Nozioni per Prodotti dietetici

Appunti prodotti dietetici

Carboidrati

I carboidrati devono rappresentare la principale fonte energetica, gli zuccheri semplici vanno assunti con moderazione a favore degli zuccheri complessi (amido). L'utilizzazione da parte dei globuli rossi e sistema nervoso centrale ha bisogno di zucchero disponibile come fonte energetica.

I principali carboidrati utilizzati dal nostro corpo sono monosaccaridi come fruttosio e glucosio, quest'ultimo può derivare anche dal galattosio. I disaccaridi principali sono il saccarosio derivato da una molecola di fruttosio e una di glucosio; il maltosio derivato da due molecole di glucosio; il lattosio derivato da una molecola di glucosio e una di galattosio. Nei tri e tetrasaccaridi troviamo le destrine alfa limite come l'amilopectina.

I polisaccaridi sono composti da lunghe catene zuccherine, i principali sono l'amido, il glicogeno e le fibre solubili e insolubili come la cellulosa.

L'amido è composto da lunghe catene di glucosio lineari e ramificate. È composto da due subunità polisaccaridiche: l'amilosio e l'amilopectina. L'amilosio è lineare mentre l'amilopectina possiede legami alfa 1,6. Il glicogeno è simile all'amido. È la forma in cui il glucosio viene accumulato all'interno dell'organismo umano. L'amido possiede ramificazioni circa ogni 20 unità di glucosio, mentre il glicogeno ne possiede una ogni 12 unità di glucosio. Si accumula nel fegato e nel tessuto muscolare striato. Non può essere utilizzato come forma alimentare poiché nell'uomo e nell'animale dopo la morte viene convertito in altre sostanze.

Le fibre alimentari sono carboidrati di origine vegetale indigeribili o parzialmente digeribili dal microbiota intestinale. Possono essere solubili e insolubili. Sebbene siano sostanze prive di potere energetico, possono apportare grandi benefici all'organismo umano.

Esiste anche un tipo di fibra di origine animale detta fibra aggiunta come la chitina presente nel guscio dei crostacei. Le fibre solubili idrolizzabili in acqua formano gel viscosi e possono essere fermentate dalla flora del colon. Maggiore acqua trattengono e maggiore è la fermentabilità. Fanno parte delle fibre solubili l'amido resistente come AR1, AR2, AR3 e AR4; gli oligosaccaridi resistenti come FOS, GOS e XOS e i polisaccaridi non amidacei come i betaglucani, gli arabinoxilani, xiloglucani, galattomannani, glucomannani, pectine e gomme.

Le fibre insolubili non sono idrolizzabili in acqua, non formano gel viscosi e sono fermentate difficilmente dalla flora intestinale. Aumentano la massa fecale e velocizzano lo svuotamento intestinale. Le fibre insolubili fanno parte dei polisaccaridi non amidacei come la cellulosa, le lignine e i mannani lineari.

La cellulosa è un polimero composto da unità di glucosio legate da un legame glicosidico beta 1,4. Questo rende la cellulosa un polisaccaride indigeribile, poiché il nostro organismo non possiede enzimi capaci di idrolizzare il legame beta 1,4 del polimero di cellulosa. La subunità dimerica della cellulosa è il cellobiosio, composto da due unità glucidiche unite da legami beta 1,4.

Digestione dei carboidrati

I carboidrati vengono digeriti attraverso una serie di step che vanno dalla masticazione all'attacco enzimatico nella bocca da parte delle amilasi salivari, poi vengono attaccati dalle amilasi pancreatiche nell'intestino tenue. A livello dell'orletto a spazzola, enzimi chiamati disaccaridasi scindono i disaccaridi in monosaccaridi, i quali possono essere assorbiti a livello intestinale e attraverso il rilascio sulla parte basale nel circolo ematico. Il glucosio arriva al fegato e ai muscoli scheletrici, dove viene immagazzinato per la formazione di glicogeno.

I FOS e i GOS vengono usati come prebiotici per la crescita di bifidobatteri e lattobatteri, aumentano la produzione di acidi grassi a corta catena. Il merito andrebbe agli acidi grassi a catena corta (SCFA) come il butirrato che in vitro ha dimostrato di favorire l’apoptosi e di inibire l’attivazione delle cdk (cyclin-dependent kinase), inibendo la crescita cellulare in cellule di tumore del colon retto.

Patologie associate ai carboidrati

Patologie croniche legate ai carboidrati includono l'obesità, l'aterosclerosi, malattie cardiovascolari, il diabete e la carie. Le patologie genetiche sono l'intolleranza al lattosio, la galattosemia e la fruttosemia.

Le principali malattie metaboliche associate ai carboidrati sono:

• Il deficit di lattasi, ovvero l'incapacità di demolire il lattosio
• La galattosemia, ovvero l'incapacità di convertire il galattosio in glucosio
• La fruttosemia ereditaria
• Malattie associate all'accumulo o alla demolizione del glicogeno

Deficit di lattasi

Il latte viene prodotto dalle ghiandole mammarie e contiene lattosio, un disaccaride composto da glucosio e galattosio. Il lattosio, a livello dell'intestino tenue, viene idrolizzato da un enzima detto lattasi o beta-galattosidasi presente sull'enterocita dell'orletto a spazzola.

Un deficit congenito di lattasi è a dir poco raro ed è chiamato intolleranza primaria. Poiché l'enzima è presente sin dalla nascita e la sua attività cala dal primo anno di vita, l'inizio del calo di attività si ha dopo lo svezzamento. Alcune patologie possono portare alla distruzione dei villi intestinali e quindi alla perdita della funzionalità enzimatica. Questa forma di intolleranza è detta intolleranza secondaria ed è presente soprattutto nei neonati a causa della loro poca resistenza alle infezioni rispetto agli adulti. Esiste un terzo tipo di intolleranza detta transitoria ed è presente in bambini prematuri.

A seconda delle popolazioni possono essere riscontrate in modo più o meno marcato riduzioni dell'attività della lattasi. Gli svedesi hanno una riduzione dell'attività enzimatica del 2%, gli italiani del 40% e gli americani indiani del 100%. La sintomatologia varia da caso a caso, in funzione del livello di deficit dell'enzima lattasi, ma generalmente il quadro clinico prevede l'insorgenza di uno o più sintomi di natura gastrointestinale:

• Dolori addominali
• Gonfiore
• Senso di nausea o diarrea
• Stitichezza e flatulenza
• Meteorismo

Tuttavia, spesso questi sintomi possono essere associati ad altri sintomi di carattere più generale come:

• Mal di testa o capogiri
• Senso di stanchezza
• Eruzioni cutanee e prurito

Per accertare se effettivamente si è intolleranti al lattosio, è opportuno sottoporsi ad approfondimenti diagnostici. Le metodologie attualmente utilizzate sono due:

• Il H2-Breath Test o Test del Respiro all'Idrogeno, che analizza l'espirato prima e dopo la somministrazione di 20-25 g di lattosio. Il paziente viene fatto soffiare in una sacca a intervalli regolari (ogni 30 minuti) per un tempo complessivo di 3-4 ore. I 6 campioni d'aria prelevati vengono poi esaminati con lo scopo di individuare la presenza di idrogeno proveniente dalla fermentazione del lattosio non digerito. Un esito positivo del test accerta la presenza di malassorbimento del lattosio che diagnostica l'intolleranza a tale zucchero.
• Il Test genetico, che studia la composizione genetica evidenziando la predisposizione al deficit dell'enzima lattasi. Tale test consiste in un prelievo indolore della mucosa della bocca con l'utilizzo di un tampone. L'esito positivo consente di stabilire se si tratti di intolleranza al lattosio primaria o secondaria.

Per la cura della patologia si usano prodotti privi di lattosio detti delattosati. La privazione del latte può portare alla carenza dell'assimilazione del calcio attraverso l'uso del latte. Per ovviare a ciò possono essere usati latti delattosati arricchiti che contengono calcio ma non lattosio.

Esistono due metodi per delattosare prodotti contenenti lattosio:

• Trattamento con enzima libero, viene aggiunto nel latte, ma può essere distrutto da trattamenti termici.
• Trattamenti con enzima bloccato: l'enzima è bloccato in una struttura polimerica dalla quale non può uscire. Il lattosio però può entrare nelle maglie della struttura ed essere idrolizzato. Alla fine del processo l'enzima viene rimosso allontanando la fibra (parte fibrosa).

Galattosemia

Il galattosio è un monosaccaride che insieme al glucosio forma l'unità disaccaridica che compone il lattosio. La galattosemia è una patologia metabolica che vede coinvolto uno degli enzimi che metabolizza il galattosio in glucosio. La galattosemia è una patologia autosomica recessiva, quindi questo significa che solo i soggetti omozigoti presentano la patologia.

• Il galattosio viene convertito in galattosio-1-fosfato da una galattochinasi.
• Successivamente l'enzima galattosio-1-p-uridiltransferasi converte il galattosio-1-fosfato in uridin di fosfato-galattosio.
• Un epimerasi converte UDP-galattosio in UDP-glucosio.

La carenza del primo enzima porta a una trasformazione del lattosio in galattitolo, un metabolita che produce un sintomo evidente chiamato cataratta. La carenza dell'enzima galattosio-1-fosfato-uridiltransferasi, la forma più comune, porta a due forme di galattosemia, una lieve ed una severa. Nella forma lieve non si riscontrano segni clinici poiché l'inattività enzimatica interessa solo gli eritrociti, i leucociti e i linfociti. Nella forma severa l'inattività enzimatica è generalizzata e la patologia è identica a quella della galattosemia classica. I sintomi sono epatomegalia, ittero, setticemia da E. coli e cataratta.

La patologia deve essere presa in considerazione qualora fossero presenti acidosi metabolica, epatosplenomegalia, encefalopatia ed edema cerebrale. Il test viene effettuato attraverso una fluorimetria eritrocitaria che risulta positiva per la presenza di una grossa quantità di galattosio-1-p. In caso in cui la patologia sia a carattere familiare, per eliminare il dubbio si può eseguire la diagnosi prenatale per la galattosemia.

La terapia consiste nell'eliminazione del galattosio dalla dieta, dovrebbe essere fatta tempestivamente per evitare gravi conseguenze. La dieta deve essere fatta a base di idrolisati (trattati più avanti) e prodotti a base di soia. Anche se i legumi della soia contengono stachioso e raffinosio, tetrasaccaridi che contengono galattosio, la soia può comunque essere un sostituto al latte poiché tali polisaccaridi non vengono digeriti.

Disordini del metabolismo del fruttosio

Il fruttosio è un monosaccaride diffuso in natura, si trova in frutta, verdura, miele e saccarosio, come disaccaride insieme al glucosio. A livello epatico, il fruttosio viene convertito in fruttosio-1-fosfato dall'enzima fruttochinasi, il fruttosio viene poi metabolizzato a d-gliceraldeide e in diidrossiacetone dall'enzima fruttosio-1-p-aldolasi detta anche aldolasi-B. La carenza di uno di questi enzimi porta all'accumulo di fruttosio o di uno dei suoi metaboliti. L'accumulo di fruttosio porta a una riduzione della demolizione di glicogeno e della gluconeogenesi provocando grave ipoglicemia.

La fruttosemia, o fruttosuria essenziale, è una patologia causata da un deficit della fruttochinasi epatica. È di carattere autosomico recessivo, molto facile da diagnosticare a causa delle elevate concentrazioni nelle urine di fruttosio. La carenza dell'enzima aldolasi B provoca un accumulo di fruttosio-1-p. Anche questa è una malattia metabolica a carattere autosomico recessivo.

Nella fruttosemia o intolleranza ereditaria al fruttosio o fruttosuria essenziale, una ingestione di fruttosio causa immediatamente dolori addominali, nausea, tremori, convulsioni e in alcuni casi il coma. Un suo accumulo può provocare morte per insufficienza epatica. I lattanti intolleranti al fruttosio sono perfettamente sani fino al divezzamento, quando nella loro dieta iniziano a introdurre cibi contenenti fruttosio. La diagnosi viene fatta scrupolosamente quando viene riscontrata nelle urine glucosio, fruttosio, iperamminoaciduria e alti livelli ematici di metionina e tirosina. La diagnosi viene confermata dall'analisi del DNA.

Una eliminazione dalla dieta di saccarosio, fruttosio e sorbitolo porta, in pochi giorni, a un immediato ripristino della salute del paziente. La dieta per i fruttosemici è la privazione di cibi contenenti fruttosio.

Proteine

Le proteine svolgono diverse importanti funzioni nel corpo umano, tra cui:

• Attività enzimatica
• Attività ormonale
• Carrier di trasporto
• Neurotrasmettitori
• Anticorpi
• Attività strutturale (tessuti)
• Blanda fonte energetica

In base alla capacità dell'organismo di sintetizzare gli amminoacidi da ex novo, possiamo suddividere gli amminoacidi in:

• Aminoacidi essenziali: devono essere introdotti con la dieta poiché l'organismo non riesce a sintetizzarli. Sono aminoacidi essenziali: Istidina, Isoleucina, Fenilalanina, Leucina, Lisina, Metionina, Treonina, Triptofano, Valina.
• Aminoacidi condizionatamente essenziali: Arginina, Cisteina, Glutammina, Glicina, Prolina, Tirosina.
• Aminoacidi non essenziali: la restante parte.

Gli amminoacidi formano le proteine. Le proteine possono avere una struttura primaria che stabilisce la sequenza aminoacidica, una struttura secondaria che definisce i ripiegamenti intercatena della sequenza aminoacidica. Nella struttura secondaria parliamo di domini, i domini sono le conformazioni ad alfa elica o a foglietto beta che possono avere le proteine. La struttura terziaria stabilisce la forma tridimensionale della proteina e la struttura quaternaria stabilisce la configurazione di più strutture terziare associate in un'unica struttura funzionale.

I valori di riferimento a livello europeo per l'assunzione giornaliera di proteine è stabilito dall'EFSA ed è 0,75 g/die per kg. Le proteine, attraverso il processo digestivo, vengono divise in oligopeptidi, in tetra-, tri-, e dipeptidi e infine in amminoacidi. La prima digestione avviene a livello gastrico ad opera della pepsina attivata dall'aumento dell'acidità. A livello duodenale l'arrivo del bolo determina il rilascio di tripsina da parte delle cellule pancreatiche, la tripsina viene attivata da enteropeptidasi la quale attiva gli enzimi pancreatici come la chimotripsina e l'elastasi, tutte endopeptidasi, e le carbossipeptidasi A e B, esopeptidasi. A livello intestinale gli amminoacidi arrivano sotto forma di tri e di peptidi, e sull'orletto a spazzola alcune peptidasi convertono queste ultime in amminoacidi che vengono trasportati all'interno dell'intestino attraverso specifici trasportatori per amminoacidi.

Le perdite di azoto nel nostro organismo vengono principalmente reintegrate dalle proteine introdotte nel nostro organismo. La dieta dovrebbe fornire gli amminoacidi essenziali e abbastanza azoto aminoacidico per sintetizzare gli amminoacidi non essenziali. Questi sono necessari per:

• Il mantenimento delle proteine tissutali negli adulti
• La formazione di proteine corporee durante i periodi di accrescimento, gravidanza, allattamento, infezioni e dopo traumi di una certa entità o malattie come il cancro

Le proteine della dieta sono tanto più utilizzabili dall’organismo ai fini della sintesi proteica quanto più il loro contenuto in amminoacidi, soprattutto essenziali, corrisponde a quello necessario per la sintesi di nuove proteine corporee. Per poter utilizzare le proteine è necessaria la contemporanea presenza di tutti i 20 amminoacidi. La mancanza di un amminoacido essenziale rende il bilancio azotato negativo e blocca la sintesi proteica. Viene definito amminoacido limitante l’amminoacido maggiormente carente in una proteina o in una miscela proteica perché limita l’utilizzazione degli amminoacidi di quella proteina nella costruzione di nuove proteine nell’organismo.

La quantità delle proteine assunte con la dieta è differente dalla qualità. La quantità definisce il contenuto di azoto dei singoli amminoacidi che è circa il 16% del peso dell'amminoacido. Per qualità si riferisce al contenuto di amminoacidi essenziali rispetto alle necessità delle cellule dell'organismo. Si definiscono cibi ad alto valore biologico quelli che contengono tutti gli amminoacidi essenziali in proporzioni adatte alla crescita dell'organismo e sono, in genere, di origine animale. Si definiscono cibi a scarso valore biologico quelli che non contengono tutti gli amminoacidi essenziali in proporzioni adatte alla crescita dell'organismo e sono, in genere, di origine vegetale. Il grano, per esempio, contiene pochissima lisina.

Inoltre, il valore nutrizionale delle proteine alimentari dipende:

• Dalla digeribilità
• Dalla composizione in amminoacidi essenziali

È definito valore biologico di una proteina o di un pool di proteine, la capacità di una proteina di fornire al nostro organismo l'apporto di azoto e di amminoacidi richiesti per sopperire alla necessità delle funzioni biologiche. Esistono una serie di parametri che possono essere usati per testare il valore di una miscela di proteine.