Recettori ionotropici

Lezione 10: Recettori ionotropici

Caratteristiche dei recettori ionotropici

I recettori ionotropici sono costituiti da un canale che si apre una volta che il neurotrasmettitore o il ligando si lega alla proteina canale. Questo determina l'apertura di un poro che permette il passaggio di ioni, modificando così la permeabilità della membrana. Questi recettori mediano risposte più veloci rispetto ai recettori metabotropici, poiché la permeabilità della membrana e il potenziale della cellula variano molto velocemente.

Recettori metabotropici

Caratteristiche dei recettori metabotropici

I recettori metabotropici sono accoppiati a proteine G. Il ligando si lega al sito di legame presente sul recettore e attiva le proteine G connesse al recettore, la cui subunità alfa attiva un enzima amplificatore che determina la produzione di un secondo messaggero (il primo è il neurotrasmettitore) che produce altre risposte, come aprire o chiudere un canale. La risposta è più lenta perché ci sono più passaggi.

Funzionamento dei recettori ionotropici

Il neurotrasmettitore si lega a un recettore ionotropico causando l'apertura del canale. Se il canale è permeabile al Na⁺, entra il Na⁺ che porterà cariche positive che depolarizzano la cellula, producendo un'azione eccitatoria. Se i canali ionici sono permeabili al Cl^-, si verifica l'ingresso di Cl^- e l'uscita di K⁺, portando a un'iperpolarizzazione e a un'azione inibitoria.

Funzionamento dei recettori metabotropici

Il neurotrasmettitore si lega a un recettore metabotropico, attivando le proteine G che determinano la formazione di un secondo messaggero con diverse funzioni. Queste includono la modifica di proteine già esistenti, la regolazione della sintesi di nuove proteine e la modifica dello stato di apertura di un canale ionico. Se il canale viene chiuso ed è permeabile al Na⁺, non entrano cariche positive, portando all'iperpolarizzazione.

Classi di recettori ionotropici

• Prima classe: Costituita da recettori per l'acetilcolina, GABA e per la glicina. Questi recettori hanno 5 subunità, ognuna con 4 segmenti transmembrana tra M1 e M4. I domini amino e carbossilo terminali sono a livello extracellulare.
• Seconda classe: Costituita da tutti i recettori del glutammato (AMPA, kainato, NMDA), formati da 4 subunità con 4 segmenti transmembrana. Il segmento M2 non è un segmento transmembrana, ma assomiglia di più all'ansa P poiché non attraversa tutta la membrana. Il dominio amminico è nella parte extracellulare, mentre quello carbossilico è in quella intracellulare.
• Terza classe: Canali attivati dall'ATP, formati da 3 subunità e con 2 segmenti transmembrana M1 e M2.

Meccanismi di gating

Quando l'acetilcolina si lega al recettore, è necessaria la presenza di 2 molecole di ACh per far aprire il canale. Una prima molecola si lega a un sito presente nel dominio amminico e questo determina l'apertura del canale.