Mioglobina ed emoglobina

Mioglobina ed emoglobina

L’ossigeno è poco solubile in acqua, e quindi se è disciolto nel plasma non può

essere trasportato ai tessuti in quantità sufficiente. Nessuna catena laterale

degli amminoacidi però lo può legare, perciò questo lavoro viene svolto da

alcuni metalli di transizione, tipo il Fe e il Cu.

Il ferro allo stato libero è molto pericoloso perché se si lega all’ossigeno può

danneggiare il DNA, mentre se è già incorporato ad un gruppo prostetico a sua

volta legato a proteina è meno reattivo. Questo gruppo prostetico è detto

“eme”.

L’eme è formato da una struttura ciclica o ad anello, detta protoporfirina. Alla

protoporfirina è legato il Fe allo stato di ossidazione ferroso (Fe2+). L’atomo di

ferro si lega a 4 atomi di azoto N della protoporfirina. In tutto però ha la

possibilità di creare in tutto 6 legami, perciò gli altri due legami (perpendicolari

al piano della proto porfirina) possono legare l’O . Il ferro allo stato ferroso

2

(Fe2+) lega l’ossigeno in maniera reversibile, mentre quello allo stato ferrico

(Fe3+) lo lega in maniera irreversibile ed è patologico perché così facendo l’O2

non può essere rilasciato nei tessuti.

Quando l’eme non è legato a proteine, il legame tra ferro e ossigeno trasforma

il ferro dallo stato ferroso allo stato ferrico. Se l’eme è legato ad una proteina, il

legame del ferro con l’ossigeno avviene sempre ma non comporta la

trasformazione del ferro dallo stato ferroso a quello ferrico.

Oltre a legare l’ossigeno, il ferro si lega anche ad un atomo di azoto N della

catena laterale di un residuo di Histidina F8.

Se una molecola di CO si lega al gruppo eme, di conseguenza non si può più

legare l’ossigeno.

EMOGLOBINA

L'emoglobina è una proteina globulare, presente negli eritrociti, responsabile

del trasporto dell’ossigeno ai tessuti. È una proteina tetramerica costituita da 2

catene α e due β. Possiamo trovare l’emoglobina sia allo stato T (teso) che allo

stato R (rilassato). L’ossigeno si lega all’emoglobina in entrambi gli stati, però

lo stato R ha un’affinità molto maggiore rispetto allo stato T.

Se l’ossigeno non è disponibile, l’emoglobina si trova allo stato T perché è

molto più stabile e si parla di deossiemoglobina.

Il legame dell’ ossigeno all’emoglobina dello stato T provoca una modificazione

della forma della proteina, infatti le subunità alpha e beta ruotano, in