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Struttura delle proteine

Le proteine sono composte da unità chiamate polipeptidi e contengono mediamente 50-100 amminoacidi, mentre quelle con pesi molecolari più alti si chiamano proteine. Le proteine possono essere costituite da catene polipeptidiche uguali o differenti. Alcune proteine possono contenere anche porzioni molecolari non formate da amminoacidi.

Ogni proteina è caratterizzata da una struttura tridimensionale che può essere definita secondo quattro livelli organizzativi strutturali:

  1. Struttura primaria: rappresentata dalla sequenza di amminoacidi.
  2. Struttura secondaria: dipende dalla presenza di legami idrogeno che si formano tra gli atomi coinvolti nel legame peptidico; si possono osservare strutture ad elica, strutture a foglietto pieghettato, o ancora strutture non ripetitive che si associano a variazioni nella direzione della catena polipeptidica (ripiegamenti-turns e anse-loops).
  3. Struttura terziaria: è dovuta alla combinazione di sequenze amminoacidiche che assumono diverse configurazioni.

secondarie; in genere si osservano strutture a elica o a foglietto beta collegate da ripiegamenti o anse (rappresentata dal ripiegamento su se stessa o avvolgimento in forma sferoidale o elissoidale della molecola nei punti in cui la struttura secondaria si interrompe). Essa dipende ed è stabilizzata in gran parte dalle interazioni che si hanno fra le catene laterali degli a.a. attraverso legami ionici, interazioni idrofobiche e legami a idrogeno. In accordo con la struttura terziaria è possibile distinguere proteine globulari e proteine fibrose. Le globulari sono polipeptidi che assumono una forma sferica compatta con più tipi di struttura secondaria (enzimi, anticorpi, ormoni, proteine di trasporto e di deposito); le proteine fibrose presentano sequenze amminoacidi che disposte lungo un asse, in sostanza con la presenza di un solo tipo di struttura secondaria.

4. Struttura quaternaria: è quella che deriva dall'associazione di due o più catene

polipeptidiche necessarie per dare origine a una molecola più complessa; avviene per esempio per l'emoglobina.

FUNZIONI

Nell'organismo sono presenti 30.000-50.000 diverse tipologie di molecole proteiche con compiti molto differenti.

Le proteine esprimono la maggior parte dell'informazione genetica.

In base alla loro funzione si distinguono in:

  • funzioni strutturali
  • Proteine con attività enzimatica
  • Proteine con controllo e modulazione metabolica
  • Proteine di trasporto (compreso quello di membrana)
  • Interazione recettore-ligando
  • Di coagulazione
  • Contrazione muscolare
  • Proteine rappresentano un substrato energetico che arriva a garantire il 10/20% dell'apporto energetico totale della dieta

METABOLISMO

Per una maggiore comprensibilità si considerano in modo separato il metabolismo degli a.a. e il metabolismo proteico, sebbene risultino in realtà correlati.

Metabolismo degli amminoacidi

Ha il compito primario di garantire una loro adeguata

Disponibilità per le sintesi di proteine e di altre molecole di grande importanza fisiologica.

Metabolismo delle proteine: è rivolto alla regolazione della massa proteica dell'organismo e delle funzioni da essa svolte. L'aspetto più rilevante del metabolismo proteico è dato dai processi di sintesi e di degradazione proteica, e dai relativi meccanismi di regolazione. Il bilancio sintesi-degradazione determina quantità e qualità delle proteine ritrovano sia a livello cellulare che nei fluidi extracellulari, modulando volume e funzioni della massa proteica corporea.

ASPETTI ESSENZIALI DEL METABOLISMO PROTEICO

BILANCIO DELL'AZOTO o PROTEICO

Bilancio calcolato in termini di (azoto che rappresenta mediamente 16% delle proteine)

BN° = N introdotto - N eliminato*

* positivo, negativo o in pareggio

urine (soprattutto urea) + feci + pelle

Il bilancio dell'azoto è negativo nel digiuno assoluto e/o proteico.

digiuno assoluto l'eliminazione di azoto con le urine in un primo momento si riduce, successivamente si stabilizza e poi dopo un determinato periodo torna a aumentare.

Nel digiuno proteico in un primo momento si riduce e successivamente si stabilizza intorno a un valore minimo. In questo caso si parla di definita come la quota di logorio o spesa minima di azoto minima eliminazione urinaria di azoto quando i bisogni energetici siano assicurati da glucidi e lipidi. In caso di patologie;

TURNOVER PROTEICO

Tutte le cellule dell'organismo vanno incontro a un continuo processo intracellulare (avviene dentro la cellula) di sintesi e di degradazione che è definito turnover proteico. Le proteine sono progressivamente scisse in amminoacidi, e sostituite da molecole di neosintesi. A livello energetico è dispendioso.

Di fatto, i processi di anabolismo e catabolismo proteico, a fronte di un elevato costo energetico, assicurano all'organismo le necessarie

capacità d'adattamento quali la distruzione di molecole anomale o deteriorate; la rispetto a esigenze sintesi di nuovi tessuti; la modulazione di differenti vie metaboliche; il funzionamento del sistema immunitario; la riparazione di tessuti/organidanneggiati, ecc ... In condizioni dietetiche normali, una persona media può "ricambiare" oltre 300 grammi di proteine in un periodo di 24 ore. Il corpo umano non richiede, tuttavia, quantitativi elevati di proteine. Questo perché gran parte delle proteine disgregate sono anche utilizzate per la sintesi proteica. In questo processo, alcuni amminoacidi vengono ossidati, e l'azoto derivante viene perso sotto forma di urea, creatinina e altre sostanze derivate. Con una normale assunzione proteica, può essere perso solo un 4% delle proteine ricambiate. Nell'adulto sano il turnover proteico risultato pari a 3-6 g/Kg peso corporeo x die (al giorno). Come già detto in precedenza, ogni giorno sonosintetizzate/degradatecirca 200-300 gr di proteine, MOLTE DI PIU’ DI QUANTE NON NE VENGANO: questo perchè Gli aminoacidi cheASSUNTE CON LA NORMALE ALIMENTAZIONEprovengono dalla proteolisi (degradazione) delle proteine sono RIUTILIZZATI per la. Allo stesso tempo si deve considerare come solo unasintesi di nuove molecolequota delle proteine degli alimenti sia realmente impiegata per la sintesi dimolecole da parte dell’organismo. elevato nelUn’altra caratteristica del turnover proteico è quello di ridursi con l’età:neonato e nel lattante, decresce progressivamente in età adulta e si riduce inmodo più marcato negli anziani. Oltre che all’età, il turnover proteico varia anchecome l’attività fisica,in relazione ad una serie di fattori fisiologici e alla presenza.di malattie acute e cronicheQUALITA’ PROTEICALa qualità proteica definisce l’efficienza di una data proteina o combinazione

Le diverse proteine soddisfano in modo diverso le necessità metaboliche dell'organismo. I dati relativi alla qualità proteica sono basati sugli amminoacidi essenziali e sull'azoto totale. Questi dati vengono utilizzati per determinare le caratteristiche nutrizionali di un alimento o per definire l'adeguatezza della dieta, e possono anche essere utili a scopi normativi e nella formulazione di nuovi prodotti alimentari.

La digeribilità e la composizione delle proteine in amminoacidi essenziali sono i due fattori che influenzano la qualità proteica.

La digeribilità proteica indica la percentuale di proteina o miscela di proteine digerite e assorbite a livello intestinale. Si calcola come la percentuale assorbita delle proteine della dieta rispetto alle perdite fecali: (azoto ingerito - azoto fecale) x 100 / azoto ingerito.

La digeribilità è elevata per le proteine animali e per le diete ricche in alimenti, mentre è più bassa per le proteine vegetali e per le diete a base di cereali.

d'origine animale, bassa per gli alimenti di origine vegetale-

La frazione di a.a. essenziali presente nella proteine/miscela di proteine

presa in considerazione: per poter meglio rispondere alle necessità dell'organismo

la proteina/miscela di proteine deve contenere una quantità minima di ciascun

in modo da poter assicurare all'organismo una miscela di a.a.

a.a. essenziale, ideale per le sintesi proteiche. due

Per le qualità nutrizionali le proteine possono essere suddivise in distinti

gruppi: dette anche nobili, che contengono tutti gli aminoacidi

PROTEINE COMPLETE

essenziali nelle giuste proporzioni (quasi tutte proteine animali)

che mancano di uno o più aminoacidi essenziali

PROTEINE INCOMPLETE

oppure li contengono in quantità inadeguata ed hanno quindi una deficienza

assoluta o relativa di questi ultimi (quasi tutte proteine vegetali).

si misura con degli indici:

La qualità delle proteine

Digeribilità

Valore

biologico Utilizzazione proteica netta METODI PER VALUTARE LA QUANTITA' BIOLOGICA DELLE PROTEINE Metodi biologici Sono in genere utilizzati in animali da laboratorio e prevedono lo studio delle variazioni di peso o di massa proteica associate all'assunzione di una data proteina/miscela di proteine. LIMITE durata e costi delle analisi; non danno informazioni sul contenuto degli a.a. A livello singolo di apporto proteico si possono citare: Fra i metodi biologici il rapporto di efficienza proteica (PER) Protein Efficiency Ratio – coefficiente di efficacia proteica= indica il guadagno in peso corporeo / g di proteina ingerita Il rapporto proteico netto (NPR) – l'utilizzazione proteica netta (NPU) – Net Protein Ratio – utilizzazione proteica netta= parametro che descrive la capacità di un corpo umano di incorporare nelle proteine e in altre sostanze azotate gli a.a. presenti nella dieta Il valore biologico (BV) – Biological Value PERIl si valuta

in animali da esperimento in crescita durante diete che garantiscono un adeguato apporto di energia e di proteine; rappresentano il guadagno in peso/g di proteina ingerita.

L'NPR è simile al PER, ma tiene anche conto della diminuzione di peso che si manifesta durante una dieta aproteica.

NPU e BV indicano la percentuale d'azoto ritenuta dall'organismo rispettivamente con le proteine assunte con la dieta o le proteine assorbite.

Nel complesso, i risultati ottenuti su modelli animali sono da considerare con cautela perché ricavati da sistemi biologici solo in parte paragonabili all'

Dettagli
Publisher
A.A. 2019-2020
8 pagine
SSD Scienze agrarie e veterinarie AGR/18 Nutrizione e alimentazione animale

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher elisa.pesa di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Alimentazione e nutrizione umana e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Università degli Studi di Ferrara o del prof Canducci Edgardo.