Riassunti di Biochimica agraria e Chimica del suolo

Riassunto

del

Biochimica del programma

di

Biochimica

suolo del suolo

Alessia

Diana

Prof. Maria Teresa Ceccherini 2

Biochimica del suolo

Indice

Introduzione ed amminoacidi…………………………… ………………………………………………. 2

……………………………………………………………………………………………………… 6

Enzimi

Lipidi………………………………………………………………………………………………………. 10

Introduzione al metabolismo …………………………………………………………………………. 16

Glicolisi …………………………………………………………………………………………………20

Ciclo di Krebs…………………………………………………………………………………………26

Fosforilazione ossidativa …………………………………………………………………………. 31

Ossidazione degli acidi grassi nei tessuti animali ……………………………………………36

Cenni sull’ossidazione degli aminoacidi e produzione di urea…………………………… 38

Organicazione dell’azoto e sintesi proteica ………………………………………………...41

Cenni sugli acidi nucleici ed il loro metabolismo………………………………………. 46

Fotosintesi ossigenica ……………………………………………………………………. 50

Fondamenti di biochimica del suolo………………………………………………… 56

Fondamenti di chimica del suolo: sostanza organica…………………………. 58

Ciclo del carbonio e dell’azoto…………………………………………………. 61

Ciclo del fosforo e dello zolfo …………………………………………………64

del suolo………………………………………… 67

Proprietà chimico-fisiche del suolo…………………………………... 70

Proprietà fisico-meccaniche

terreno ed altro …………………………………………. 73

Tessitura del

Cenni di anatomia della pianta……………………………………..75

Il pH del suolo, caratteristiche e sistema tampone,………….. 76

Fitormoni……………………………………………………….. 78

2 3

Biochimica del suolo

Introduzione

La disciplina della Biochimica tratta le sostanze che costituiscono la materia vivente, oltre che alle

trasformazioni energetiche e metaboliche. Un essere si considera vivente se:

1. È formato da cellule;

2. È in grado di riprodursi;

In grado di assumere materie dall’esterno trasformandola in energia;

3.

4. È in grado di reagire degli stimoli ambientali;

5. Capaci di evoluzione.

Gli elementi principali della vita sono C, H, N, O. La molecola più importante è sicuramente l’acqua, H O,

2

(Cl, P, K …).

che costituisce il 70% della cellula insieme a composti organici di carbonio (25%) e sali minerali

La biochimica ha una storia lunga e complicata, vi sono vari accenni storici nelle slide.

Alcune tecniche biochimiche importanti sono la luminometria, che si serve del lumenometro per la

determinazione quantitativa di sostanza usate per reazioni di bioluminescenza (emissione di luce a seguito di

processi enzimatici) o chemiluminescenza (emissione di luce a seguito di cambiamento dello stato energetico

dell’atomo).

Il lumenometro è usato nel dosaggio dell’ATP con il sistema lum. luciferina-luciferasi. La luciferina si ossida

in presenza di ossigeno, energia e dell’enzima luciferasi (ex. Nell’ emolinfa delle lucciole). Si forma

l’ossiluciferina e l’energia in eccesso è emessa come radiazione luminosa visibile.

La chemiolumiscenza, invece, viene usata nel saggio del luminol, per il rilevamento di tracce di sangue.

Il luminol praticamente viene ossidato con acqua ed un particolare ione chemio luminescente viene prodotto

in presenza di alcuni elementi come il ferro.

Le biomolecole hanno funzioni importanti nelle cellule e sono uguali in tutti gli organismi viventi.

La biochimica si basa sulla logica molecolare, riconducibile a 4 assiomi:

1. Una cellula è un sistema isotermico di molecole organiche capace di auto costruirsi e di estrarre energia

libera e materiali dall’ambiente;

2. Nelle cellule avvengono reazioni organiche conservative;

3. Le cellule mantengono uno stato stazionario dinamico;

4. La loro auto replicazione è assicurata da un codice lineare.

-Elementi sulla cellula, rileggi riassunti di biologia-

Le biomolecole della materia vivente

La maggior parte degli organismi viventi è costituita da composti organici di carbonio, con altri di carbonio o

idrogeno, ossigeno, azoto.

Il carbonio è stato selezionato dall’evoluzione biologica per le sue proprietà chimiche.

Le biomolecole hanno conformazioni

tridimensionali. La maggior parte della materia

organica è composta da questi elementi principali:

acidi nucleici, proteine, polisaccaridi, lipidi;

ognuno composto da unità, con la loro funzione

specifica. Si ipotizza che si siano formate

spontaneamente all’inizio della storia della Terra, e

grazie agli studi di un esperimento condotto dallo

scienziato Stanley Miller nel 1953.

L’acqua

L’acqua è il composto più abbondante negli

organismi viventi, infatti spesso rappresenta il

70%, ma è anche il mezzo nel quale avvengono

reazioni di metabolismo. I vari stadi sono il

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Biochimica del suolo

risultato di forti interazioni intermolecolari sotto forma di legami ad idrogeno. La sua natura è dipolare. I

legami ad idrogeno sono i più lunghi, e più deboli dei legami O-H.

L’acqua è buon solvente, infatti scioglie molti Sali cristallini, idrata gli ioni che lo compongono, e spesso

+ -

disperde molecole anfipatiche come i saponi, formando le micelle, MA ionizza difficilmente in ioni H e OH

, e la concentrazione di tali ioni è detto pH (= -log [H+]) e pOH.

-parte sugli acidi base, ripasso chimica inorg. -

L’acqua può spesso partecipare direttamente alle reazioni, ad esempio nella formazione di ADP ed ATP,

Quella inversa, quindi con aggiunta di elementi all’acqua, è detta

poiché si tratta di reazioni di condensazione.

idrolisi, responsabili ad esempio di depolimerizzazione enzimatica delle proteine, ecc.… Le reazioni di idrolisi

sono dette esoergoniche.

✓ Le reazioni esoergoniche producono meno energia libera, poiché i reagenti hanno un contenuto

energetico superiore a quello dei prodotti, l’energia mancante è stata liberata quindi nell’ambiente.

Può essere dispersa come calore o luce.

✓ Le reazioni endoergoniche producono più energia libera, e quella assorbita può essere calore o luce.

Un esempio è la fotosintesi e tutte le reazioni anaboliche.

Quindi possiamo dire che l’acqua agisce come reagente nei processi di sintesi ed idrolisi di ATP, di ossidazione

di combustibili come il glucosio, nella fotosintesi come donatore di elettroni.

Amminoacidi e peptidi

Tutte le proteine sono costruite da una serie di 20 amminoacidi. Più amminoacidi legati in catene corte di due

amminoacido scoperto fu l’asparagina.

o più, formando i peptidi. Il primo

(ossia la tendenza di interagire con l’acqua e pH fisiologico, ossia intorno a 7) serve a classificare

La polarità

gli amminoacidi in classi. Le principali sono 5: gruppi R alifatici non polari o idrofobi, gruppi R aromatici,

gruppi R polari non carichi, gruppi R carichi positivamente basici, o negativamente acidi.

1. Gruppi R alifatici non polari: sono alanina, valina, leucina, isoleucina, glicina, metionina e prolina.

Sono idrocarburi ed idrofobici. La glicina è quella con la struttura più semplice, e non forma

interazione idrofobiche.

2. Gruppi R aromatici: idrofobici. Sono la fenilanina, tirosina e il triptofano. Gli ultimi due sono più

polari della prima, a causa del gruppo ossidrilico della tirosina (può formano legami ad idrogeno) e

dell’atomo di azoto del triptofano.

Si tratta della serina, treonina, cisteina (si trova nell’insulina ed anticorpi,

3. Gruppi polari, non carichi:

con ponte disolfuro), asparagina, glutammina (ammidi di acido aspartico e glutammico).

4. Gruppi R carichi positivamente basici: sono lisina, arginina ed istidina.

ossia l’acido aspartico e glutammico.

5. Gruppi R carichi negativamente acidi:

Vi sono alcuni aminoacidi speciali derivati da amminoacidi comuni.

Gli amminoacidi con un gruppo carbossile in soluzioni acquose diventano una specie detta zwitterione, che

può agire sia come acido, che da basi. Inoltre, gli amminoacidi hanno una curva di titolazione caratteristiche,

che indicano la carica elettrica, e sono importanti per la pratica dell’elettroforesi su gel.

I peptidi

Sono catene corte di amminoacidi legati covalentemente attraverso legami peptidici (legame amido sostituito).

Di possono formare dall’idrolisi parziale di proteine.

I. Le caratteristiche dipendono dai gruppi funzionale liberi e gruppi R;

II. Legame peptidico: può essere idrolizzato mediante ebollizione con acidi forti o basi forti per ottenere

amminoacidi costituenti in forma libera; idrolizzato anche da alcuni enzimi. Ex. La tripsina (esocrina-

pancreas) o chimotripsina (sempre pancreas);

Alcuni peptidi liberi hanno funzioni biologiche, come gli ormoni, ossia i messaggeri chimici secreti da cellule

specifiche di ghiandole endocrine come pancreas, ipofisi, ecc.… Ex. Insulina, ossitocina, encefalina.

Le proteine sono le macromolecole più abbondante, nelle cellule e costituiscono più della metà del peso secco

di altri organismi.

Sono costituite da polipeptidi, ossia catene lunghe di amminoacidi ed esprimono l’informazione

III. genetica. Ogni proteina codifica una caratteristica e la sua funzione è determinata del gene.

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Biochimica del suolo

Si classificano in:

1. Enzimi: con funzione di attività catalitica;

2. Proteine di trasporto: attività di trasporto;

3. Proteine di nutrimento e di riserva: abbondanti nei semi delle piante;

4. Proteine dei sistemi contrattili: consentono alle cellule di cambiare forma o di movimento;

5. Proteine strutturali: filamenti di trasporto;

6. Proteine di difesa: funzione di difesa;

regolano l’attività cellulare fisiologica.

7. Proteine di autoregolazione:

In base alla forma invece si classificano in globulari (forme sferiche compatte, molti enzimi) e fibrose

(molecole allungante, insolubili in acqua, che hanno spesso funzione strutturale).

Le proteine possono contenere altri gruppi chimici, diventando poi coniugate, come le lipoproteine.

Le proteine che sono formate da una singola catena polipeptidica sono alcune, come ad esempio l’enzima

hanno due o più catene, come l’emoglobina. N.B. Tutte le molecole

ribonucleasi, altre, quelle oligomeriche,

di un dato tipo di proteina sono identiche per composizione di amminoacidi, sequenza e lunghezza della catena

polipeptidica.

Purificazione delle proteine

Questo processo ha lo scopo di determinare la sequenza amminoacidica, dove la fonte delle proteine

solitamente è un tessuto o una coltura di cellule batteriche. Funziona in vari passaggi:

1. Il primo passaggio consiste nella rottura delle cellule, provocando il rilascio delle proteine in una

soluzione, chiamato “estratto grezzo”.

L’estratto viene poi sottoposto a trattamenti che hanno scopo di separare

2. le diverse proteine, sfruttando

la grandezza e carica. Uno dei metodi che sfruttano queste caratteristiche è la cromatografia. La

su colonna consiste nell’uso di un tubo di vetro che viene riempito di un materiale

cromatografia

solido proso dotato di proprietà chimiche opportune (fase stazionaria) e una soluzione tampone (fase

mobile). Viene fatta percolare attraverso la colonna. La soluzione proteica viene stratificata sulla

sommità della colonna e fatta percolare attraverso la matrice solida, e diffondendosi lungo la colonna

tende a dividersi in zone di proteine diverse. Può essere attuato con tre metodi diversi: a scambio ionico

(si basa sul segno della carica ad un determinato pH), per esclusione molecolare (gel-filtrazione,

utilizza le dimensioni delle proteine) e per affinità (utilizza le proprietà di legame).

l’insulina

La prima proteina ad essere codificata fu bovina, che differisce da quella del maiale solo per un

amminoacido. Difatti venivano usate per la terapia del diabete degli umani. Oggi però si preferisce usare le

biotecnologie. L’insulina ha due catene polipeptidiche unite da legami disolfuro ed una con legame disolfuro

interno. l’emoglobina:

Altra proteina importante è ha quattro catene polipeptidiche (dette globine) associate con legami

ad idrogeno ed interazioni idrofobiche.

Le proteine omologhe invece svolgono la stessa funzione in specie diverse. Di solito hanno catene

polipeptidiche uguali o di lunghezza uguale, e vi sono posizioni con sequenze amminoacidiche uguali, detti

residui invariabili, ed altre posizioni con variazioni considerevoli, ossia i residui variabili. Se queste proteine

hanno sequenze amminoacidiche simili, vi è una omologia di sequenza. Un caso particolare è il Citocromo C.

La denaturazione delle proteine

Si tratta di un processo che porta ad un cambiamento conformazionale di una proteina dovuta da calore,

esposizione a pH estremi o trattamenti con detergenti.

Nel primo caso, un esempio da riportare è l’albumina, che riscaldata diventa un coagulo fibroso. È un processo

irreversibile e tipico di molte proteine globulari.

Nel secondo caso invece, per pH estremi, si utilizzano alcuni solventi organici tipo alcol, ed acetone, o soluti

come l’urea, quindi esponendo la proteina a detergenti o agitandola in presenza di aria, facendo sì si rompono

i legami non covalenti e viene persa l’attività biologica mentre la sequenza amminoacidica rimane intatta.

Reversibile. 5 6

Biochimica del suolo

Le proteine fibrose

Hanno varie caratteristiche:

1. Hanno strutture più semplici delle proteine globulari;

2. Hanno una o poche conformazioni;

Alcune proteine fibrose importanti sono:

Le α- cheratine: proteine insolubile, resistenti (formano capelli, unghie, corna, ecc.…). catene polipeptidiche

hanno avvolgimenti ad elica. In caso di caldo umido, si allungano temporaneamente.

Le β-cheratine: catena di polipeptidi estesa a zig-zag lungo un asse, le catene adiacenti sono antiparallele e

legati da legami ad idrogeno. Sono insolubili, flessibili e pieghevoli. Contengono residui di glicina ed alanina.

Il collageno: più abbondante nei vertebrati, si trova nei tendini, come cartilagine, ecc.

È composto da fibrille, composte di tre catene intrecciate, grande resistenza alla tensione. Con idrolisi parziale

diventa gelatina.

L’elastina: tipica del tessuto connettivo elastico, è formata da una rete di catene polipeptidiche, legate da

desmosina. Ha proprietà elastiche.

Altri esempi sono la miosina, l’actina e la tubulina.

Le conformazioni possono essere a α-elica, con legami idrogeno intracatena, o β-conformazione a foglietto

ripiegato co legami idrogeno intercatena.

Le proteine globulari (strutture terziare, quaternarie)

Hanno diverse caratteristiche:

1. La catena polipeptidica è avvolta in una struttura compatta;

2. Le conformazioni sono più complesse;

3. Hanno funzioni biologiche maggiori;

Sono molti enzimi, molti trasportatori di ossigeno, componenti di membrane, ecc.…

4.

Due prove indicano che le proteine globulari sono avvolte strettamente e che la loro conformazione è

importante per la funzione biologica:

1. Si denaturano quando sono riscaldate, esposte ad estremi pH o trattate con urea (una volta denaturate

diventano insolubili in acqua a pH 7