Proteine, enzimi Mb e Hb, carboidrati e lipidi

Proteine

Le proteine sono il prodotto finale dell'informazione genica e hanno funzioni strutturali (cheratine e collageno), di trasporto (emoglobina e albumina), catalitiche (enzimi) e specializzate (immunoglobine). Esse possono essere fibrose e globulari e sono costituite da amminoacidi tenuti insieme da legami peptidici, che si formano per reazione dei gruppi –COOH e -NH di due diversi amminoacidi e la conseguente eliminazione di una molecola di H₂O: è un legame molto forte perché stabilizzato per risonanza.

Gli atomi di C, N e O del legame peptidico sono ibridati sp². Non è possibile la rotazione intorno al legame C-N per il parziale carattere di doppio legame. Gli atomi del legame peptidico sono in configurazione trans, cioè i due C_alfa si trovano da parti opposte.

Amminoacidi

Gli amminoacidi sono composti organici costituiti da un atomo di C centrale legato a un gruppo -COOH e uno -NH₂. Essi differiscono tra loro per la catena laterale o gruppo R, che varia per struttura, dimensioni e carica, influenzando le proprietà dell'amminoacido; questa distinzione classifica gli amminoacidi in non polari, polari carichi e non carichi:

• I non polari sono glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina e prolina.
• I polari non carichi sono serina, treonina, cisteina, metionina, asparagina e glutammina.
• I polari carichi sono glutammato e aspartato.
• Ci sono poi quelli aromatici che sono fenilalanina, tirosina e triptofano.

Altra classificazione è quella tra amminoacidi essenziali e non essenziali, di cui i primi non sono sintetizzabili col metabolismo e sono introdotti con la dieta.

Struttura delle proteine

Struttura primaria

Le proteine hanno una struttura tridimensionale con quattro livelli di organizzazione, caratterizzati da legami diversi. La struttura primaria è caratterizzata da legami peptidici, con amminoacidi in sequenza nella catena polipeptidica e i gruppi peptidici incernierati da legami N-C_α e C_α-C. Sono, inoltre, presenti un’estremità N-terminale e una C-terminale.

Struttura secondaria

La struttura secondaria è caratterizzata da legami a H tra gruppi –NH e –C=O di gruppi peptidici diversi, che ripiegano nello spazio la catena polipeptidica. Essa può essere ad alfa-elica, a foglietto beta, e a ripiegamenti inversi:

• La prima è la più comune ed è dovuta alla formazione di legami a H tra il –C=O di un gruppo peptidico e l’H di un –NH di un gruppo peptidico distante 3 residui; le catene laterali si trovano all’esterno dell’elica.
• La seconda è dovuta alla formazione di legami a H tra il –C=O di un gruppo peptidico e l’H di un –NH di un gruppo peptidico molto distante, con le catene polipeptidiche che si allineano.
• I ripiegamenti inversi o angoli β cambiano la catena polipeptidica, sono di due tipi, costituiti da 4 residui amminoacidici e stabilizzati da legame a H tra gruppi peptidici dei residui 1 e 4.

Struttura terziaria

La struttura terziaria descrive la posizione nello spazio di tutti i suoi atomi ed è caratteristica delle proteine globulari. Essa è stabilizzata da interazioni tra catene laterali di residui amminoacidici come ponti disolfuro, legami a H, interazioni ioniche, dipolo-dipolo, idrofobiche e di van der Waals. La struttura terziaria ripiega le strutture secondarie, se presenti, e tali ripiegamenti sono detti motivi strutturali. I polipeptidi con più di 200 residui sono organizzati in unità indipendenti dette domini, che hanno funzioni strutturali, funzionali, catalitiche e regolatorie.

Struttura quaternaria

La struttura quaternaria si osserva quando diverse catene polipeptidiche a struttura terziaria si associano. È stabilizzata dagli stessi legami della struttura terziaria, tranne i ponti disolfuro. Le catene sono dette subunità, possono essere identiche o diverse e si dispongono asimmetricamente.

Proteine fibrose

Le proteine fibrose sono ricche di elementi con struttura secondaria e fungono da supporto fisico o di protezione. La struttura fibrosa si ottiene per formazione di un protofilamento, in cui si instaurano interazioni deboli tra le estremità C-terminale e N-terminale di ogni dimero avvolto; i protofilamenti dimerizzano formando le protofibrille che, associate a quattro, formano le microfibrille. Le proteine fibrose sono cheratina e collageno: la prima compone strati epidermici esterni e appendici come pelle, capelli e unghie; il secondo, invece, compone tessuti connettivi, come ossa, denti, cartilagine e tendini. La cheratina può essere α e β. L'α-cheratina è molto resistente allo stress fisico, ha due alfa-eliche avvolte una intorno all'altra.