Riassunto esame psicobiologia, prof. Lasaponara, libro consigliato: Basi biologiche dell'attività psichica

Le reazioni chimiche

Sono riarrangiamenti atomici conseguenti urti fra molecole. Infatti, un impatto fra due o più molecole denominati reagenti, genera energia cinetica che può anche essere utilizzata come energia chimica atta a rompere i legami delle molecole reagenti ed a formarne di nuovo con diverse conformazioni, dando vita a nuove molecole chiamate prodotti. Non tutti gli impatti fra molecole danno vita a reazioni chimiche. Affinché ciò avvenga è necessario che i reagenti si urtino fra loro in maniera appropriata.

- Giusto posizionamento

- Giusta velocità

Se questi parametri sono corretti, forniscono congiuntamente energia di attivazione.

Caratteristiche delle reazioni chimiche

• Velocità della reazione
• Energia della reazione
• Direzione della reazione

Velocità: questa viene misurata in quantità di molecole di prodotto che vengono prodotte in ogni unità. La velocità dipende da due parametri:

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corpo umano perfatica, o nell'idropompa per attrito ingranaggi). REAZIONE ENDOERGONICA→Esempio cambio di livello di masse d'acqua.La caduta dell'acqua da un livello superiore ad uno inferiore è un fenomenospontaneo che genera energia cinetica che a sua volta sarà divisa in due parti:

1. Una parte che potrà essere utilizzata per un lavoro (ruota di un mulino)
2. Energia persa sottoforma di calore (calore che si genera sui massi de fondo nellacascata).

LA SOGLIA DI ATTIVAZIONENonostante alcune reazioni chimiche possano essere spontanee, questo negliorganismi biologici avviene molto raramente.

DirezioneCiò che definisce una molecola come reagente o viceversa come prodotto è ladirezione entro la quale la reazione chimica avviene.Le molecole collidono e l'energia che ne deriva, forma uno strato intermediochiamato complesso attivato che ha due possibili vie di evoluzione:

• Portare a termine la reazione (condizione energetica

più stabile)

• Regredire alla condizione iniziale (condizione energetica più stabile)

Una reazione chimica è teoricamente sempre reversibile. La direzione in cui essa procederà dipende da molti fattori, il più importante fra i quali è la concentrazione dei reagenti rispetto a quella dei prodotti.

LA REAZIONE CHIMICA NELLE CELLULE INORGANICHE

La probabilità di inizio e la velocità di una reazione chimica, come detto in precedenza, dipendono dalla temperatura e dalla concentrazione. Tuttavia le cellule non hanno la possibilità di modificare autonomamente e facilmente tali parametri. Per questa ragione, l’evoluzione ha dotato gli organismi di catalizzatori che hanno il compito di abbassare la soglia di attivazione di ciascuna reazione, in modo tale che i reagenti che presentano il contenuto energetico adatto a dare il via alla reazione, aumenti.

Tali sostanze:

1. Si legano in modo altamente specifico ai reagenti di una data reazione chimica,

abbassandone la soglia di attivazione.

2) Non entrano a far arte della reazione e non ne determinano la direzione disvolgimento.

3) Non si consumano nel corso della reazione e quindi al termine tornanonuovamente disponibili per nuovi cicli di reazioni.

GLI ENZIMI

A parte il caso dei ribozomi (molecole di RNA, coinvolte in alcune fasi di trascrizionee traduzione) i catalizzatori sono sempre delle proteine, denominati enzimi.

Gli enzimi sono proteine in grado di riconoscere in modo specifico come reagentideterminate molecole così da poter dare il via a determinate reazioni chimiche.

In genere il nome dell’enzima dipende dalla reazione chimiche che andrà acatalizzare, definita dalla desinenza -asi (DNA polimerasi).

La capacità degli enzimi di catalizzare le reazioni chimiche nella materia vivente,dipende in gran parte dal fatto che essendo proteine, sono contraddistinti da unaforma tridimensionale data loro dalla struttura terziaria o quaternaria.

Il sito attivo di un enzima consente di avere varie regioni dell'enzima che possono interagire in maniera reversibile o stabile con i reagenti (substrato), con fattori che regolano la funzione enzimatica o che ne dirigono la localizzazione intra-cellulare.

In particolare ogni enzima ha una regione chiamata sito attivo che media il riconoscimento stereo-specifico dell'enzima, con il substrato. L'insieme dell'enzima e del substrato forma il complesso ES.

Un valido modello di spiegazione dell'interazione fra enzima e substrato è stato dato da Fisher all'inizio del 20° secolo, definito modello chiave-serratura. Tale modello spiega come gli enzimi possano avere diversi gradi di specificità nei confronti delle molecole substrato.

• Alta specificità: accoglie quasi interamente le molecole del substrato. Questo fa in modo che solo e solamente quelle molecole riescano a legarsi all'enzima, dando il via alla reazione chimica.
• Bassa specificità:

accoglie solo una porzione dell'intera molecola del substrato. Questo fa in modo che molecole diverse fra loro, ma con una parte in comune che riesce a legarsi all'enzima, possano dare il via alla reazione chimica.

Il ruolo del complesso enzima-substrato è quello di abbassare la soglia di attivazione della reazione. Questo avviene poiché l'enzima mantiene fermi i reagenti in una posizione favorevole, nella quale la maggior parte degli urti fra le loro molecole riesce a dare il via alla reazione.

In conclusione, la presenza di un enzima consente alla reazione chimica di svolgersi ad elevata velocità minimizzando l'energia necessaria per il suo innesco. Tuttavia, come detto, l'enzima può dare il via alla reazione chimica ma non ne può influenzare la direzione. Ciò vuol dire che la regola esposta in precedenza circa la concentrazione di reagenti e prodotti rimane valida e che il complesso ES, come risultato, potrà avere la

acetico, è un inibitore dell'enzima cicloossigenasi, coinvolto nella produzione di prostaglandine responsabili dell'infiammazione. L'acido acetilsalicilico agisce legandosi al sito attivo dell'enzima e impedendo la sua attività. La regolazione enzimatica può avvenire anche attraverso l'azione di altre molecole chiamate attivatori enzimatici. Queste molecole si legano al sito attivo dell'enzima e ne aumentano l'attività catalitica. Inoltre, l'attività enzimatica può essere influenzata anche da fattori come la temperatura, il pH e la concentrazione dei substrati. Ad esempio, molti enzimi hanno un'attività ottimale a una specifica temperatura e pH, e al di fuori di questi valori la loro attività può diminuire o addirittura cessare. In conclusione, la regolazione enzimatica è un processo fondamentale per il corretto funzionamento delle reazioni biochimiche all'interno delle cellule. Gli enzimi sono in grado di legare specificamente i loro substrati e catalizzare le reazioni chimiche, ma possono anche essere regolati da inibitori o attivatori enzimatici, oltre che da fattori ambientali.

salicilico presente nella cortecciae nelle foglie del salice. È un inibitore di enzimi ciclo-ossigenasi 1 e 2 che catalizzanole prostaglandine che danno inizio alla risposta infiammatoria. In particolare l'aspirina diminuisce la produzione delle prostaglandine a livello dell'ipotalamo che è il centro regolatore di tutta la temperatura corporea). Gli inibitori enzimatici inoltre si possono classificare in inibitori competitivi o noncompetitivi. Sulla base della stabilità del complesso E-I che essi formano. Se il complesso E-I è instabile, dopo breve tempo s romperà liberando nuovamente l'enzima che avrà il sito attivo libero di accogliere nuovamente un'altra molecola. Se la molecola è un reagente avrà inizio la reazione, se è un inibitore l'enzima sarà bloccato temporaneamente. La probabilità del nuovo legame dipende dalla concentrazione dei reagenti o degli inibitori (per questo sono

detti competitivi). A causa della loro bassa tossicità gli inibitori competitivi sono il principio attivo di molti farmaci utilizzati per l'uomo. Se il complesso E-I è stabile l'enzima viene attivato in maniera permanente e l'unico rimedio che la cellula ha di attivare nuove reazioni chimiche utili è quello di sintetizzare nuovi enzimi. A causa della elevata tossicità, gli inibitori non competitivi sono frequenti componenti dei veleni rilasciati da animali o piante.

REGOLAZIONE DELL'ATTIVITÀ CATALITICA DEGLI ENZIMI

Esistono sei tipologie:

1. Attivazione mediante taglio proteolitico: La cellula genera un pro-enzima inattivo, che diventerà attivo solo in seguito al taglio di una parte della sua catena polipeptidica. Molti enzimi della catalisi proteolitica del tubo digerente funzionano in questo modo.
2. Attivazione mediante unione con un cofattore: In questo caso l'enzima non si attiva solo dopo l'unione con i reagenti ma

è necessario che vi si leghi anche un cofattore. Ad esempio nel neurone, l’enzima PKA (proteinchinasi A) implicato nei processi di trasduzione del segnale, viene attivato dal legame con il nucleotide cAMP (AMP ciclico).

3) Assemblaggio di sub-unità: Singole sub-unità, ognuna delle quali inattiva, vengono unite fra loro per formare l’enzima completo che diverrà attivo. Un esempio a livello dei neuroni è rappresentato dall’enzima adenilato ciclasi che produce cAMP partendo dall’ATP. Di per sé questo enzima è inattivo, ma quando gli viene assemblata una subunità alpha s, presa dalla proteina G che gli è accanto, allora l’enzima si attiva.

4) Traslocazione intracellulare: La molecola enzimatica viene trasportata da un sito intracellulare nel quale non poteva essere attiva, ad un secondo sito nel quale può svolgere la sua funzione.