Principali caratteristiche di enzimi e proteine

DIFFERENZA TRA AMIDO E CELLULOSA

Dal punto di vista chimico-strutturale:

Hanno la stessa composizione chimica ma differiscono per i legami tra le varie

 unità e per la struttura:

Amido: legame α-D-Glucosio ( strut. tondeggiante)

 Cellulosa: legame β-D-Glucosio (strut. lineare)



AMIDO è UNIONE DI AMILOSIO E AMILOPECTINA:

1. AMILOSIO

Catene lineari in cui le unità di glucosio sono

 unite da legami 1,4 -alfa-glicosidici

È solubile in acqua

 Si avvolge a spirale



2. AMILOPECTINA

Le catene di glucosio 1,4-alfa-glicosidico si

 uniscono con legami 1,6-alfa-glicosidici

formando così strutture ramificate

È insolubile in acqua

 GLICOGENO

l’amilopectina,

ha struttura ramificata come ma con catene più corte e

 ramificate si accumula nei muscoli e nel fegato

Quando il glucosio ematico è scarso, viene scisso (glicogenolisi) nel fegato e nei

 muscoli.

In caso di iperglicemia, viene sintetizzato (glicogenosintesi)

Amminoacidi pag. 9

Sono le subunità delle proteine

 Ogni molecola possiede un carbonio asimmetrico legato

 a: - un gruppo amminico basico (N-H -H)

- un gruppo carbossilico acido (C=O -OH)

- un atomo di idrogeno

- un gruppo laterale diverso per ogni amminoacido

(gruppo R)

Nelle proteine esistono solo alfa-amminoacidi, in cui i gruppi amminico e

 carbossilico sono legati allo stesso C asimmetrico

AMMINOACIDI PROTOGENICI

Tra i numerosi amminoacidi, solo 20

partecipano alla formazione delle proteine e,

quindi, sono definiti amminoacidi proto-

genici.

Gli amminoacidi proto-genici:

Sono tutti α (la funzione NH è legata al C adiacente alla funzione carbossilica)

 2

Sono tutti chirali (eccetto la glicina)

 Presentano stereochimica L (il C chirale ha la stessa configurazione del C chirale

 della L-gliceraldeide)

Il C chirale ha una configurazione assoluta S (ad eccezione della cisteina, che è

 R)

Inoltre proprietà

Gli amminoacidi possono essere classificati in base alle delle loro

 catene laterali (-R), polarità non polarità

considerando la loro o al pH fisiologico

e quindi la tendenza ad interagire con l’acqua

Gli amminoacidi con catene laterali cariche, idrofiliche, sono generalmente

 esposti sulla superficie delle proteine

I residui idrofobici, non polari, si trovano in genere all’interno delle proteine,

 protetti dal contatto con l’acqua

Possiamo trovare vari tipi:

1. R-non polare = alanina (idrofobici)

2. R- aromatica = funzioni enzimatiche (fenilalanina)

3. R polare = proteine e enzimi, importante per regolazione proteina (serina)

pag. 10

4. R carico positivamente = negli enzimi, possono cedere protone al substrato

(lisina)

5. R carico negativamente= negli enzimi, uguali al 4 (aspartato)

Anfotere

Quando un amminoacido viene sciolto in H O diventa uno ione dipolare o zwitterione

2

acido base

che può agire sia come (donatore di protoni) che come (accettore di

protoni).

Le sostanze che hanno questa doppia natura si definiscono anfòtere o anfoliti

Al pH fisiologico (valore attorno a 7,4) tutti gli amminoacidi hanno:

gruppo carbossilico -

1. il dissociato, si forma lo ione negativo carbossilato -COO

gruppo amminico 3+

2. il protonato -NH

entro stereo-geno

L’atomo di carbonio alfa è un centro stereo-geno

Possono essere rappresentati con la proiezione di Fischer:

il gruppo carbossilico in alto

 la catena R in basso

 se il gruppo NH è a destra si ha una configurazione D viceversa una

 2

configurazione L

Le cellule utilizzano solo L-amminoacidi (gruppo amminico a sinistra)



Amminoacidi essenziali

Gli amminoacidi essenziali sono quelli che non possono essere sintetizzati dalle cellule

e quindi devono essere introdotti con gli alimenti. I principali sono valina, leucina,

isoleucina, triptofano, fenilalanina, arginina, lisina, istidina, treonina e metionina pag. 11

LEGAME PEPTIDICO

Se due amminoacidi reagiscono tra di

loro tramite il –COOH (carbossilico)

dell’uno e l’NH (amminico) dell’altro,

2

viene eliminata una molecola di acqua

e si forma un legame peptidico .

La molecola che si forma ci mostra che

il legame è di tipo ammidico.

Azoto ha 2 elettroni nel livello S e 3 nel

livello P. quindi può accadere che

l’azoto formi un doppio legame con il

carbonio obbligando l’ossigeno a

riacquisire un doppietto. A questo punto

l’azoto avrà una parziale carica

positiva.

Ma anche l’ossigeno può, come l’azoto, richiamare il suo doppietto e far tornare la

conformazione iniziale. QUINDI LEGAME PEPTIDICO è

RISONANZA

Per convenzione, i peptidi

sono rappresentati ponendo a

sx l'amminoacido con il

N-terminale)

gruppo amminico libero (a.a. e all'estremità di dx quello con il gruppo

C-terminale)

carbossilico libero (a.a.

Si parla di peptidi se la catena contiene fino a 70 amminoacidi

 Si parla di proteine se la catena contiene più di 70 amminoacidi.

 Le proprietà fisiche, chimiche e biologiche della catena dipendono dal tipo, dal

 numero e dalla sequenza di amminoacidi

Se cambia anche solo un amminoacido della sequenza variano le proprietà

 biologiche

Le possibili combinazioni di amminoacidi sono miliardi

 pag. 12

Proteine

Dopo l’acqua, costituiscono nelle cellule animali le sostanze più

 abbondanti

Ci sono circa 50.000 proteine diverse nel corpo umano

 L’incredibile varietà degli esseri viventi dipende dal loro enorme numero

 Ogni specie vivente ha le sue proteine altamente specifiche

 Hanno massa molecolare maggiore di 10.000 u.m.a. e possono contenere

 anche 500 amminoacidi

Non possono passare attraverso le membrane

 Perché due proteine abbiano uguali proprietà biologiche devono contenere gli

 stessi amminoacidi e nello stesso preciso ordine

Basta anche un solo amminoacido diverso per dar luogo a proteine con

 proprietà biologiche diverse (uno solo diverso su 146 nell’Anemia falciforme!)

Sono solubili quelle che devono potersi spostare nella cellula o nel liquido

 organico (es. enzimi, fibrinogeno)

Sono insolubili quelle con funzione strutturale (es. collagene)

 Le proprietà fisiche e chimiche dipendono dalle funzioni che le proteine devono

 svolgere

Vengono assemblate nei RIBOSOMI, a partire da amminoacidi ricavati dagli

 alimenti o sintetizzati dalle stesse cellule

Vengono scisse (per idrolisi) nei singoli amminoacidi nel corso della digestione

 nello stomaco e nell’ intestino tenue

ALCUNE FUNZIONI:

1. Plastica, se servono per costruire

nuove parti di cellule o per

sostituirne di vecchie (es. collagene)

2. Catalitica, se servono per accelerare

le reazioni chimiche (es. enzimi)

3. Di trasporto (es. l’emoglobina per

l’ossigeno)

4. Contrattile (es. miosina e actina)

5. Difesa (es. immunoglobuline)

6. Regolazione (es. insulina) pag. 13

DIVERSE STRUTTURE

Presentano una struttura

1. Primaria: l’esatta sequenza di amminoacidi

2. Secondaria: la disposizione spaziale della catena che può presentare in certi

tratti un avvolgimento a spirale alfa-elica, in altri disposizione a foglietto

pieghettato

I tratti sono stabilizzati da legami a idrogeno tra i gruppi –NH e –C=O

3. Terziaria: la conformazione spaziale complessiva della catena che dipende

dalla successione dei tratti a foglio pieghettato e dai tratti ad alfa-elica. Anche

questa è stabilizzata da legami a idrogeno e ionici tra atomi delle catene laterali

4. Quaternaria: più catene si uniscono con legami non covalenti (es. collagene

ed emoglobina)

Variazioni, anche minime, nella struttura primaria di una proteina alterano la

 sua forma tridimensionale (in quanto modificano le interazioni tra gli

amminoacidi) compromettendone la funzionalità

L’attività biologica di molte proteine (enzimi, recettori, proteine del

 citoscheletro) è regolata in risposta a stimoli differenti, così da adattarla alle

esigenze della cellula

Se la variazione che la forma della proteina subisce è irreversibile, la molecola

 perde le sue proprietà

Se la variazione che la forma della proteina subisce è irreversibile, la molecola

 perde le sue proprietà pag. 14

Se la variazione che la forma della proteina subisce è irreversibile, la molecola

 perde le sue proprietà

Se la variazione che la forma della proteina subisce è irreversibile, la molecola

 perde le sue proprietà

Se la variazione che la forma della proteina subisce è irreversibile, la molecola

 perde le sue proprietà

Nella denaturazione le proteine perdono le strutture secondaria, terziaria e

 quaternaria perché l’elevata temperatura dete

Tale processo è detto denaturazio



Se la variazione che la forma della proteina subisce è irreversibile, la molecola perde le

sue proprietà

Se la variazione che la forma della proteina subisce è irreversibile, la molecola

 perde le sue proprietà

Tale processo è detto denaturazione (perde tridimensionalità)

La maggior parte delle proteine si denatura già a 50-60 °C

Nella denaturazione le proteine perdono le strutture secondaria, terziaria e

quaternaria perché l’elevata temperatura determina la rottura dei legami a

idrogeno e si conserva solo la struttura primaria

La denaturazione può essere dovuta anche alle variazioni di pH che comporta la

 rottura dei legami, o dall’azione di agenti tossici, o dall’azione di altre molecole.

Se togliamo la causa della denaturazione, la proteina torna alla formazione

originaria

Così nella cottura degli alimenti le proteine diventano più facilmente attaccabili

 dagli enzimi, essendo i legami peptidici più esposti alla loro azione

Ad esempio certe sostanze riducenti rompono i ponti disolfuro

 Su questo processo si basa il trattamento dei capelli conosciuto come

 permanente

I capelli sono costituiti da catene di cheratina unite tra loro da ponti disolfuro

 che possono essere rotti e ripristinati consentendo al capello di assumere

aspetto più o meno ondulato

Con la permanente inizialmente questi ponti vengono rotti utilizzando sostanze

 riducenti in seguito vengono avvolti attorno a un ferro caldo per dare loro la

piega voluta e infine vengono trattati con una sostanza ossidante che

permetterà la formazione di nuovi ponti disolfuro

STRUTTURA PRIMARIA

costitui