Qualità e Funzionalità di Latte e Derivati

BIOPEPTIDI14

Peptidi derivanti dal latte che hanno una potenziale attività biologica (casein fosfo peptidi, prendo proteasi lemetto a contatto con le proteine e ottengo questi peptidi idrolizzati cn attivita biologica. Si ottengono quindi daidrolisi controllata delle proteine ad opera di proteasi, poi si salifica Es- Ca++ che si lega alle zone negative lisalifica, poi si aggiunge alcol e questi peptidi solubilizzano. (vedi siti Dmw w Ingredia francese)

Bioattività nativaSieoproteine minori (LF lattoferrina ha il mercato più grosso, ha prop biologiche incredibili e bisognao saperla separare bene, LP lattoperossidasi, Fosfolipidi, GMP per capire se burro di siero odi latte,estratto anche tal quale da siero, essicato il gmp da senso sazietà) ci vogliono tecnologie complicate ecostose x estrarli perché sono in quantità davvero ridicole in latte o siero, latticello (sportivi, elderly,Infant Formula e EVM 4 campi che valorizzano al max queste

proteine) Gli idrolizzati x l'infantformula sono idrolizzati x ridurre le dimensioni della prot (3000 Da è tanto ancora) e aumentare lasolubilità, diminuisce l'allergencità cosi si danno in aggiunta ai latti materni x fortificarli (a pre-termine in genere) Arla cooperativa, grande az. I FOS invece son preparati dal lattosio separato ecc.

Bioattività latente (attivata mediante proteolisi). Il CMP inoltre va beni x la fenilchetonuria perché non ha dentro quegli AA che la provocano, e inoltre promos saziety. Caseinfosfopeptidi (il Grana è pieno), ci sono anche le IG immunoglobuline tra i p.bioattivi growfactor. Il mercato Italiano è ancora bloccato sui Wpc 30-60.I p.bioattivi fanno crescere il neonato (lo formano) non solo perché si ritaglia gli AA che gli servono ma anche la str delle prot è importante, perché impartisce una funzione anche nel momento digestivo (altrimenti la natura ci dava tutte proteine lineari).

str 1aia) Ovviamente si estrae dai siero sopratt. Che sono ricchi di a-latto e b-latto(pieni) ma di molecole bioattive come la Lattoferrina ce ne son veram quantità esigue, bisogna partire da100aia di litri per ottenere qualche kg, con tecniche e macchinari costosi

Ho poteolisi con formazione di AA ramificati in:

• Fermentazione (yougurt poca roba)
• Maturazione formaggi (tantissima proteolisi, AA liberi a go go)
• Digestione gastro intestinale (tripsina, chimotripsina tripsinogeno, liberanoun’enormità di peptidio bioattivi)

Attività biologiche potenziali dei biopeptidi:

• Oppioide agonista (Oppioide = azione rilassante come quando bevo 1 bicchiere di latte, agonista vuolo dire che rilassa, antagonista eccita, quindi l’effetto contrario)
• Oppioide antagonistao
• Anti-trombotica (anti aggregante evita i trombi arteriosi)
• Anti-ipertensica (abbassa la pressione sanguigna)
• Mineral binding ion carrier (CPP i casein fofo peptidi che hanno capacità di

legare i minerali e portarli dove servono)

Secrezione ormonale

Antimicrobica (Lattoferrina ha forte att antibatterica e altri)

Immunomodulante (difficile da provare e da studiare)

B-lattoglobuline (B-LG): 2 cose hanno una capacità schiumogena-montante mostruosa, simettono nei Wpc proprio per questo. 2: sono tra le proteine più allergeniche che esistano, globulari, grosse e con struttura 3D, su l'etichetta si mette latte (sp, b-lg). Tant'è che quando preparo i latti da 1° Infanzia per arricchirlo di sp, si aggiunge una polvere di siero (ma impoverita di B-LG e arricchito in a-latto proprio perché allergenicissima, ucciderebbe il neonato, nel latte materno non esiste, "scomoda proprio a penetrare l'intestino", il neonato si trova di fronte a una proteina mai vista in pratica)

A-lattoalbumina: è ricca di AA ramificati (Leu-Ile-Val), Come si separano singolarmente le proteine del siero? Si separa in base a differenze di peso

(con l'Ultrafiltrazione) + differenze di Carica-pH (stesso concetto del demineralizzazione del latte: cioè la CROMATOGRAFIA A SCAMBIO IONICO in questa colonna resina ionica tratteneva i Sali in base alle loro cariche es. Ca++ Cl-, stesso concetto faccio passare le proteine quelle cariche sono catturate e trattenute dalla colonna di resina (retentato) quelle neutre passano giù, quelle con carica opposta respinte e passano giù ancora più veloce). Nell'intestino del vitello sono assorbite le Ig (150.000 Da) peso, nell'intestino umano non riesce ad assorbire più di segmenti di 4-5 AA, veramente piccoli. Il pH (punto isoelettrico=valore di pH in cui le proteine hanno carica netta pari zero) del siero dolce è importante e si aggira attorno a 6.5-6.7, ovvio che molte proteine nel siero hanno pH vicino, o molto sopra o sotto al pH (es caseina ha pH 4.6, quindi nel latte possiede 1 carica – perché il pH < pH) quindi sfrutterà questa

proprietà in CROMATOGRAFIA alcune si attaccheranno altre no e scorrono giù via dalla colonna di resina. Quindi di solito si modifica il pH del siero, così le proteine che mi interessa separare, si avvicinano al pHi, si attaccano alla colonna di resina e le separo, isolati). Quindi se porto il siero a pH 4.5 la α-latto avrebbe carica neutra e la β-lg leggermente positiva. Nei latti in polvere 1° infanzia non metto dentro siero in p. diretto, ma bensì ottenuto con questa tecnica. (Colonna → tampono con lattato (ac. lattico) → inverto il pH e ho pulito la colonna di resina da ciò che ci rimane appiccicato) prima esce la β-lg (con poca α-latto) e poi esce la frazione di α-latto (con tracce di β-lg) e ottengo una polvere ricca in α-latto (e povera di β-lg)

Le Siroproteine: isolate hanno un valore biologico elevatissimo, più delle proteine dell'uovo, ma la somma di caseine e siero proteico del latte ce l'ha inferiore a quelle dell'uovo (prese come riferimento) questo perché le

Le sieroproteine sono ricchissime di aminoacidi solforilati (piene proprio), un isolato di sieroproteine (del siero) ha un valore biologico incredibile. Inoltre, uno sportivo ha bisogno di azoto subito assimilabile, e le sieroproteine lo offrono, a dispetto delle caseine lente da digerire, un idrolizzato di sieroproteine è digerito immediatamente (sportivi), sono piene di BCAA (aminoacidi ramificati). Scrivo BCAA su Google e escono i barattoloni per sportivi, perché sono pieni, e ricche di Leu-Ile-Trp (Triptofano solforilatissimo), Met-Cys. Sono proprio indicate le sieroproteine per l'affaticamento muscolare, stress muscolare da sport, per l'apporto di aminoacidi essenziali e serotonina. Questi BCAA sono digeriti così rapidamente che arrivano al fegato che non li riassembla, ma subito li manda ai muscoli a formare massa magra. Quelli non usati per la sintesi muscolare arrivano al cervello, al cervello c'è competizione per l'assorbimento di BCAA e Trp, il Trp serve per la sintesi della Serotonina (che annulla il senso di affaticamento).

percui chi assume molte sp, hail cervello che compete anche molto x il Trp che sintetizza serotonina, assumo BCAAinibisco il canale delaasorbimnto del Trp, che non sintetizza la serotonina, e si annulla cos’senso stanchezza. Faccio massa muscolare e non faccio fatica. Importanti assumere quetiBCAA perche ricchi in AA solforilati che partecipano alla sintesi del Glutatione (potenteantioxidante del nostro organismo) Attività oppioide: la + diffusa insieme a quella ipertensiva. Oppioide vuol dire che mangio un pezzo diformaggio o di latte, e nell’intestino le protasi che rilascio, tagliano questi segmenti peptidici e possonooriginarsi sostanze oppioidi (ovvero singoli AA che vanno a legarsi ai recettori di alcune cellule dellamembrana intestinale, o se la oltrepassano possono addirittura raggiungere i recettori del Snc e legarsi a quelli.Le cellule cosi coinvolte si attivano rilasciando sostanze simili alla morfina (sostanza oppioide) vi sonorecettori oppioidi sulla

La mucosa intestinale o nel cervello. 2 casi riguardano la b-caseina: idrolizzatanell’intestino rilascia b-casomorfine, 2 segmenti ci interessano b-casomorfina5 e b-casomorfina7 (rispettiv 5 e7aa) La b-caseina è lunga 266 aa, il B-CM5 va dal 60 al 66 (è quel pezzettino)

Beta-CasomorfinePrimo biopeptide riconosciuto in un idrolizzato del latteo è un PRP (proline rich peptide). Come molti biopeptidi, reiste alla proteolisi enzimatica gastro-o intestinale. Mentre esistono batteri lattici che hanno enzimi proteolitici che tagliano in corrispondenzadi proline (tutti i biopeptidi sono pieni di Prolina, il latte ne è pieno, e b.lattici e enz.proteoliticistanno di norba bene nel latte perché gli unici a tagliare dove c’è la Prolina e ricavarne azoto, i nostrienzimi non ce la fanno, quindi sono specifici quelli lattici, perche la prolina stortando la catenaaminoacidica, rende il punto difficile da tagliare, quindi resistono alla degradazione enzimaticadell’intestino.

Posso assumere b-casomorfine quindi solo dal formaggio o dal latte, ma nel formaggio sono già pronte). Se mangio la b-caseina a1 (che differisce solo per 1 aa – Hystidina- in posiz 66 è facile l’accesso agli enzimi digestivi, è facile che riescano a liberare sostanze oppioidi (b-casomorfine5e7, invece la b-caseina a2 ha la Prolina al 66, difficile da tagliare, non libera sostoppioidi rilassanti. Lattante succhia latte materno (che ha solo la b-casina a2) non libera B-casomorfina 7 mentre lo digerisce, il latte di frisona ha sia b-caseina a2 che a1 e se beve l’InfantFormula col latte di vacca libera la B-casomorfina 7 e il bambino si rilassa). Oggi dopo trefecondazioni si ottiene il genotipo della frisona che produce solo b-caseina a2 (questo perche uninglese dimostro che la a1 faceva malissimo portava il diabete nella popolazione e malattie cardivasc.Allora creò un’azienda miliardaria che produceva latte solo da frisone a2 (Latte -a2,delle proteine del Glutine, che si chiamano Esorfine, o che danno effetti positivi sulle persone autistiche, che