Scilla campanulata, Nuove tossine

Visione trimensionale del ripiegamento dello scheletro del monomero di SCAfet che mostra i due domini, DOM1 e

DOM2. Il peptide di collegamento è evidenziato in nero. La figura è stata prodotta con MOLSCRIPT.

Una sovrapposizione del dimero di SCAman sul monomero di SCAfet mostra che nel sottodominio

I di entrambi i domini 1 e 2 di SCAfet c’è un loop più corto a causa di una delezione di quattro

residui di amminoacidi se comparata con la stessa regione del monomero di SCAman.

È evidente, analizzando una scansione in 3D della struttura di SCAfet, che la ragione di questi loop

più corti sia per permettere la presenza del peptide link di 11 residui che connette il dominio 1 al 2.

Sovrapposizione di SCAman (in grigio) sopra SCAfet (in nero) nella regione del sottodominio I che mostra il loop più

corto con la delezione di quattro residui su SCAfet paragonata al loop corrispondente in SCAman e la sua posizione

relativa al peptide linker. La figura è stata prodotta con MOLSCRIPT.

SCAfet contiene sei potenziali domini per riconoscere carboidrati in ogni monomero, si associa per

formare tetrameri in soluzione, in modo che la SCAfet funzionale abbia un totale di 24 siti di

legame.

Nonostante SCAfet agglutini prontamente gli eritrociti di coniglio trattati con tripsina, è inattiva

verso gli eritrociti del sangue umano, di qualsiasi gruppo essi siano.

I saggi d’inibizione con gli apteni hanno mostrato che nessuno dei monosaccaridi e disaccaridi

testati aveva un effetto inibitorio verso l’agglutinazione degli eritrociti di coniglio. Comunque,

saggi con glicoproteine animali selezionate hanno rivelato che l’attività agglutinante di SCAfet può

essere inibita dall’asialofetuina, tiro globulina, ovomucoide e fetuina, suggerendo che SCAfet leghi

il complesso di olisaccaridi collegati all’N-terminale. La mancanza d’interazione di SCAfet con gli

zuccheri semplici sembra derivare come risultato del riposizionamento dei residui di aminoacidi

chiave (Asn, Asp, Gln, Tyr) dentro la tasca che lega i monosaccaridi attraverso i residui idrofobici.