Mioglobina ed emoglobina

L’attività

Le proteine svolgono diverse funzioni diversificate. biologica della

maggior parte delle proteine può essere ricondotta alla capacità di formare

complessi molecolari reversibili (transitori) con determinate sostanze.

La proteina forma un complesso con il suo ligando, interagendo con esso a

Alla base dell’azione delle proteine c’è la loro capacità

livello di uno specifico sito di legame. di interagire con altre

molecole. Le sostanze che la proteina può legare sono indicate come ligandi, formando un complesso: è ciò che succede

nel caso di un anticorpo che lega una sostanza estranea. Di solito le proteine sono grandi e la zona interessata non è

l’intera superficie, ma solo una porzione: una cavità all’interno della conformazione, dove viene alloggiata

spesso si ha

la molecola del ligando, che risulta abbastanza piccola rispetto alla proteina. La complementarità geometrica e di

distribuzione di carica e residui rendono specifico il legame con il ligando.

L’interazione, in quanto reversibile, è governata da un equilibrio chimico con una certa costante chiamata costante di

associazione da sinistra a destra, o di dissociazione da destra a sinistra. Normalmente, le costanti usate per descrivere le

interazioni sono quelle di dissociazioni perché risulta più utile e pratico.

L’andamento della frazione di saturazione è crescente, che tende a 1.

STRUTTURA E FUNZIONE DELLE GLOBINE

La funzione delle globine è estremamente importante per gli organismi pluricellulari aerobici. Una molecola di proteina

lega una molecola di ligando. Tutti i vertebrati esprimono mioglobina ed emoglobina, sono proteine intracellulari, sono

proteine omologhe tra di loro: appartengono alla stessa famiglia delle globine (es: globine vegetali, perché in alcuni

contesti anche alcuni vegetali hanno bisogno di veicolare l’ossigeno nelle loro strutture). Queste proteine sono tra i più

importanti membri di questa famiglia strutturale di proteine tra loro omologhe. Si assomigliano molto anche nella

sequenza polipeptidica, e molto simili dal punto di vista della struttura tridimensionale. Sono abbreviate con Mb e Hb

in base al nome inglese. Sono proteine trasportatrici di ossigeno. Le proteine trasportatrici sono proteine che in molti

fluidi biologici hanno il compito di legare certe biomolecole per aumentarne la solubilità e permetterne il

trasporto. Entrambe sono proteine intracellulare, in particolari tipi di cellule. La

mioglobina è presente soprattutto nei miociti, cellule che formano le fibre muscolari

striate che formano la muscolatura scheletrica e la porzione muscolare del cuore.

L’emoglobina è localizzata negli

Queste cellule tipicamente sono rosse. eritrociti

(globuli rossi), tipiche dei vertebrati ed è la principale componente corpuscolare del

sangue stesso.

Animali hanno bisogno di molto ossigeno per il metabolismo, serve ad ossidare i

C’è un

nutrienti, cioè i composti organici. A ciò è associata una grande energia libera.

forte fabbisogno di ossigeno molecolare per il metabolismo energetico ossidativo,

ricevere per compiere queste reazioni. L’ossigeno ha il difetto di

che devono non

essere come l’acqua: non ha alcuna polarità, è poco solubile in acqua e il suo

trasporto è molto complesso. Organismi molto piccoli come gli organismi

unicellulari, non hanno bisogno di un sistema circolatorio. La superficie è

relativamente grande rispetto al volume, quindi basta la diffusione. Un organismo più grande, invece, ha un rapporto

superficie-volume diminuisce, quindi la semplice diffusione non

L’apparato circolatorio

basta. di per sé non è sufficiente e quindi

serve aumentare la solubilità dell’ossigeno, e ciò avviene

all’emoglobina, che può legare

grazie quattro molecole di

aumentando la solubilità dell’ossigeno.

ossigeno, Lo stesso

succede nelle cellule che hanno un grosso fabbisogno di ossigeno,

come quelle muscolari. Dalla superficie delle cellule che ricevono

l’ossigeno, esso deve arrivare agli organuli che necessitano. Questi

organelli sono i mitocondri, organelli che utilizzano ossigeno

molecolare come ossidante per produrre energia (ATP).

All’interno della cellula c’è il problema di trasportare

velocemente, non possibile per la sua bassa solubilità e il trasporto

dalla superficie della cellula ai mitocondri è reso efficiente dalla

mioglobina. 1

L’emoglobina è presente Se l’emoglobina fosse disciolta nel plasma,

nel sangue in maniera molto elevata. si avrebbe

sarebbe difficile da far circolare all’interno dei capillari,

una altissima viscosità del sangue. Se così fosse, per questo

l’emoglobina si trova all’interno di eritrociti, cellule che non contengono nulla se non l’emoglobina e poco altro. Nella

loro forma matura non hanno più il nucleo, non hanno organelli e sono formate dalla membrana plasmatica con

all’interno il citosol, dove l’emoglobina è estremamente concentrata. Nella porzione corpuscolare ci sono globuli rossi

e globuli bianchi (leucociti). Il 45% del volume del sangue è formato da globuli rossi, mentre i globuli bianchi

l’1%.

rappresentano Ciò è quello che viene chiamato ematocrito, il volume occupato dai globuli rossi. Il trasporto

dell’ossigeno è passivo, cioè avviene per effetto del suo gradiente di concentrazione.

dell’ossigeno

Si misura la pressione con i mmHg. Questa unità di misura, dato che il barometro era stato inventato da

Torricelli, si chiama il Torricelli. La pressione sanguigna è compresa tra 80 e 120. La pressione parziale di ossigeno a

livello dell’aria nei polmoni è dell’ordine dei all’interno delle cellule, dove viene consumata, si mantiene

100 torr, sui

All’interno delle cellule, nei dintorni dei

30 torr. mitocondri, risulta minore di 4 torr.

Una proteina, per poter legare l’ossigeno, incontra delle difficolta perché i gruppi funzionali della

componente peptidica non sono efficaci a legare l’ossigeno. Coloro che legano bene, invece, sono

alcuni metalli di transizione nei loro stati di ossidazione più bassi; quindi, le proteine per il

trasporto di ossigeno si sono evolute in modo tale da contenere del ferro allo stato ferroso, e sono

quindi delle proteine coniugate contenente ferro. È un composto organometallico, e questa

sostanza presente come componente non peptidica delle globine è una sostanza che si chiama

eme. Il ferro organico presente nell’eme è detto anche fero eminico, perché fa parte dell’eme.

rappresenta il sito dove l’ossigeno

Questo eme, a livello dello ione ferroso,

si lega. Le proteine coniugate sono delle proteine che, oltre essere formate

da residui amminoacidici, possiedono anche una porzione non peptidica,

che è rappresentata da una sostanza organica legata stabilmente alla

componente proteica, chiamato anche gruppo prostetico. La proteina

coniugata completa si chiama oloproteina ed è fatta da due componenti:

e gruppo prostetico. L’emoglobina è una proteina formata

apoproteina da

quattro subunità, e ad ogni subunità è legato un eme con il suo ferro ferroso.

La mioglobina possiede un solo gruppo eme. Tutte le globine sono

omologhe tra loro, hanno strutture simili e sono tutte alfa. Se si guardano le

singole subunità, mioglobina ed emoglobina si assomigliano. Hanno la

medesima struttura secondaria e terziaria, tanto che le eliche possono essere

messe in corrispondenza biunivoca tra di loro. Le varie eliche vengono indicate con le let