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1)Nelle cellule,in sede intracellulare, c’è un accumulo di materiale fibrillare, costituito da filamenti elicoidali

tau,

formati da una proteina, la proteina che si presenta iperfosforilata.

2)In Aβ4

sede extracellulare c’è l’accumulo di un amiloide, che determina alterazioni delle correnti del

potassio e una maggiore suscettibilità ai ROS ( reactive oxigen species)

Aβ4 deriva dalla proteolisi (frammento da 670 a 717 amm.acidi) di una proteina integrale di

membrana,l’APP, la quale svolge fisiologicamente varie funzioni. Normalmente l’APP viene clivata da un’ α-

secretasi che taglia a partire dal residuo 687, quindi non si viene a formare il peptide amiloidogenico tra

670-717.

Altri 2 enzimi una β-secretasi e una γ-secretasi operano un taglio che conserva il peptide. Questo a causa

della sua sequenza amminoacidica primaria, si ripiega a β-foglietto e in fine a formare l’amiloide.

Della malattia di Alzheimer ci sono forme sporadiche e familiari.

Alcune forme familiari ad esordio precoce sono associate ad alcune mutazioni sul gene dell’APP, a livello del

sito di proteolisi, che aumentano o diminuiscono l’affinità per le secretasi.

Circa il 50% dei casi familiari sono legati alla mutazione dei geni che codificano per la presenilina 1.

Un altro locus genico implicato è quello di Apo-E,proteina fondamentale nel metabolismo del colesterolo,e

nella formazione delle lipoproteine, ci sono tre varianti alleliche principali ε2 ε3 ε4.

L’eterozigote per ε4 ha un rischio di 2-3 volte maggiore di andare incontro alla patologia.

L’omozigote per ε4 ha un rischio di 10 volte maggiore di andare incontro alla patologia.

Prioni

Il termine prioni è l’acronimo di , agenti proteici che

particle

PRoteinaceus Infective ONly

presentano capacità infettante.

Sono in grado di causare encefalopatie nell’uomo e negli animali.

I reperti anatomo-patologici sono atrofia,perdita di neuroni,proliferazione di cellule gliali e

deposizione di placche di natura glicoproteica.

Istologicamente il t. nervoso assume un aspetto spongioso. (encefalopatia spongiforme)

La proteina prionica è un’isoforma patologica di una proteina normalmente espressa, questa

origina da una mutazione che va ad interferire con un corretto processo di folding. La proteina

prionica si accumula cosi nelle cellule neuronali recandogli danno.

A seguito dell’ingestione o inoculazione di materiale contenente proteine prioniche si può avere la

comparsa della patologia, in quanto sono in grado di “trasmettere” la loro conformazione alla

proteina normale e moltiplicarsi nell’ospite, si parla cosi di trasmissione conformazionale.


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Lor9

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DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea magistrale in medicina e chirurgia (a ciclo unico)
SSD:
A.A.: 2014-2015

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Lor9 di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Patologia e fisiopatologia generale e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università La Sapienza - Uniroma1 o del prof Mainiero Fabrizio.

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