7 Angstrom.

Il peptide linker di 11 residui forma un ripiegamento beta tra la parte C-terminale del dominio 1 e l’N-terminale del dominio 2 (come mostrato nella figura sotto). Come risultato di questo loop extra, il sottodominio I del dominio 2 contiene un beta-sheet in più se comparato agli altri beta-sheet trovati nel monomero di SCAfet.