Le proteine

Le proteine

Proteine sono molecole complesse con strutture semplici e diverse funzioni.

Tipi di proteine

Proteine semplici: proteine costituite solo da amminoacidi.
Proteine coniugate: presentano altri gruppi chimici chiamati gruppi prostetici (es. zucchero).
Apoproteine: proteine senza gruppo prostetico (lo perdono).

Gli amminoacidi

La catena laterale R distingue gli amminoacidi.

Classificazione degli amminoacidi

Il modo più comune per classificare gli amminoacidi è in base alla polarità delle catene laterali (gruppi R). Ciò perché le proteine si avvolgono principalmente in risposta alla tendenza a sottrarre al contatto con il solvente acquoso le catene laterali idrofobiche e a solfatare quelle idrofiliche.

• AA apolari (idrofobici): non hanno cariche nette nella catena R - si trovano all’interno così che non ci sia contatto con acqua, es: Alanina, glicina, valina.
• AA polari non carichi (idrofilici): prendono contatto con altre proteine idrofile o anche con acqua, es: Tirosina, asparagina, glutamina.
• AA polari carichi (idrofilici): possono avere cariche parzialmente positive e negative - assumono a pH 7 cariche nette (protone-elettrone).

Tipi di AA polari carichi

• Basici (carichi positivamente a pH fisiologico): Lisina, Arginina, Istidina.
• Acidi (carichi negativamente a pH fisiologico): Acido Aspartico, Acido Glutammico, es: Lisina, glutammato.

Importante: le sintesi proteiche iniziano con metionina.

Monomeri e legami

Monomeri: legame con gruppo amminico libero, legame con gruppo carbossilico libero.
Legame peptidico: insieme di più monomeri.

Struttura delle proteine

Struttura primaria

Solo sequenza di amminoacidi di una catena polipeptidica. Gli amminoacidi adiacenti si legano l'un l'altro formando legami peptidici.

Struttura secondaria

Più catene di amminoacidi si collegano fra loro con legame a idrogeno tra il gruppo NH di un legame peptidico e quello CO di un altro legame peptidico. Il legame a idrogeno è debole e c’è distanza tra gli amminoacidi l'uno dall'altro. Possono essere di due tipi:

• Alfa elica: si piega su se stessa.
• Struttura beta: dei foglietti.

Struttura interna idrofoba: respingono acqua.
Struttura esterna idrofila: non respingono acqua.

Combinazione delle strutture secondarie

Alcuni amminoacidi sono forti "formatori di elica", come leucina, metionina e glutammato. Alcuni amminoacidi sono forti "formatori di foglietti", come isoleucina, valina e fenilalanina. Glicina e prolina sono "distruttori di elica" e sono responsabili del ripiegamento e della curvatura dell'elica.

Struttura terziaria

Struttura tridimensionale della proteina con conformazione complessiva e struttura nello spazio. Comprende legami covalenti, come i legami S-S tra due zolfi.