Le proteine

CLASSIFICAZIONE AMINOACIDI

Il modo più comune per classificare gli aminoacidi è in base alla polarità delle catene

laterali(gruppi R). Ciò perché le proteine si avvolgono principalmente in risposta alla tendenza a

sottrarre al contatto con il solvente acquoso le catene laterali idrofobiche e a solfatare quelle

idrofiliche. 

•1)AA APOLARI (idrofobici) non hanno cariche nette nella catena R

- si trovano all’interno così che non ci sia contatto con acqua

es: Alanina, gicina, valina



•2)AA POLARI NON CARICHI (idrofilici) -prendono contatto con altre proteine idrofile o anche

con acqua es:Tirosina, asparagina, glutamina



•3)AA POLARI CARICHI (idrofilici) Possono avere cellule cariche parzialmente positive e

negative - assumono a PH 7 cariche nette (protone- elettrone)

•BASICI (carichi positivamente a pH fisiologico)

-Lisina

-Arginina

-Istidina

•ACIDI (carichi -a pH fisiologico)

-Ac Aspartico

-Ac Glutammico es: Lisina, glutammato

IMPORTANTE: sintesi proteiche iniziano con METIONINA



MONOMERI = legame con gruppo amminico libero

legame con gruppo carbossilico libero

LEGAME PEPTIDICO= insieme di più monomeri

STRUTTURA PROTEINA

Primaria solo sequenza aminoacidi di una catena polipeptidica

Aminoacidi adiacenti un all'altro formando legami peptidici

Secondaria- più catene aminoacidi che si collegano fra loro con legame a idrogeno tra gruppo

NH di Un legame peptidico e quello Co di un altro legame peptidico

-Legame a idrogeno (debole) distanza aminoacidi un da altro.

-Possono essere di due tipi: 1alfa elica si piega su se stessa

2 struttura beta dei foglietti

-Struttura interna IDROFOBA = respingono acqua

-Struttura Esterna IDROFILA = non respingono acqua

COMBINAZIONE STRUTTURE SECONDARIE

 Alcuni aminoacidi sono forti “formatori di elica”,come leucina, metionina e glutammato

 Alcuni aminoacidi sono forti“formatori di foglietti”,come isoleucina, valina e fenilalanina

 Glicina e prolina sono “distruttori di elica” e sono responsabili del ripiegamento e della

curvatura dell’elica



Terziaria struttura tridimensionale della proteina con conformazione complessiva e struttura

nello spazio

-Legami covalenti :S-S tra due zolfi es insulina

È una proteina molto stabile

-Legami non covalenti : legami a idrogeno

Attrazioni ioniche

Interazioni idrofobiche

Strutture alfa e beta si ripiegano su se stesse nello spazio



QUATERNARIA proteina costituita da più di una catena peptidica (es emoglobina formata da 4

catene peptidiche)

FUNZIONI SVOLTE DALLE PROTEINE

 La sequenza aminoacidica di una proteina determina la sua conformazione

La conformazione di una proteina ne determina la sua

FUNZIONE

 Catalisi enzimatica

 Trasporto e deposito

 Movimento cellulare

 Supporto meccanico

 Trasmissione del segnale

 Protezione immunitaria